Macromoléculas e Biopolímeros

As Células são Constituídas de Macromoléculas Poliméricas

É característica da matéria viva a presença de moléculas de alto peso, as macromoléculas, que são polímeros constituídos pela repetição de unidades menores, chamadas monômeros.

• Os polímeros formados por monômeros semelhantes são chamados de homopolímeros. É o caso do glicogênio (fígado e músculo), que é constituído exclusivamente por moléculas de glicose.
• Os heteropolímeros são constituídos por monômeros diferentes. Os ácidos nucleicos, por exemplo, são heteropolímeros.

As macromoléculas existem nas células com grande diversidade, não só quanto ao seu tamanho, mas quanto à variedade dos seus monômeros constituintes.

Água Solvente

Por sua natureza dipolar, a água é um dos melhores solventes conhecidos. Ela dissolve muitas substâncias cristalinas e outros compostos iônicos porque sua tendência a se combinar com íons negativos ou positivos é, frequentemente, maior que a tendência de os íons se combinarem entre si. Por exemplo, os cristais de NaCl (soluto) dissolvem-se com facilidade em água porque, apesar da atração eletrostática entre o Cl- e o Na+ do cristal, cada um desses íons é atraído ainda de modo mais forte pelo dipolo da água. Assim, o cristal se rompe, formando-se os íons hidratados de Cl- e Na+, altamente estáveis.

Moléculas com alto teor de grupamentos polares são francamente solúveis na água e são chamadas de hidrofílicas (hidro, água, e filos, amigo). A maioria dos hidratos de carbono, os ácidos nucleicos e muitas proteínas.

Em contrapartida, há moléculas sem ou com poucos grupamentos polares e que, consequentemente, são insolúveis na água; são as moléculas hidrofóbicas (hidro, água, e fobos, aversão). Como exemplos, podem ser citados os lipídios, a parafina e os óleos – essas moléculas são repelidas pela água.

Existem macromoléculas que apresentam uma região hidrofílica e outra hidrofóbica; são as moléculas chamadas anfipáticas, dotadas da capacidade de associar-se simultaneamente a água e a compostos hidrofílicos, por uma de suas extremidades, e a compostos hidrofóbicos, pela outra extremidade. Moléculas anfipáticas exercem importantes funções biológicas, e estão presentes em todas as membranas celulares.

A análise das forças de coesão dos monômeros nos biopolímeros demonstrou que existem dois tipos de forças que podem ser agrupadas de acordo com a sua intensidade. Essa intensidade, por sua vez, pode ser avaliada pela energia necessária para se realizarem ou se desfazerem essas uniões (Tabela 3.1).

• Ligações fortes, chamadas covalentes. São resultantes da superposição das órbitas externas das moléculas e são uniões fortes e estáveis que consomem altas quantidades de energia para sua realização. É o tipo de união que se observa nas ligações peptídicas entre os aminoácidos e que só podem ser desfeitas por procedimentos drásticos como a hidrólise em ácido forte a alta temperatura. Essas ligações necessitam de cerca de 100 kcal por mol para se formarem.
• Ligações fracas com pequeno gasto energético e podem ser desfeitas por procedimentos suaves como aquecimento moderado e alteração da concentração iônica do meio. As principais ligações fracas são as: pontes de hidrogênio, ligações eletrostáticas e interações hidrofóbicas.

As interações hidrofóbicas ocorrem entre moléculas apolares que são comprimidas umas contra as outras pela repulsão que sofrem da água que as envolve. Não é, portanto, propriamente uma ligação, como ocorre nas pontes de hidrogênio ou ligação eletrostática, sendo mais adequadamente definida como uma interação. Ex: mais importante de interação hidrofóbica ocorre nas membranas da célula, onde as duas camadas de lipídios associam-se em virtude desse tipo de interação.

A Forma Tridimensional das Proteínas

A forma tridimensional da molécula de uma proteína está relacionada com a sequência de aminoácidos e com o número de cadeias polipeptídicas que constituem sua molécula.

Há proteínas cuja molécula tem apenas uma cadeia polipeptídica, enquanto outras apresentam múltiplas cadeias, em geral umas diferentes das outras. Por exemplo, a hemoglobina é constituída por duas cadeias alfa (iguais entre si) e duas cadeias beta (iguais entre si).

Do ponto de vista biológico, o conhecimento da forma tridimensional das moléculas proteicas (configuração nativa) é muito importante, pois é assim que, dentro da célula, as moléculas mostram atividade e interagem umas com as outras.

Moléculas Chaperonas

Moléculas chaperonas, que são proteínas cuja função principal é se unirem às cadeias polipeptídicas nascentes, até que elas se liguem a outras cadeias polipeptídicas, para formar corretamente as complexas moléculas finais.

Sem o trabalho das chaperonas, formar-se-iam muitos agregados proteicos sem atividade funcional, pela união, ao acaso, das numerosas cadeias polipeptídicas que são continuamente sintetizadas na célula.

As moléculas chaperonas não só minimizam a agregação errada das cadeias polipeptídicas, como desfazem as agregações defeituosas e promovem a eliminação, por hidrólise, das moléculas proteicas incorretamente formadas. Muitas tarefas das moléculas chaperonas são realizadas com gasto de energia fornecida por ATP.

Os 20 aminoácidos possibilitam a construção da enorme variedade de moléculas proteicas, com funções diversificadas.

Além da atividade enzimática, as proteínas têm importante função estrutural (filamentos intermédios, microfilamentos e microtúbulos), informacional (nos hormônios proteicos) no movimento das células (exemplificado pela atividade motora do complexo actina-miosina) e, finalmente, uma pequena importância como fonte energética.

Ácidos Nucleicos

Os ácidos nucleicos são constituídos pela polimerização de unidades chamadas nucleotídeos. Cada nucleotídeo contém resíduos de uma molécula de ácido fosfórico, uma de pentose e uma de base púrica ou pirimídica (Figura 3.15).