Aminoácidos e Proteínas: Estrutura, Funções e Classificação
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Constituição Básica dos Aminoácidos
Os aminoácidos são formados por um grupo amina, um grupo carboxílico, um radical e um hidrogênio.
Ligação entre Aminoácidos em uma Proteína
A ligação entre os aminoácidos de uma proteína é chamada de ligação peptídica.
Aminoácidos e a Formação de Proteínas
Os aminoácidos são moléculas orgânicas que formam as biomoléculas mais abundantes nos seres vivos: as proteínas.
Como Ocorrem as Ligações Peptídicas?
As ligações peptídicas ocorrem entre o grupo amina de um aminoácido e o grupo carboxila de outro.
Importância dos Aminoácidos
Os aminoácidos são moléculas orgânicas muito importantes para os seres vivos. Existem apenas 20 tipos de aminoácidos, que dão origem a mais de 100 mil proteínas diferentes.
Estrutura e Diferenciação dos Aminoácidos
Os aminoácidos são moléculas orgânicas que contêm um grupo amina, um grupo carboxílico e uma cadeia lateral (grupo R), que é específica para cada aminoácido.
A Ligação Peptídica
A união estabelecida entre dois aminoácidos adjacentes em uma molécula recebe o nome de ligação peptídica. Esse tipo de ligação ocorre sempre por meio da reação entre o grupo amina de um aminoácido e o grupo carboxila do outro.
Aminoácidos Essenciais
Ao analisarmos os 20 aminoácidos principais, observamos que 8 deles não podem ser sintetizados pelo organismo, sendo chamados de essenciais. Devem ser adquiridos pela ingesta alimentar normal ou por suplementação nutricional.
O que são Proteínas e Quais suas Funções?
As proteínas, compostos orgânicos bastante abundantes, são constituídas por aminoácidos que formam cadeias entre si por intermédio de ligações peptídicas.
Entre as funções que podem ser atribuídas às proteínas, destacam-se seu papel no transporte de oxigênio (hemoglobina), na proteção do corpo contra organismos patogênicos (anticorpos), como catalisadora de reações químicas (enzimas), receptora de membrana, atuação na contração muscular (actina e miosina), além de serem fundamentais para o crescimento e formação dos hormônios, etc.
Classificação das Proteínas (Estrutura e Forma)
Cada tipo de cadeia polipeptídica caracteriza uma proteína e constitui a sua estrutura primária. É dessa estrutura que dependem a forma e a função da proteína.
Os aminoácidos de um polipeptídio frequentemente interagem formando pontes de hidrogênio, o que determina uma estrutura secundária, em geral, em forma de hélice.
Muitas proteínas assumem também uma estrutura terciária, representada por dobramentos e alças, que lhes confere um aspecto globular.
Algumas proteínas podem, ainda, apresentar uma conformação quaternária, formada por duas ou mais subunidades, como a molécula de colágeno, uma proteína formada por três subunidades proteicas.
Quanto à Composição
- Proteínas Simples: Liberam apenas aminoácidos durante a hidrólise.
- Proteínas Conjugadas: Por hidrólise, liberam aminoácidos e um radical não peptídico, denominado grupo prostético.
Quanto à Forma
- Proteínas Fibrosas: A maioria das proteínas fibrosas são insolúveis em meio aquoso e possuem pesos moleculares bastante elevados. Normalmente são formadas por longas moléculas de formato quase retilíneo e paralelas ao eixo da fibra. Fazem parte deste grupo as proteínas estruturais como o colágeno do tecido conjuntivo, a queratina do cabelo, a miosina dos músculos, entre outras.
- Proteínas Globulares: Possuem estrutura espacial mais complexa e são esféricas. Geralmente são solúveis em meio aquoso. São exemplos de proteínas globulares as proteínas ativas, como as enzimas, e as transportadoras, como a hemoglobina.
O que é Grupo Prostético? (Exemplos)
As proteínas que contêm outros elementos químicos são chamadas de proteínas conjugadas. A região da proteína onde está esse elemento é chamado de grupo prostético. É o tipo de grupo prostético que classifica cada grupo de proteínas, por exemplo: proteínas que contêm lipídios são chamadas de lipoproteínas, proteínas que contêm açúcares são chamadas de glicoproteínas, etc.
