Estrutura e função das proteínas: classificação, digestão e metabolismo

PROTEÍNAS

São macromoléculas cuja unidade estrutural são os aminoácidos; São constituídas por carbono, hidrogênio e oxigênio e 16% de nitrogênio; fonte de 20 aminoácidos; É a ordem desses AA e a frequência com que aparecem que vai determinar suas funções e fazer com elas sejam diferentes umas das outras.

ESTRUTURA MOLECULAR DO AMINOÁCIDO não muda (grupo amino) +H3N - C - COOH (grupo carboxila. O QUE MUDA É EM BAIXO DO C O RADICAL.

O que muda um aminoácido é a ligação peptidica, que é a ligação amino com grupo carboxilico.

ESTRUTURA DAS PROTEÍNAS

- União de 2 AA: DIPEPTÍDEO; União de até 100 AA: POLIPEPTÍDEO; União de mais de 100 AA: PROTEÍNA

Composição da sua estrutura

Primária: Plana e linear Secundária: alfa hélice, ligadas por ponte de hidrogênio. Terciária: tridimensional Quaternária: várias terciárias interligadas

Proteínas simples: quando hidrolisadas fornecem apenas AA.

FIBROSAS: são pouco solúveis, rígida e têm funções estruturais. Ex. Colágeno, queratina, elastina.

GLOBULARES: têm funções dinâmicas na célula. Ex. Anticorpos, enzimas, hormônios, PTN carreadoras (albumina e hemoglobina).

Proteínas conjugadas: são aquelas combinadas com outros grupos além de AA. Lipoproteinas: lipídeos com PTN. EX: LDL, VLDL Glicoproteinas: glicidios com PTN. EX: FEIJÃO

Função das PTN: transporte( hemoglobina e albumina); estrutural (colágeno e queratina); enzimatico(lipase e amilase); hormonal(Gh, insulina, glucagon); contração (actina e miosina)

CLASSIFICAÇÃO DOS AMINOÁCIDOS

NÃO ESSENCIAIS: podem ser sintetizados pelo organismo. Ex: Alanina, ácido aspártico, asparagina, ácido Glutâmico

ESSENCIAIS: não podem ser sintetizados no organismo ou são sintetizados em quantidade insuficiente para suprir as necessidades. devem provir da dieta. Ex: Valina, leucina, isoleucina, fenilalanina, triptofano, metionina, lisina.

CONDICIONALMENTE ESSENCIAIS: em determinadas situações se tornam essenciais. Arginina, cisteína, glutamina

- Ex. 1: Glutamina no trauma grave e no jejum

-Ex. 2: Arginina no período de rápido crescimento celular

CLASSIFICAÇÃO DAS PROTEÍNAS

Proteína de alto valor biológico (AVB): Possui todos os aminoácidos essenciais em proporções adequadas. Proteínas da carne, do ovo e do leite.

Proteína de baixo valor biológico (BVB): Apresenta deficiência em um ou mais aminoácidos essenciais (aa limitantes):

➢Cereais: lisina ➢Leguminosas: metionina

DESNATURAÇÃO DAS PROTEÍNAS

Aquecimento dos alimentos ↑ digestibilidade das proteínas Destruição da conformação espacial Facilita a ação de enzimas no trato digestório.

DIGESTÃO NO ESTÔMAGO:

- GASTRINA: hormônio secretado pela mucosa gástrica que estimula a produção de HCl;

-HCl: * desnatura as PTN facilitando sua degradação * leva a conversão de pepsinogênio em pepsina

PEPSINA: hidrolisa as PTN da dieta em pequenos peptídeos (pH ótimo = 1,8)

DIGESTÃO NO DUODENO:

- No duodeno, as proteínas e os peptídeos estimulam a secreção de enzimas pancreáticas: tripsina, elastase, quimiotripsina, carboxipeptidase e aminopeptidase 

digestão dos peptídeos até dipeptídeos e tripeptídeos

- as peptidases produzidas pelas microvilosidades (duodeno e jejuno): aminopolipeptidases e dipeptidases  completam a digestão dos peptídeos até AAs

99% dos produtos digestivos finais das proteínas que são absorvidos são AA livres. Rara absorção de peptídeos e extremamente rara de proteínas inteiras. Graves distúrbios alérgicos ou imunológicos

