Bioquímica Fundamental: Aminoácidos, Proteínas, Enzimas e Carboidratos

Aminoácidos: Unidades Fundamentais das Proteínas

Os aminoácidos são ácidos orgânicos formados por átomos de carbono, hidrogênio, oxigênio e nitrogênio. Alguns tipos de aminoácidos contêm também átomos de enxofre e fósforo que aparecem na composição das proteínas.

São pequenas moléculas com propriedades bioquímicas únicas, determinadas por seus grupos funcionais. Os aminoácidos fazem parte de várias estruturas do organismo (DNA, RNA, Proteínas).

São as unidades fundamentais das proteínas. Todas as proteínas são formadas a partir da ligação em sequência de apenas 20 aminoácidos principais. Existem, além destes 20, alguns aminoácidos especiais que só aparecem em certos tipos de proteínas.

Características Estruturais Comuns

Os aminoácidos possuem características estruturais em comum, tais como: a presença de um carbono central (quase sempre assimétrico) ligado a:

• Um grupamento carboxila.
• Um grupamento amina.
• Um átomo de hidrogênio.

Classificação dos Aminoácidos

Essenciais

São aqueles que não podem ser sintetizados pelo nosso organismo. Deste modo, devem ser obrigatoriamente ingeridos através de alimentos ou suplementação, pois, caso contrário, podem ocorrer problemas de saúde. Portanto, a alimentação deve ser o mais variada possível para que o organismo receba o maior número desses aminoácidos.

Não Essenciais

São aqueles que podem ser sintetizados pelo nosso organismo.

Proteínas: Estrutura e Função

A proteína é o componente principal dos músculos, órgãos e glândulas. Todas as células vivas e fluidos corporais, exceto a bile e a urina, contêm proteínas.

Funções das Proteínas

• Catalisadores (Enzimas)
• Transporte (Hemoglobina)
• Estruturais (Colágeno) e sistemas contráteis (Miosina)
• Armazenamento (Ferritina)
• Hormônios
• Anti-infecciosas (Imunoglobulina)
• Nutricional (Caseína)

Tipos de Proteínas

Proteína Globular

Possui forma de esfera, é relativamente solúvel em água e desempenha papéis funcionais (catalisadores, proteínas de transporte, reguladores de expressão gênica).

Proteínas Fibrosas

Possui forma de fibra (cilíndrica), baixa solubilidade em água e funções principalmente estruturais (colágeno, queratinas, miosina).

Estrutura das Proteínas

1. Estrutura Primária (1ª): Cadeia formada pela sequência de aminoácidos ligados.
2. Estrutura Secundária (2ª): Formada pela ligação de hidrogênio do grupo N-H de um aminoácido com o oxigênio do grupo C=O de outro (Ex: Colágeno).
3. Estrutura Terciária (3ª): É o resultado da dobra da estrutura primária sobre si, mediada por pontes de enxofre (Ex: Mioglobina).
4. Estrutura Quaternária (4ª): União de várias estruturas terciárias (Ex: Hemoglobina).

Desnaturação Proteica

A desnaturação é o rompimento das ligações que mantêm as estruturas da proteína. Resulta na perda parcial ou total da atividade biológica da proteína. É promovida por:

• Temperatura elevada.
• Alterações de pH.
• Exposição a metais pesados.
• Detergentes.

Enzimas e Catálise Biológica

Conceito de Enzimas

Enzimas são proteínas altamente especializadas que atuam na aceleração de reações químicas. São formadas por polímeros de aminoácidos e possuem alto grau de especificidade com substratos.

Função: Atuam como catalisadores biológicos, viabilizando a atividade das células, quebrando moléculas e juntando-as para formar novos compostos.

Importância da Catálise

Sem a catálise enzimática, a maioria das reações químicas nos sistemas biológicos seriam muito lentas para fornecer produtos na proporção adequada para sustentar a vida. As enzimas aumentam a velocidade da reação.

O fato de possuírem cadeia peptídica diferente e mesma função (isoenzimas) permite que o metabolismo possa se ajustar para satisfazer melhor as necessidades particulares de um dado tecido ou estágio de desenvolvimento do indivíduo.

Detalhes Bioquímicos e Mecanismos

Qual a constituição básica do aminoácido?