Desnaturação das Proteínas
A desnaturação é o rompimento das ligações que dão origem às estruturas tridimensionais das proteínas. É promovida por:
- Aumento exagerado da temperatura.
- Mudança brusca de pH.
O que são Enzimas? (Características)
Enzimas são macromoléculas (normalmente proteínas) responsáveis por acelerar reações químicas, ou seja, fazem a catálise das mesmas para que se tornem viáveis.
Catálise e o Modelo do Encaixe Induzido
As enzimas são altamente específicas, o que significa que cada uma age como catalisadora biológica de apenas uma reação. Isso ocorre porque a enzima possui um centro ativo que se combina com o composto que irá sofrer a ação enzimática. Esse composto é chamado de substrato. É como se a enzima fosse a chave de uma fechadura (substrato).
A enzima reage com o substrato de maneira específica, criando um composto intermediário que se decompõe facilmente, originando os produtos. Além disso, a enzima é regenerada, não sendo consumida na reação, como ocorre com todos os catalisadores.
Inibidores Enzimáticos
Inibidores enzimáticos são agentes moleculares que interferem na catálise, reduzindo a velocidade ou paralisando reações enzimáticas.
Inibição Competitiva: O inibidor competitivo compete com o substrato pelo sítio ativo de uma enzima. Enquanto o inibidor ocupa o sítio ativo, ele impede a ligação do substrato à enzima.
Inibição Não Competitiva: Inibidores não competitivos são aqueles que não se assemelham ao substrato e, portanto, ocupam um sítio diferente do sítio ativo. A ligação do inibidor a outro sítio permite que o substrato se ligue ao sítio ativo da enzima, mas não ocorre a reação nem a formação do produto.
Zimogênios e Isoenzimas
Zimogênios: São enzimas sintetizadas como precursores inativos e ativadas pela clivagem de uma ou mais ligações peptídicas específicas.
Isoenzimas: São duas ou mais enzimas que catalisam a mesma reação, mas são codificadas por genes diferentes. Por exemplo: a hexoquinase e a glicocinase, enzimas responsáveis pela fosforilação da glicose.
Estrutura Primária das Proteínas
A estrutura primária consiste na sequência de aminoácidos unidos por ligações peptídicas.
Estruturas Secundária e Terciária das Proteínas
A estrutura secundária é o arranjo do esqueleto da cadeia polipeptídica, mantido por pontes de hidrogênio. Pode ser em α-hélice ou folha β.
A estrutura terciária é o arranjo tridimensional de todos os átomos da molécula. As cadeias laterais e qualquer grupo prostético fazem parte da estrutura.
Estrutura Quaternária das Proteínas (Exemplo)
A estrutura quaternária é formada por agrupamentos de estruturas terciárias, unidos através de forças covalentes, como pontes dissulfeto, e ligações não covalentes, como pontes de hidrogênio, interações hidrofóbicas, etc. Um exemplo é a hemoglobina (proteína oligomérica).
Proteínas Fibrosas e Globulares (Diferenças e Exemplos)
Globulares: Forma esferoide, variam em tamanho, alta solubilidade em água, funcionam como catalisadores, transportadores, reguladores de vias metabólicas, expressão gênica (papéis dinâmicos).
Fibrosas: Colágeno, elastina, tropomiosina – maiores quantidades de estrutura secundária regular, forma cilíndrica, longa (bastão), baixa solubilidade.
Associações de Proteínas e suas Funções
Lipoproteínas plasmáticas.
Glicoproteínas: Participam de muitas funções normais e relacionadas a doenças de relevância clínica (superfície externa da membrana plasmática, matriz extracelular, plasma sanguíneo).
Desnaturação de Proteínas: Condições
A desnaturação é o rompimento das ligações que dão origem às estruturas tridimensionais das proteínas.
- Aumento exagerado da temperatura.
- Mudança brusca de pH.
Correlação Clínica: Desnaturação no Organismo
Febre.
Diferença entre Aminoácidos Essenciais e Naturais
Essenciais: Devem ser consumidos na alimentação.
Naturais: São produzidos pelo próprio organismo.