Proteínas: Estrutura, Desnaturação e Funções Biológicas

Estrutura Quaternária das Proteínas

A estrutura quaternária se refere à maneira pela qual as cadeias polipeptídicas individuais estão associadas. A desnaturação das proteínas resulta no desdobramento e desorganização da estrutura da proteína, levando à perda de sua atividade biológica.

Agentes Desnaturantes

• Calor
• Solventes orgânicos
• Agitação mecânica
• Ácidos ou bases fortes
• Detergentes
• Metais pesados (chumbo e mercúrio)

Em alguns casos, a desnaturação é reversível. A proteína dobra-se novamente em sua estrutura original quando o agente desnaturante é removido.

Principais Funções das Proteínas

• Catalisadores
• Elementos estruturais e sistemas contráteis
• Armazenamento de nutrientes
• Veículo de transporte
• Hormônios
• Toxinas
• Agentes protetores (imunoglobulinas – anticorpos)

Proteínas Fibrosas e Globulares

Duas classes principais das proteínas fibrosas: queratinas e colágenos. São mais abundantes e apresentam uma conformação mais simples do que as proteínas globulares.

Queratina

A queratina é o principal componente do cabelo e unhas, formando protofibrilas constituídas de pares de hélices α, nos quais os membros de cada par são torcidos juntos em uma espiral voltada para a esquerda. A maleabilidade da queratina diminui à medida que aumenta a quantidade de ligações cruzadas dissulfeto entre as protofibrilas.

Colágeno

O colágeno é o principal componente do tecido conjuntivo. As moléculas de colágeno consistem de três polipeptídeos, denominados cadeia alfa, que se enrolam entre si em uma tripla hélice, formando uma estrutura semelhante a uma corda. As cadeias são mantidas por pontes de hidrogênio.

Proteínas Globulares

As proteínas globulares são mais complexas, possuindo cadeias polipeptídicas enoveladas firmemente em estruturas tridimensionais compactas com diferentes tipos de atividades biológicas especializadas. Ex: hemeproteínas. Todos ou quase todos os grupamentos R polares das proteínas globulares estão em sua superfície e são hidratados; os resíduos hidrofóbicos permanecem ocultos na parte interior da molécula. Contêm quantidades variáveis de conformação α-helicoidal ou β.

Funções Biológicas das Proteínas

• Transporte
• Armazenamento
• Catálise de reações (enzimas)
• Contratura ou motilidade
• Estrutural
• Defesa
• Regulação
• Coagulação sanguínea
• Nutrição dos tecidos
• Tamponamento e homeostase

Proteínas de Armazenamento

• Mioglobina: Proteína monomérica com 153 aminoácidos, conjugada.

Proteínas de Transporte

• Hemoglobina: Proteína oligomérica (α = 141 aa e β = 146 aa), conjugada.
• Mioglobina: Proteína com função de armazenamento de O2.
• Hemoglobina: Proteína com função de transporte de O2.

Proteínas Estruturais

• Colágeno
• Elastina
• Queratina

Colágeno e Elastina – Pele, tecido conjuntivo, córneas, vasos sanguíneos. Queratina – Pele, cabelos. Colágeno: Proteína mais abundante no corpo humano, presente em todos os tecidos: Fígado 4%, Pulmão 10%, Aorta 12-24%, Cartilagem 50%, Osso 23%, Córnea 64%, Pele 74%.

Estrutura do Colágeno

Tripla hélice (superhélice para a direita). Não confundir com a alfa-hélice da estrutura secundária.