Propriedades e Funcionalidade das Proteínas e Aminoácidos

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Classificação dos Aminoácidos

  • Polares: Apresentam grupos funcionais neutros e polares capazes de estabelecer pontes de hidrogênio com moléculas.
  • Polares básicos: Cadeia lateral positivamente carregada.
  • Polares ácidos: Cadeia lateral carregada negativamente.

Propriedades das Proteínas

  • Propriedades hidrodinâmicas: Dependem das interações das proteínas com a água (Ex: absorção e retenção de H₂O).
  • Propriedades ligadas a características de superfície: Ex: formação de espumas e emulsões.

Alterações da Proteína no Processamento de Alimentos

As alterações incluem: alteração de textura; perda de funcionalidade; perda de qualidade nutricional; desenvolvimento de flavor; e formação de compostos tóxicos.

Fatores determinantes: Aquecimento na presença ou ausência de carboidratos, pH extremos e exposição a condições oxidativas.

Desnaturação Proteica

Consiste na alteração na composição em todas as partes de sua molécula, acarretando perda de sua atividade biológica e funcionalidade. Não envolve alterações da sua estrutura primária, mas de todas as outras estruturas (secundária, terciária e quaternária).

  • Tratamentos: Calor, alteração da superfície, alteração do pH e concentrações salinas, desidratação e diferentes aditivos.
  • Alteração de propriedades tecnológicas: Menor solubilidade, aumento da viscosidade e da reatividade de grupos laterais, e melhora na digestibilidade.
  • Benefícios: O branqueamento e a pasteurização eliminam efeitos tóxicos de várias proteínas (toxinas microbianas e inibidores naturais).

Propriedades de Hidratação

  • A textura e as propriedades reológicas dos alimentos dependem da interação da água com outros componentes alimentares, especialmente as proteínas e polissacarídeos.
  • Fatores intrínsecos: Diretamente relacionadas com a composição de aminoácidos (hidrofóbica/hidrofílica) e conformação (estrutura secundária e terciária).
  • Fatores extrínsecos: Mudanças na temperatura, concentração de proteínas, força iônica, pH e presença de solventes orgânicos e outros agentes desnaturantes.

Alteração da Solubilidade

A solubilidade da proteína é definida como a porcentagem de proteína que se mantém em solução ou dispersão coloidal sob condições específicas e que não sedimenta com forças centrífugas moderadas.

Fatores de influência: 1) Grau de hidratação; 2) Densidade e distribuição de cargas ao longo da cadeia; 3) Presença de substâncias não proteicas como fosfatos, carboidratos e lipídeos.

Uma boa solubilidade permite a rápida e completa dissolução das moléculas (sistema homogêneo), influenciando o grau de extração e purificação de proteínas.

  • Fatores extrínsecos: pH, força iônica, temperatura e tipo de solvente.
  • Efeito de sais: Íons de sais neutros aumentam a solubilidade até certo limite.
  • Temperatura: A solubilidade aumenta entre 0 e 40ºC, mas acima de 40ºC as moléculas sofrem desnaturação.

Classificação das Proteínas conforme o Grau de Solubilidade

  • Albuminas: Solúveis em água a pH 6,6.
  • Globulinas: Solúveis em soluções salinas diluídas a pH 7,0.
  • Prolaminas: Solúveis em etanol a 70%.
  • Gluteninas: Solúveis unicamente em soluções muito ácidas ou muito alcalinas.

Efeito da Adição de Sais

  • Afeta a hidratação e a capacidade de retenção de água das proteínas.
  • Polifosfatos: Utilizados no processamento de carnes, aves e peixes para o controle de perda de fluidos e manutenção da suculência. O uso de polifosfatos aumenta o pH, a força iônica e a complexação com íons metálicos (Ca²⁺ e Mg²⁺).

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