Enzimas: Estrutura, Função, Classificação e Regulação

Classificado em Química

Escrito em 30 de Julho de 2025 em português com um tamanho de 7,38 KB

Enzimas: Catalisadores Biológicos Essenciais

Enzimas: Catalisadores biológicos, sem que sejam alteradas. São longas cadeias de pequenas moléculas de aminoácidos.

Função das Enzimas

Viabilizam a atividade das células, quebrando ou unindo moléculas para formar novos compostos. Com exceção de um pequeno grupo de moléculas de RNA com propriedades catalíticas, chamadas de RIBOZIMAS, todas as enzimas são proteínas.

Características das Enzimas

Alto grau de especificidade;
Produtos naturais biológicos;
Altamente eficientes, acelerando a velocidade das reações (10³ a 10⁸ vezes mais rápidas);
Econômicas, reduzindo a energia de ativação;
Não tóxicas;
Atuam em condições favoráveis de pH, temperatura, polaridade do solvente e força iônica.

Propriedades e Eficiência Catalítica

São catalisadores proteicos que aumentam a velocidade de uma reação química e não são consumidos durante a reação.

Eficiência Catalítica: É grande, capaz de transformar 100 a 1000 moléculas de substrato em produto por segundo (número de renovação, turnover ou K_cat).

Substrato e Regulação

Substrato: É a molécula sobre a qual a enzima atua, transformando-se em um produto da reação.

Regulação: Enzimas podem ser ativadas ou inibidas, de modo que a velocidade de formação do produto seja adequada para o momento.

Classificação das Enzimas

Oxidorredutases: Catalisam reações de transferência de elétrons (reações de oxirredução). Exemplos: Desidrogenases e Oxidases.
Transferases: Catalisam reações de transferência de grupos funcionais (contendo C, N e P).
Hidrolases: Catalisam a quebra de ligações pela adição de água. Exemplo: Urease.
Liases: Catalisam a quebra de ligações C-C, C-S e certas ligações C-N. Exemplos: Desidratases e Descarboxilases.
Isomerases: Catalisam a transferência de grupos dentro da mesma molécula para formar isômeros. Exemplo: Epimerases.
Ligases: Catalisam a formação de ligações entre carbono e O, S, N, acoplada à hidrólise de fosfatos de alta energia.

Especificidade e Sítio Ativo

Especificidade Enzimática

Interagem com um ou poucos substratos e catalisam poucos tipos de reação. A especificidade reside em uma cavidade ou fenda de ligação do substrato, situada na superfície da proteína enzimática (sítio ativo).

Sítio Ativo

É uma fenda que contém cadeias laterais de aminoácidos, criando uma superfície tridimensional complementar ao substrato. O substrato liga-se ao sítio ativo, é convertido em produto e, então, liberado da enzima.

Haloenzimas, Cofatores e Coenzimas

Algumas enzimas, além do sítio ativo, possuem um sítio alostérico para a ligação de moléculas específicas (cofatores ou coenzimas) que aumentam ou reduzem a atividade enzimática.

Cofatores ou Coenzimas: São colaboradores não proteicos, necessários para a atividade da enzima. Podem ser íons metálicos (Ex: Zn²⁺, Fe²⁺) – chamados de cofatores – ou moléculas orgânicas (geralmente derivadas de vitaminas, como NAD⁺, FAD, coenzima A), neste caso chamadas de coenzimas.

Mecanismos de Catálise Enzimática

Alterações de Energia Durante a Reação

Energia Livre de Ativação: Barreira energética que separa reagentes e produtos.
Velocidade da Reação: Necessita de energia suficiente para superar a barreira de energia do estado de transição.
Rota Alternativa de Reação: Uma enzima permite uma reação mais rápida por uma rota alternativa com menor energia de ativação.

Mecanismos Catalíticos

Efeitos de Proximidade e Orientação: O substrato se aproxima da enzima específica por uma orientação espacial apropriada.
Catálise Eletrostática (por Íons Metálicos): A distribuição de cargas no sítio ativo pode influenciar a reatividade química do substrato.
Catálise Ácido-Básica: Os grupos químicos podem se tornar mais reativos pela adição ou remoção de prótons. Os sítios ativos das enzimas podem atuar como doadores ou receptores de prótons.
Catálise Covalente: Formação de ligação covalente transitória entre enzima e substrato.

Fatores que Afetam a Atividade Enzimática

Concentração da Enzima

A velocidade máxima da reação é diretamente proporcional à quantidade de enzima disponível.

Concentração do Substrato

Quanto maior a concentração de substrato, mais os sítios ativos das enzimas serão saturados, chegando a um ponto em que não ocorre mais aumento da velocidade da reação.

Temperatura

Aumento da atividade até o pico de velocidade ser atingido; após esse ponto, ocorre decréscimo da atividade e desnaturação da enzima.

pH

Efeito sobre a ionização do sítio ativo.
O pH adequado para cada enzima atingir a velocidade máxima é diferente. Exemplo: Pepsina (máximo de atividade em pH 2).
Algumas enzimas são desnaturadas em pH muito ácido ou alcalino.

Inibidores Catalíticos e Regulação Enzimática

Inibidores Catalíticos (Fármacos)

Importantes medicamentos prescritos agem como fármacos. Exemplos: Antibióticos beta-lactâmicos, como a penicilina e a amoxicilina, atuam inibindo enzimas envolvidas na síntese da parede bacteriana.

Fármacos como Captopril, Enalapril e Lisinopril agem inibindo enzimas conversoras de angiotensina (ECA), que diminuem a pressão sanguínea ao bloquear a enzima que cliva a angiotensina I para formar a angiotensina II, um potente vasoconstritor.

Regulação Alostérica

Ligação Alostérica: Efetores (moduladores) ligam-se não covalentemente em um local diferente do sítio catalítico, alterando a afinidade da enzima pelo substrato e/ou a atividade catalítica. Podem ser efetores negativos ou positivos.

Efetores Homotrópicos: O próprio substrato serve como efetor. Moléculas de substrato em um sítio da enzima aumentam as propriedades catalíticas de outros sítios. Os sítios exibem cooperatividade.
Efetores Heterotrópicos: O efetor é diferente do substrato. Exemplo: A enzima fosfofrutoquinase-1 da via glicolítica é alostericamente inibida pelo citrato, que não é substrato da reação.

Modificação Covalente

Adição ou remoção de grupos fosfato de resíduos específicos de serina, treonina e tirosina.

Fosforilação e Desfosforilação
Quinases e Fosfatases
Indução ou Repressão da Síntese

Leva horas para ocorrer o aumento. Comum em enzimas de uso específico em uma fase ou momento (não constitutivas).