Enzimas: Catalisadores Biológicos Essenciais

ENZIMAS – HISTÓRICO:

Catalise biologica ® inicio sec. XIX: digestão da carne: estômago; digestão do amido: saliva.

Década de 50: Louis Pasteur - concluiu que a fermentação do açúcar em álcool pela levedura era catalisada por “fermentos” = enzimas.

Eduard Buchner (1897) extratos de levedo podiam fermentar o açúcar e álcool; enzimas funcionavam mesmo quando removidas da célula viva.

Histórico

1700s: digestão de carne por secreções do estômago

1800s: conversão de amido a açúcar pela saliva

1897: Eduard Buchner - fermentação de açúcar a álcool por extrato de levedura

1897: Frederick W. Kuhne - cria o termo “enzima” = no levedo

1926: James Sumner - isolamento e cristalização da Urease.

ENZIMAS – HISTÓRICO

James Sumner (1926)

Isolou e cristalizou a urease;

Cristais eram de proteínas;

Postulou que “todas as enzimas são proteínas”.

John Northrop (década de 30)

Cristalizou a pepsina e a tripsina bovinas;

Década de 50 – sec. XX 75 enzimas ® isoladas e cristalizadas;

Ficou evidenciado o caráter proteico.

Atualmente + 2000 enzimas são conhecidas.

Definição:

Catalisadores biológicos;

Longas cadeias de pequenas moléculas chamadas aminoácidos.

Função:

Viabilizar a atividade das células, quebrando moléculas ou juntando-as para formar novos compostos.

Com exceção de um pequeno grupo de moléculas de RNA com propriedades catalíticas, chamadas de RIBOZIMAS, todas as enzimas são PROTEÍNAS.

Apresentam alto grau de especificidade;

São produtos naturais biológicos;

Reações baratas e seguras;

São altamente eficientes, acelerando a velocidade das reações (10⁸ a 10¹¹ + rápida);

São econômicas, reduzindo a energia de ativação;

Não são tóxicas;

Condições favoráveis de pH, temperatura, polaridade do solvente e força iônica.

Século XIX - poucas enzimas identificadas

Adição do sufixo ”ASE” ao nome do substrato:

gorduras (lipo - grego) – LIPASE

amido (amylon - grego) – AMILASE

Nomes arbitrários: Tripsina e pepsina – proteases.

1955 – Comissão de Enzimas (EC) da União Internacional de Bioquímica (IUB) ® nomear e classificar.

Cada enzima ® código com 4 dígitos que caracteriza o tipo de reação catalisada:

1° dígito – classe

2° dígito – subclasse

3° dígito - sub-subclasse

4° dígito - indica o substrato.

Classificação das enzimas segundo a Comissão de Enzimas.

1. Oxido-redutases (reações de oxidação-redução ou transferência de elétrons)

1.1.atuando em CH-OH

1.2.atuando em C=O

1.3.atuando em C=O-

1.4.atuando em CH-NH2

1.5.atuando em CH-NH-

1.6.atuando em NADH, NADPH

2.Transferases (transferem grupos funcionais entre moléculas)

2.1.grupos com um carbono

2.2.grupos aldeído ou cetona

2.3.grupos acil

2.4.grupos glicosil

2.7.grupos fosfatos

2.8.grupos contendo enxofre

3.Hidrolases (reações de hidrólise)

3.1.ésteres

3.2.ligações glicosídicas

3.4.ligações peptídicas

3.5.outras ligações C-N

3.6.anidridos ácidos.

4.Liases (catalisam a quebra de ligações covalentes e a remoção de moléculas de água, amônia e gás carbônico)

4.1. =C=C=

4.2. =C=O

4.3. =C=N-

5.Isomerases (transferência de grupos dentro da mesma molécula para formar isômeros)

5.1.racemases

6.Ligases (catalisam reações de formação de novas moléculas a partir da ligação entre duas pré-existentes, sempre às custas de energia)

6.1. C-O

6.2. C-S

6.3. C-N

6.4. C-C

Subclasses

Exemplos de Subclasses

ATP + D-Glicose D-Glicose-6-fosfato

IUB - ATP:glicose fosfotransferase

E.C. 2.7.1.1

2 - classe – Transferase

7 - subclasse – Fosfotransferases

1 - sub-subclasse - Fosfotransferase que utiliza grupo hidroxila como receptor

1 - indica ser a D-glicose o receptor do grupo fosfato

Nome trivial: Hexoquinase.

Aceleram reações químicas

Ex: Decomposição do H2O2