Os aminoácidos são formados por um grupo amina, um grupo carboxílico, um radical (cadeia lateral R) e um hidrogênio.

Qual a ligação existente entre os aminoácidos de proteína?

A ligação peptídica.

Como ocorre a ligação peptídica?

A união estabelecida entre dois aminoácidos adjacentes numa molécula recebe o nome de ligação peptídica. Esse tipo de ligação ocorre sempre por meio da reação entre o grupo amina de um aminoácido e o grupo carboxila do outro.

O que são aminoácidos essenciais?

Ao analisarmos os 20 aminoácidos principais, observamos que 8 deles não podem ser sintetizados pelo organismo, sendo chamados de Essenciais. Devem ser adquiridos pela ingestão alimentar normal ou por suplementação nutricional.

O que é grupo prostético? Dê exemplos.

As proteínas que contêm outros elementos químicos são chamadas de proteínas conjugadas. A região da proteína onde está esse elemento é chamada de grupo prostético. É o tipo de grupo prostético que classifica cada grupo de proteínas. Por exemplo:

• Proteínas que contêm lipídios são chamadas de lipoproteínas.
• Proteínas que contêm açúcares são chamadas de glicoproteínas.

Onde ocorre a catálise? Descreva o modelo do encaixe induzido.

As enzimas são altamente específicas, o que significa que cada uma age como catalisadora biológica de apenas uma reação. Isso ocorre porque a enzima possui um centro ativo que se combina com o composto que irá sofrer a ação enzimática (o substrato).

No modelo do encaixe induzido, a enzima reage com o substrato de maneira específica, criando um composto intermediário que se decompõe facilmente, originando os produtos. A enzima é regenerada e não é consumida na reação, como ocorre com todos os catalisadores.

O que são inibidores enzimáticos? Como ocorre a inibição competitiva e a não-competitiva?

Inibidores enzimáticos são agentes moleculares que interferem na catálise, reduzindo a velocidade ou paralisando reações enzimáticas.

Inibição Competitiva

O inibidor compete com o substrato pelo sítio ativo de uma enzima. Enquanto o inibidor ocupa o sítio ativo, ele impede a ligação do substrato.

Inibição Não-Competitiva

O inibidor não se assemelha ao substrato e ocupa um sítio diferente do sítio ativo. A ligação do inibidor a este outro sítio permite que o substrato se ligue ao sítio ativo da enzima, mas a reação não ocorre nem há formação do produto.

O que são zimogênios e isoenzimas?

Zimogênios

São enzimas sintetizadas como precursores inativos e ativadas pela clivagem de uma ou mais ligações peptídicas específicas.

Isoenzimas

São duas ou mais enzimas que catalisam a mesma reação, mas são codificadas por genes diferentes. Exemplo: a hexoquinase e a glicocinase, responsáveis pela fosforilação da glicose.

Como é constituída a estrutura quaternária nas proteínas? Cite um exemplo.

Agrupamentos de estruturas terciárias ficam unidos através de forças covalentes (como pontes dissulfeto) e ligações não covalentes (como pontes de hidrogênio, interações hidrofóbicas, etc.). Exemplo: Proteínas oligoméricas, como a hemoglobina.

Carboidratos

Os carboidratos são moléculas orgânicas formadas por carbono, hidrogênio e oxigênio. Possuem função energética, sendo a principal fonte de energia das células.

Importância dos Carboidratos

Os carboidratos são a nossa principal fonte de energia. São responsáveis por atividades corriqueiras como andar, correr e trabalhar. Seu consumo é vital para a nossa existência. Desempenham diversas funções em nosso organismo, entre elas a nutrição das células do sistema nervoso central.

Classificação

• Monossacarídeos: Carboidratos simples (Glicose, Frutose, Galactose).
• Dissacarídeos: 2 unidades de monossacarídeos (Maltose, Sacarose, Lactose).
• Oligossacarídeos: 3 a 10 unidades de monossacarídeos (Encontrados em Legumes).
• Polissacarídeos: Mais de 10 unidades de monossacarídeos (Glicogênio, Amido, Celulose, Quitina).

Ligação Glicosídica

A Ligação Glicosídica ocorre entre duas hidroxilas: uma do carbono anômero de um monossacarídeo com qualquer outra da molécula do monossacarídeo vizinho, com eliminação de água.