Bioquímica Essencial: Ácidos Graxos, Enzimas, Proteínas e Metabolismo

Ácidos Graxos e Ponto de Fusão (P.F.)

O P.F. dos ácidos graxos aumenta com o crescimento da cadeia carbônica e diminui com o número de insaturações. Configurações cis nas duplas ligações causam dobras na cadeia, dificultando a agregação molecular. Ácidos graxos saturados, sem duplas ligações, têm arranjos lineares, agregando-se mais e exigindo mais energia para fundir. Insaturados, com cadeias mais afastadas, têm P.F. mais baixo.

Fatores Impeditivos da Alfa-Hélice

Aminoácidos

• Sequências com radicais volumosos (aromáticos).
• Sequências com aminoácidos de mesma carga (repulsão).
• Prolina (causa dobramento).

Estrutura do Centro Ativo das Enzimas

O centro ativo é uma estrutura tridimensional formada por aminoácidos, geralmente em uma fenda da enzima, onde o substrato se encaixa.

Tamponamento Sanguíneo

O tamponamento sanguíneo, principalmente pelo sistema ácido carbônico/bicarbonato, regula o pH sanguíneo (7,34). Captura H⁺ para evitar acidez e libera OH^- (formando água) para evitar basicidade.

Ponto Isoelétrico (pI) e Proteínas

O pI é o pH no qual um aminoácido é neutro (cargas positivas e negativas iguais). A diferença no pI pode ser usada para separar proteínas.

Protômeros: Características e Manutenção

Características

• Estrutura compacta e enovelada.
• Presença de alfa-hélices e beta-estruturas.
• Possível presença de prolina.

Fatores de Manutenção

• Pontes de hidrogênio.
• Interações hidrofóbicas.
• Pontes salinas (atração iônica).
• Pontes dissulfeto (ligações covalentes fortes).

Inibição Enzimática Reversível

Competitiva

O inibidor compete com o substrato pelo centro ativo, devido à semelhança estrutural. A inibição é revertida pelo aumento da concentração do substrato. Exemplo: antibióticos.

Não-Competitiva

O inibidor se liga fora do centro ativo, deformando-o e impedindo a catálise. A inibição pode ser revertida por moduladores alostéricos positivos. Importante no controle metabólico.

Estrutura Terciária: Protômeros

A estrutura terciária (protômeros) envolve interações entre aminoácidos distantes na sequência, mas próximos espacialmente devido ao enovelamento. A cadeia forma um novelo compacto, com prolina causando dobras. Exemplo: mioglobina (compacta, solúvel, com exterior polar e interior apolar). Fatores de estabilização: pontes de hidrogênio, pontes salinas, interações hidrofóbicas e pontes dissulfeto.

Ponto Isoelétrico (pI) e Proteínas (Repetição)

O pI é o pH no qual um aminoácido é neutro (cargas positivas e negativas iguais). A diferença no pI pode ser usada para separar proteínas.

Proteoglicanos e Resiliência

Proteoglicanos são formados por carboidratos e proteínas (ex: queratan sulfato, condroitina sulfato). A resiliência é a capacidade de expulsar água sob pressão e recuperá-la quando a pressão cessa, devido à repulsão entre cargas (como uma esponja).

Energia Livre e Metabolismo Energético

Energia Livre: Porção de energia capaz de realizar trabalho.

ATP na Cadeia Respiratória: NADH produz 3 ATP; FAD produz 2 ATP.

Fatores que Afetam a Fosforilação do ADP:

• Integridade da membrana (essencial para gradiente iônico).
• Agentes desacopladores (dissipam energia como calor).
• Inibidores do transporte de elétrons (bloqueiam a produção de ATP e consumo de O₂).
  • Barbitúricos e rotenona: bloqueiam NADH + H⁺.
  • Cianeto e CO: bloqueiam citocromo a3.

Desacopladores: Aumentam o consumo de O₂.

Inibidores do Transporte de Elétrons: Bloqueiam a reoxidação de componentes da cadeia, impedindo a produção de ATP e o consumo de O₂.

Absorção de Glicose:

• Transporte Facilitado: 5 transportadores de glicose (GLUTs) específicos para cada tecido.
• Difusão Facilitada: Glicose se move do meio mais concentrado para o menos, através da membrana.
• Insulina: Aumenta a permeabilidade celular à glicose.

Glicólise Aeróbica: 8 ATPs, produto final piruvato.

Glicólise Anaeróbica: Lactato, 2 ATPs.

Fosforilação a Nível do Substrato: Produção de ATP fora da cadeia respiratória.

Glicogênese: Síntese de glicogênio. Enzima glicogênio 4:6 transferase atua na ramificação do glicogênio.