Aminoácidos e Estruturas de Proteínas: Um Guia Completo

• Os aminoácidos são moléculas orgânicas formadas por átomos de carbono, hidrogênio, nitrogênio e oxigênio. Toda molécula de aminoácido possui um grupo carboxílico (COOH), um grupo amina (NH2) e uma cadeia lateral (radical R), ligados a um átomo de carbono central, chamado de carbono alfa (Cα). Os aminoácidos são a menor unidade elementar na constituição de uma proteína. Estruturalmente, são formados por um grupamento carboxila (COOH), um grupamento amina (NH2) e um radical que determina um dos vinte tipos de aminoácidos. Aqueles em que as funções amino e carboxilato estão ligadas a um carbono alifático são denominados carbono-alfa (Cα). Também é ligado um radical, genericamente chamado de R. Esse radical varia de acordo com o aminoácido, ou seja, cada um dos 20 aminoácidos existentes contém seu próprio radical. Podem ser classificados pela propriedade funcional em: apolares (valina, alanina, leucina, triptofano, glicina, isoleucina, fenilalanina e prolina), polares (serina, tirosina, cisteina, glutamina, treonina e asparagina) e tipos que acumulam carga positiva ou negativa (ácido aspártico, lisina, arginina, histidina e ácido glutâmico). O encadeamento dos aminoácidos se estabelece por meio de ligações peptídicas, mantidas entre o grupo carbonila de um aminoácido e o grupo amina de seu adjacente. À medida que o RNAr (ribossomo) percorre o filamento de RNAm (mensageiro) e realiza a leitura dos códons, acrescentando gradativamente os aminoácidos transportados pelo RNAt (transportador) na cadeia polipeptídica, vai então surgindo. Uma ligação peptídica é uma ligação química que ocorre entre duas moléculas quando o grupo carboxila de uma molécula reage com o grupo amina de outra molécula, liberando uma molécula de água (H₂O). Isto é uma reação de síntese por desidratação que ocorre entre moléculas de aminoácidos. Os aminoácidos podem ser classificados como naturais ou não essenciais (produzidos pelo corpo, como alanina, cisteina, tirosina e glicina) e essenciais (que precisamos ingerir pelos alimentos, sendo obrigatórios na fabricação de proteínas, como valina, lisina, leucina e isoleucina). Podem ser classificados por nome vulgar: glutamato de ácido glutâmico (Glu), ácido 2-aminoglutárico; arginina (Arg), ácido 2-amino-4-guanidina-n-valérico; treonina (Thr), ácido 2-amino-3-hidroxi-n-butírico; asparagina (Asn), ácido 2-aminossuccinâmico. Proteínas são compostos orgânicos bioquímicos, constituídos por um ou mais polipeptídeos tipicamente dobrados em uma forma globular ou fibrosa, facilitando uma função biológica. Uma proteína é um conjunto de no mínimo 20 aminoácidos.

É a troca de uma valina por ácido glutâmico na molécula de hemoglobina.

Estruturas de Proteínas

Após estar pronta a sequência de aminoácidos para formar uma proteína, temos a estrutura primária da proteína. Os aminoácidos de uma mesma molécula tendem a interagir entre si através de pontes de hidrogênio.

Enovelamento de Proteínas

Todas as moléculas de proteínas são cadeias heterogêneas não-ramificadas de aminoácidos. Ao dobrar e enrolar-se para tomar uma forma tridimensional específica, as proteínas são capazes de realizar a sua função biológica.

Estrutura Tridimensional - Proteína

Estrutura primária

É dada pela sequência de aminoácidos ao longo da cadeia polipeptídica. É o nível estrutural mais simples e mais importante, pois dele deriva todo o arranjo espacial da molécula. São específicas para cada proteína, sendo, geralmente, determinadas geneticamente. A estrutura primária da proteína resulta em uma longa cadeia de aminoácidos, com uma extremidade "amino terminal" e uma extremidade "carboxi terminal". Sua estrutura é somente a sequência dos aminoácidos, sem se preocupar com a orientação espacial da molécula. Suas ligações são ligações peptídicas e ligações dissulfeto.

Estrutura secundária

É dada pelo arranjo espacial de aminoácidos próximos entre si na sequência primária da proteína. Ocorre graças à possibilidade de rotação das ligações entre os carbonos alfa dos aminoácidos e os seus grupos amina e carboxilo. O arranjo secundário de uma cadeia polipeptídica pode ocorrer de forma regular; isso acontece quando os ângulos das ligações entre carbonos alfa e seus ligantes são iguais e se repetem ao longo de um segmento da molécula. A cadeia polipeptídica pode interagir consigo mesma de dois modos principais: pela formação das alfa-hélices e das folhas-beta. Além destas, existem estruturas que não são nem hélices nem folhas, chamadas laços (loops).

Estrutura terciária

Resulta do enrolamento da hélice ou da folha pregueada, sendo estabilizada por pontes de hidrogênio e ligações dissulfeto. Esta estrutura confere a atividade biológica às proteínas. Ela descreve a conformação da proteína inteira. A estrutura terciária descreve o dobramento final de uma cadeia, por interações de regiões com estrutura regular ou de regiões sem estrutura definida, podendo haver interações de segmentos distantes de estrutura primária, por ligações não covalentes. Enquanto a estrutura secundária é determinada pelo relacionamento estrutural de curta distância, a terciária é caracterizada pelas interações de longa distância entre aminoácidos, denominadas interações hidrofóbicas, pelas interações eletrostáticas, pontes de hidrogênio e dissulfeto. Todas têm sequências de aminoácidos diferentes, refletindo estruturas e funções diferentes. Efetua interações locais entre os aminoácidos que ficam próximos uns dos outros.

Estrutura quaternária

Algumas proteínas podem ter duas ou mais cadeias polipeptídicas. Essa transformação das proteínas em estruturas tridimensionais é a estrutura quaternária, que são guiadas e estabilizadas pelas mesmas interações da terciária. A junção de cadeias polipeptídicas pode produzir diferentes funções para os compostos. Um dos principais exemplos de estrutura quaternária é a hemoglobina. Sua estrutura é formada por quatro cadeias polipeptídicas.

• Aminoácidos apolares tendem a fugir da água; nesse ponto haverá uma dobra, onde as partes polares se voltam para "fora" da estrutura.
• Aminoácidos com resíduos de enxofre podem realizar pontes de bissulfeto, que são interações fortes e covalentes.

• O processo contrário chama-se desnaturação, onde uma proteína original é forçada a perder a sua configuração funcional, tornando-se uma cadeia amorfa e não-funcional de aminoácidos. As proteínas desnaturadas podem perder a sua solubilidade e precipitar, tornando-se sólidos insolúveis.
• Enovelamento de Proteínas
• A sequência de aminoácidos específica de uma proteína (ou estrutura primária) condiciona-a a dobrar-se para tomar a sua configuração natural. Muitas proteínas fazem-no espontaneamente durante ou após a sua síntese no interior das células. Apesar destas macromoléculas aparentarem estar a dobrar-se a si mesmas, de facto a sua dobragem depende em grande medida das características da solução que as rodeia, incluindo o tipo de solvente primário (no interior das células é água ou lipídeos), da concentração dos sais, da temperatura e das moléculas que as rodeiam.