Aminoácidos e Proteínas: Estrutura, Funções e Metabolismo

Aminoácidos e Proteínas

Estrutura dos Aminoácidos

Os aminoácidos são as unidades básicas que compõem as proteínas. Sua estrutura é dividida em quatro partes:

• Grupo amina (NH2)
• Grupo carboxila (COOH)
• Hidrogênio
• Carbono alfa (ao qual todas as outras partes se ligam)
• Grupo R (cadeia lateral, responsável por diferenciar cada aminoácido)

Ligação Peptídica

A ligação peptídica é uma ligação química que ocorre entre dois aminoácidos adjacentes em uma molécula. Essa ligação é formada pela reação entre o grupo amina de um aminoácido e o grupo carboxila de outro, liberando uma molécula de água.

Classificação das Proteínas

Proteínas Simples

Também chamadas de homoproteínas, são constituídas exclusivamente por aminoácidos. Por hidrólise, fornecem apenas uma mistura de aminoácidos. Exemplos: albuminas, globulinas, escleroproteínas (proteínas fibrosas).

Proteínas Conjugadas

São compostas por proteínas simples combinadas com alguma substância não proteica, chamada de grupo prostético. Exemplos: hemoglobina, hemocianina, citocromos.

Proteínas de Alto Valor Biológico (AVB)

Possuem todos os aminoácidos essenciais em quantidades e proporções ideais. Exemplos: proteínas da carne, ovo e leite.

Proteínas de Baixo Valor Biológico (BVB)

Apresentam deficiência em um ou mais aminoácidos essenciais (aminoácido limitante). Exemplos: cereais (lisina), leguminosas (metionina).

Classificação dos Aminoácidos

Aminoácidos Não Essenciais

São aminoácidos que podem ser sintetizados pelo organismo. Exemplos: alanina, ácido aspártico, asparagina, ácido glutâmico.

Aminoácidos Essenciais

São aminoácidos que não podem ser sintetizados pelo organismo, ou são sintetizados em quantidades insuficientes para suprir as necessidades, devendo ser obtidos pela dieta. Exemplos: valina, leucina, isoleucina, fenilalanina, triptofano, metionina, lisina, histidina e treonina.

Aminoácidos Condicionalmente Essenciais

São aminoácidos que, em certas situações, como doenças ou fases de desenvolvimento, tornam-se essenciais. Exemplos: arginina, cisteína, glutamina, glicina, prolina, tirosina.
- Exemplo 1: Glutamina em casos de trauma grave ou jejum prolongado.
- Exemplo 2: Arginina durante o período de crescimento celular rápido.

Digestão e Absorção de Proteínas

Gastrina

Estimula a secreção de ácido gástrico pelas células parietais do estômago. Essas células estão presentes principalmente na região antral, mas outros locais, como o duodeno e o pâncreas, também secretam gastrina.

Pepsina

É uma enzima digestiva produzida pelas paredes do estômago, presente no suco gástrico. Sua função é quebrar as proteínas em peptídeos mais simples (cadeias menores de aminoácidos).
A pepsina atua em meio ácido. Por isso, o estômago também produz ácido clorídrico (HCl). Em contato com o ácido clorídrico, o pepsinogênio (forma inativa da enzima presente no suco gástrico) é convertido em pepsina (forma ativa).
A ação da pepsina sobre as proteínas é um processo de digestão química, resultando na quebra das ligações peptídicas.

Suco Pancreático

É uma secreção produzida pelo pâncreas que atua no processo digestivo. É lançado no duodeno através do ducto pancreático.
Contém água, enzimas (amilase pancreática, lipase pancreática, tripsinogênio, nucleotidases) e grandes quantidades de íons bicarbonato. O pH do suco pancreático está entre 8 e 8,3. Sua função digestiva é hidrolisar a maioria das moléculas dos alimentos, como carboidratos, proteínas, gorduras e ácidos nucleicos.

Aminopeptidases da Borda em Escova

São enzimas produzidas na borda em escova do intestino delgado. Realizam a digestão final das proteínas, quebrando os peptídeos em dipeptídeos e tripeptídeos. As aminopeptidases então hidrolisam esses pequenos peptídeos em aminoácidos individuais.

Ativação e Desativação da Pepsina

Em contato com o ácido clorídrico do estômago, o pepsinogênio é transformado na enzima ativa, a pepsina. A pepsina, por sua vez, estimula a transformação de mais pepsinogênio em pepsina. O ácido clorídrico torna o conteúdo do estômago fortemente ácido, com um pH ótimo em torno de 2 (acima de 3,6 a atividade da enzima diminui expressivamente e acima de 6,0 é inativada), favorecendo a ação da pepsina, enzima que precisa de meio ácido para funcionar.

Influência do pH na Digestão de Proteínas

Na boca, a quebra do amido em maltose é catalisada pela enzima ptialina (ou amilase salivar). Essa enzima tem pH ótimo em torno de 7, por isso o pH na boca é neutro.
No estômago, a quebra de proteínas em polipeptídeos é catalisada pela enzima pepsina, que funciona em um pH ótimo em torno de 2,5. Por isso, o pH no estômago é ácido.

Metabolismo dos Aminoácidos

Transaminação

É a transferência de um grupo amino de um aminoácido para um α-cetoácido (intermediário do metabolismo).
- É catalisada por transaminases, enzimas que dependem de vitamina B6.
- O catabolismo do grupo amino gera três produtos principais:
* Alanina, se o receptor for o piruvato.
* Aspartato, se o receptor for o oxaloacetato.
* Glutamato, se o receptor for o α-cetoglutarato.

Desaminação

É a remoção do grupo amino do esqueleto de carbono do aminoácido, formando amônia.
- O nitrogênio do grupo amino é liberado na forma de amônia, que é convertida em ureia para ser eliminada na urina.
- Os carbonos geram:
* CO2
* Compostos que produzem glicose na gliconeogênese (piruvato, α-cetoglutarato, succinil-CoA, fumarato e oxaloacetato).
* Corpos cetônicos (acetoacetato e acetil-CoA).

Ciclo da Ureia

Onde ocorre o Ciclo da Ureia?

O ciclo da ureia ocorre nas células do fígado e, em menor parte, nos rins. Começa na mitocôndria e continua no citosol da célula.
O objetivo do ciclo é produzir ureia a partir da amônia. A amônia é uma substância tóxica para o organismo, proveniente do metabolismo do nitrogênio, e precisa ser eliminada rapidamente. Essa excreção pode ser feita diretamente ou pela conversão em compostos menos tóxicos, como a ureia.