Cinética Enzimática: Afinidade, Inibição e Regulação
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Em que quantidade de E. Desvios da linearidade ocorrem: - Presença de inibidores na solução de enzima; - Presença de substâncias tóxicas; - Presença de um ativador que dissocia a enzima; - Limitações impostas pelo método de análise. Recomenda-se: - Enzimas com alto grau de pureza; - Substratos puros; - Métodos de análise confiáveis.
Cinética Enzimática
Determinar as constantes de afinidade do S e dos inibidores; Conhecer as condições ótimas da catálise; Ajuda a elucidar os mecanismos de reação; Determinar a função de uma determinada enzima em uma rota metabólica.
Afinidade da enzima ao substrato
Km depende: aspectos específicos do mecanismo de reação; nº de passos da reação; velocidades relativas dos passos individuais.
Inibidor não-competitivo
Se liga reversivelmente, aleatória e independentemente em um sítio que lhe é próprio. I não tem semelhança estrutural com o S [substrato]. Não diminui a inibição. Km da enzima NÃO se altera. Vmax na presença do inibidor.
Inibidor incompetitivo
Se liga reversivelmente, em um sítio próprio, ao complexo ES. I não tem semelhança estrutural com o S. I favorece a formação do ES. Km e Vmax da enzima.
Inibidor irreversível
I se combina com um grupo funcional, na molécula da E, que é essencial para sua atividade. Podem promover a destruição do grupo funcional. Forma-se uma ligação covalente entre o I e a E. Vmax ↓ ® parte da E é completamente removida do sistema e Km permanece a mesma. Não obedecem à cinética de Michaelis-Menten. Controlam a etapa limitante em uma cadeia de reações enzimáticas.
Enzimas reguladoras
Tem sua atividade catalítica aumentada ou diminuída em resposta a determinados sinais, moléculas sinalizadoras (pequenos metabólicos ou cofatores). Classes de enzimas reguladoras: Enzimas alostéricas; Enzimas reguladas pela modificação covalente reversível
Enzimas alostéricas
Funcionam através da ligação não-covalente e reversível de um metabolito regulador chamado modulador; Moduladores podem ser inibidores ou ativadores; São maiores e mais complexas, possuem duas ou mais cadeias polipeptídicas.
Enzimas reguladas pela modificação covalente reversível
Grupos químicos são ligados covalentemente e removidos da enzima reguladora por enzimas diferentes, podem ser: fosfato, adenosina monofosfato, grupos metil, etc.