Enzimas: Guia Completo para Entender sua Função e Importância

Enzimas: Catalisadores da Vida

Definição: Enzimas são catalisadores biológicos, longas cadeias de aminoácidos, que viabilizam a atividade das células, quebrando moléculas ou juntando-as para formar novos compostos.

Toda enzima é uma proteína, mas nem toda proteína é uma enzima.

Classificação das Proteínas

• Primárias: praticamente retas;
• Secundárias: fio de telefone normal;
• Terciárias e Quaternárias: fio de telefone enrolado.

Características das Enzimas

• Alto grau de especificidade;
• Produtos naturais biológicos;
• Reações baratas e seguras;
• Altamente eficientes;
• Econômicas, pois reduzem a energia de ativação;
• Não tóxicas;
• Condições favoráveis de pH, temperatura, polaridade do solvente e força iônica.

Ao substrato se adiciona o sufixo -ase (quebra): gorduras = Lipase, amido = Amilase.

Tripsina (intestino delgado) e Pepsina (estômago) = proteases (principais).

Classificação das Enzimas

• Oxidorredutases: catalisam reações de transferência de elétrons. Uma se reduz e a outra oxida;
• Transferases: catalisam reações de transferência de grupamentos funcionais (amina, fosfato, acil, carboxil). Ex.: quinases e transaminases;
• Hidrolases: catalisam reações de hidrólise de ligação covalente. Ex.: peptidases;
• Liases: catalisam a quebra de ligações covalentes e a remoção de moléculas. Ex.: desidratases e carboxilases;
• Isomerases: catalisam reações de interconversão. Ex.: epimerases;
• Ligases: catalisam reações de formação, porém com gasto de energia ATP. São as sintetases.

Modelos de Ação Enzimática

• Modelo Chave-Fechadura: prevê um ajuste perfeito entre a enzima e o substrato.
• Modelo do Ajuste Induzido: prevê um sítio de ligação não totalmente pré-formado, mas moldável à molécula do substrato. A enzima reconhece o substrato e se molda a ele.

Catalisadores

Catalisadores diminuem a energia de ativação (quantidade de energia necessária para transformar substrato em produto). Com uma enzima, é gasto muito menos energia para ocorrer a ativação.

Quanto maior a energia de ativação necessária, menor a velocidade da reação. A concentração do substrato, a temperatura e o pH também influenciam na velocidade da reação.

Na concentração do substrato (Km), a velocidade da reação é igual à metade da Vmáx. O Km não varia com a concentração da enzima. Km pequeno indica afinidade elevada da enzima ao substrato, pois uma pequena quantidade de substrato é necessária para saturar 50% da enzima. Km grande indica baixa afinidade da enzima ao substrato.

Inibidores Enzimáticos

Inibidores reduzem a velocidade de uma reação enzimática.

• Reversível Competitiva: o inibidor concorre pelo sítio ativo da enzima, alojando-se nele e impedindo a reação com o substrato.
• Reversível Não Competitiva: o inibidor se liga a um sítio ativo próprio, diferente do substrato, atrapalhando a ligação do substrato com a enzima e reduzindo a velocidade máxima.
• Reversível Incompetitiva: o inibidor se liga reversivelmente a um sítio próprio, sem semelhança com o substrato, diminuindo a concentração e a velocidade máxima.
• Irreversível: o inibidor se combina com um grupo funcional na molécula da enzima que é essencial para sua atividade, diminuindo a Vmáx, mas mantendo o Km igual.

Regulação Enzimática

• Sítios de Ligação Alostéricos: ligam-se de forma não covalente a outro sítio diferente do ativo, alterando a afinidade da enzima pelo substrato. Podem ser alostéricos negativos (inibem a reação) ou positivos (ativam a reação).
• Modificação Covalente: ocorre a fosforilação e desfosforilação das proteínas quinases e fosfatases (controle hormonal).
• Regulação por Feedback: a atividade enzimática é inibida ou estimulada pelo produto da reação catalisada.

Doenças que causam lesão tecidual resultam na liberação de enzimas intracelulares no plasma. Enzimas também servem como fármacos, como antibióticos lactâmicos (penicilina e amoxicilina), inibidores de ECA (enzima conversora de angiotensina) e quimioterápicos. Exemplo: uma cirrose hepática prejudica a síntese de enzimas pelo tecido, afetando o ciclo da ureia, com a amônia impedindo a fabricação de ureia e causando um coma hepático.