Ácidos Nucleicos, Aminoácidos e Proteínas — Resumo

Ácidos nucleicos

• Ligação fosfodiéster
• Nucleosídeo — não tem fosfato.
• Nucleotídeos — base + ribose + fosfato no carbono 5'.
• Estrutura do RNA:
  • Mensageiro (mRNA) — molde para síntese de proteína.
  • Transportador (tRNA) — leva aminoácido para o ribossomo.
  • Ribossômico (rRNA) — catalisador das sínteses de proteína.
• Desoxirribose — somente no DNA.
• Ribose — somente no RNA.
• Código genético — o código não é superposto; três nucleotídeos codificam um aminoácido (códon). O código não tem pontuação; ponto inicial fixo. O código é redundante — mais de um códon.
• Composição — DNA: A, G, C, T; RNA: A, G, C, U.
• Mutações:
  • Ácido nitroso — desaminação.
  • Alquilantes — metilação.
  • Radicais livres — oxidação dos açúcares e bases, causando quebra da fita de DNA.
  • Hidrólise da ligação glicosídica — purinas, pirimidinas.

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Aminoácidos

Não constituem tampões fisiológicos importantes.

Um aminoácido é constituído por um carbono ligado ao grupo amina, uma carboxila, um átomo de hidrogênio e um grupo R.

• Ligações peptídicas — oligopeptídeos, polipeptídeos, proteínas.
• Ligação dissulfeto — pode ocorrer entre dois aminoácidos com radical S. São importantes na estabilização das estruturas das proteínas.
• Glicina — único aminoácido aquiral; não tem isomeria.
• Aminoácidos básicos — lisina, arginina, histidina.
• Desnaturação — alteração em que ocorre perda da estrutura tridimensional da proteína. Causas: pH, temperatura, solventes orgânicos, detergentes e ação mecânica.
• Renaturação — recuperação da estrutura nativa e da atividade biológica após a desnaturação.
• Radicais que diferenciam aminoácidos:
  • Hidrofílicos básicos — grupo R carregado positivamente.
  • Hidrofílicos ácidos — grupo R carregado negativamente.
  • Hidrofóbicos — grupo R não polar e alifático.
  • Hidrofóbicos — grupo R aromáticos.
• pI — determinado pH onde o número de cargas positivas equivale ao de cargas negativas; neste pH a molécula é eletricamente neutra.

Proteínas

A sequência de aminoácidos determina a estrutura espacial da proteína.

1. Os aminoácidos se unem por ligações peptídicas, formando cadeias peptídicas; função: DNA.
2. As cadeias peptídicas podem se dobrar em estruturas regulares, como α-hélice, folha β, voltas e alças — repetição na cadeia peptídica.
3. Proteínas hidrossolúveis se enovelam em estruturas compactas com o interior apolar, núcleo hidrofílico e superfície hidrofóbica. Conformação funcional — ponte dissulfeto, ponte de hidrogênio, interação iônica, VDW.
4. Cadeias peptídicas podem-se associar em estruturas de múltiplas subunidades.