Transporte co-ativo de sódio: transporta os AAs contra seu gradiente de concentração (baixa [ ] extracelular, para alta [ ] intracelular); -íons de sódio a favor do gradiente de [ ]  fornece energia para o tranporte; b) Difusão facilitada: ligação a uma proteína transportadora específica na membrana das vilosidades dos enterócitos;

DESTINO DAS PROTEÍNAS: Após absorção intestinal os AA → transportados diretamente para o fígado → através do sistema porta - 30% dos AA que entram no fígado são liberados para circulação sistêmica, 60% são transformados em uréia e 10% em proteínas plasmáticas

METABOLISMO DOS AMINOÁCIDOS

O destino do AA em cada tecido varia de acordo com as necessidades do momento daquele tecido Equilíbrio entre AA ingeridos da dieta e AA circulantes

POOL DE AA CIRCULANTES: conjunto de AA presentes na circulação geral. - Praticamente não há armazenamento de aminoácidos no corpo Qualquer quantidade acima das necessidades será excretada

TURNOVER PROTÉICO: Contínuo estado de síntese e degradação de proteínas  necessário para manter o pool de aminoácidos - A velocidade do turnover protéico depende da função da PTN e do tipo de tecido ou órgão. - A taxa média diária de um adulto e de proteína renovada é de aproximadamente 3% do total protéico do organismo.

RECOMENDAÇÃO DE PROTEÍNA: entre 0,8g/Kg/dia a 2,8g/kg/dia ou entre 12 a 15% do VCT. No fígado, os AAs podem seguir 2 rotas metabólicas

Anabolismos: síntese , necessita que todos os AA desse processo estejam disponíveis ao mesmo tempo; a síntese de uma proteína é controlada em cada célula pelo DNA molde para a síntese (necessita ATP); - uso dos AA  síntese de enzimas, hormônios, vitaminas

VIA CATABÓLICA: degradação, Separação do grupo α-amino do esqueleto de carbono;-o fígado é o órgão regulador do catabolismo de AA essenciais (exceto AACR); -cada aminoácido segue um caminho diferenciado na rota metabólica;

DESTINO DO GRUPO AMINO SEPARADO DO ESQUELETO CARBÔNICO DOS AA:

- Podem ser reutilizados para a síntese de novos AA ou outros compostos nitrogenados; - O pruduto final do metabolismo do nitrogênio das proteínas é a URÉIA. Pequena parte é convertida em ácido úrico, amônia e creatinina. - A separação do grupo amino do esqueleto de carbono é feita por 2 tipos de reações enzimáticas: TRANSAMINAÇÃO e a DESAMINAÇÃO.

TRANSAMINAÇÃO: É a transferência do grupo amino para um α-cetoácido intermediário do metabolismo da glicose. - É catalisada pelas TRANSAMINASES: dependem de B6; - o catabolismo do grupo amino gera 3 produtos principais: * ALANINA  se o receptor for o piruvato * ASPARTATO  se o receptor for o oxalacetato *GLUTAMATO  se o receptor for o α-cetoglutarato

DESAMINAÇÃO OXIDATIVO: Resultando na formação de amônia e separação do esqueleto de carbono. - O nitrogênio do grupo amino é liberado na forma de amônia  convertida em uréia para ser eliminada na urina AMINOÁCIDOS GLICOGÊNICOS Alanina, arginina, aspartato, asparagina, cisteína, glicina, glutamato, glutamina, histidina, metionina, prolina, serina, valina AMINOÁCIDOS CETOGÊNICOS - Leucina, lisina AMINOÁCIDOS GLICOGÊNICOS E CETOGÊNICOS - Fenilalanina, isoleucina, tirosina, treonina, triptofano O TRANSPORTE DA AMÔNIA - a amônia é prejudicial a determinadas estruturas  necessidade em excretar na forma de uréia (mais solúvel e menos tóxica); - a amônia é convertida em glutamina (amônia + glutamato = glutamina)  forma não tóxica para transportar a amônia formada na maioria dos tecidos até o fígado; - Quando formada nos músculos, a amônia é convertida em alanina (amônia + piruvato = alanina);