Bioquímica Essencial: Aminoácidos, Proteínas, Carboidratos e Enzimas

Aminoácidos: Cadeia Lateral e Propriedades

A cadeia lateral dos aminoácidos é a parte que define suas propriedades, de acordo com características de estrutura, tamanho, carga elétrica e solubilidade.

Íon Dipolar (Zwitterion)

O aminoácido pode agir como ácido (doador de prótons) ou como base (receptor de prótons).

Aminoácidos Essenciais e Não Essenciais

• Essenciais: Arginina, Histidina, Isoleucina, Leucina, Lisina, Metionina, Fenilalanina, Treonina, Triptofano, Valina.
• Não Essenciais: Alanina, Asparagina, Aspartato, Cisteína, Glutamato, Glutamina, Glicina, Prolina, Serina.

Diferença entre Essenciais e Não Essenciais

Aminoácidos essenciais são aqueles que o nosso corpo não produz e devem ser obtidos através da alimentação. Os não essenciais são produzidos pelo nosso organismo.

Características Estruturais dos Aminoácidos

Cada aminoácido possui um grupo amina (NH₂) e um grupo carboxila (COOH). Ambos os grupos estão ligados a um átomo de carbono central (carbono alfa), que também se liga a um átomo de hidrogênio e a um grupo radical (cadeia lateral R).

Existem 20 tipos de aminoácidos na natureza. Apesar desse número limitado, a variedade de proteínas é extremamente vasta e potencialmente infinita. Isso ocorre porque o que difere uma proteína da outra não é apenas o número total de aminoácidos na cadeia polipeptídica, mas também os tipos de aminoácidos utilizados e, crucialmente, a sequência em que eles estão dispostos.

Proteínas: Estrutura, Funções e Classificação

As proteínas são macromoléculas essenciais, sintetizadas a partir de 20 aminoácidos diferentes. Elas apresentam estruturas e funções extremamente variadas, sendo classificadas em estruturais e dinâmicas.

Funções das Proteínas

• Estrutural: Conferem resistência e suporte, como o colágeno nos ossos.
• Dinâmica: Incluem transporte de moléculas (ex: transporte de oxigênio pela hemoglobina), papel enzimático (catalisadores biológicos) e defesa (ex: anticorpos).

Classificação das Proteínas

• Proteínas Simples: Formadas apenas por aminoácidos.
• Proteínas Conjugadas: Formadas por um grupo proteico e um grupo não proteico (ex: glicoproteínas, lipoproteínas, fosfoproteínas).

As proteínas também controlam o fluxo de íons através das membranas celulares e regulam a concentração das vias metabólicas.

Ligação Peptídica

Para a formação das proteínas, os aminoácidos se unem através de ligações peptídicas, um processo que envolve uma reação de desidratação, liberando uma molécula de água.

Estrutura das Proteínas

• Primária: Refere-se à sequência linear específica dos aminoácidos que compõem a cadeia polipeptídica.
• Secundária: A cadeia polipeptídica se enrola ou dobra, formando estruturas regulares como a hélice alfa (α-hélice) ou a folha beta (β-folha), estabilizadas por pontes de hidrogênio entre os aminoácidos.
• Terciária: Em muitas proteínas, a estrutura secundária se dobra sobre si mesma, formando uma estrutura tridimensional compacta e globulosa. A forma definitiva da estrutura terciária depende da sequência de radicais (cadeias laterais) ao longo da cadeia polipeptídica.

Carboidratos: Funções e Classificação

Os carboidratos são compostos orgânicos com funções energética e estrutural. Eles são sintetizados pelas plantas através do processo de fotossíntese, a partir do dióxido de carbono e água.

Funções dos Carboidratos

• Principal fonte de energia para as células.
• Componente estrutural (ex: celulose em plantas).
• Lubrificação das articulações esqueléticas.

Classificação dos Carboidratos

Os carboidratos são classificados em três tipos principais:

• Monossacarídeos: Unidades mais simples, diretamente absorvíveis pelas células.
• Dissacarídeos: Formados pela união de dois monossacarídeos.
• Polissacarídeos: Formados por longas cadeias de monossacarídeos.

As células não conseguem absorver dissacarídeos e polissacarídeos diretamente; eles precisam ser quebrados em monossacarídeos para serem absorvidos.

Exemplos de Carboidratos

• Monossacarídeos: Glicose, Frutose, Galactose.
• Dissacarídeos: Lactose, Maltose, Sacarose.
• Polissacarídeos: Amido, Glicogênio.

Enzimas: Reação e Função

Reação Enzimática

A enzima se liga a um substrato específico, formando o complexo enzima-substrato. Nesse complexo, ocorrem reações químicas que transformam o substrato em produto, resultando no complexo enzima-produto. Posteriormente, a enzima e o produto se separam, liberando o produto para as células e deixando a enzima livre para catalisar uma nova reação.

Função das Enzimas

A principal função das enzimas é catalisar (acelerar) as reações químicas nas células, seja quebrando moléculas complexas ou unindo-as para formar novos compostos, viabilizando assim as atividades celulares.

Cofatores e Coenzimas

• Cofator: Componente químico adicional (não proteico) que algumas enzimas requerem para desempenhar sua atividade catalítica, além de seus resíduos de aminoácidos.
• Coenzima: Um tipo de cofator, geralmente uma molécula orgânica complexa, que atua como auxiliar na catálise enzimática.

Orgânico vs. Inorgânico

• Orgânico: Compostos que possuem carbono em sua constituição química (geralmente ligados a hidrogênio).
• Inorgânico: Compostos que não possuem carbono ou possuem carbono de forma simples (ex: CO₂, carbonatos).

Mecanismos de Interação Enzima-Substrato

• Sítio Ativo: É a região específica da enzima que é tridimensionalmente compatível com o substrato. No sítio ativo, existem resíduos de aminoácidos que se ligam ao substrato, formando o complexo enzima-substrato (ES).
• Modelo Chave-Fechadura: Propõe que o sítio ativo da enzima possui uma forma rígida e complementar ao substrato, como uma chave em sua fechadura.
• Encaixe Induzido: Uma visão mais flexível, onde tanto a enzima quanto o substrato sofrem pequenas alterações conformacionais ao se ligarem, otimizando o encaixe e distorcendo o substrato para facilitar a formação do estado de transição.

Inibição Enzimática

• Inibição Irreversível: O inibidor liga-se de forma covalente ou muito forte à enzima, impedindo permanentemente sua atividade. A dissociação é extremamente lenta ou inexistente, e a enzima não consegue mais se ligar ao substrato nem gerar produto.
• Inibição Reversível Competitiva: O inibidor compete com o substrato pelo sítio ativo da enzima. A ligação é reversível, e a inibição pode ser superada aumentando a concentração do substrato. Não há formação de produto enquanto o inibidor estiver ligado.
• Inibição Reversível Não Competitiva (ou Alostérica): O inibidor liga-se a um sítio diferente do sítio ativo (sítio alostérico), alterando a conformação da enzima e reduzindo sua capacidade de catalisar a reação, mesmo que o substrato esteja ligado. Existem variações onde o inibidor pode se ligar tanto à enzima livre quanto ao complexo enzima-substrato.

Classificação de Monossacarídeos

• Aldose: Monossacarídeo que possui um grupo aldeído (CHO) na extremidade da cadeia (ex: glicose).
• Cetose: Monossacarídeo que possui um grupo cetona (C=O) no meio da cadeia (ex: frutose).