Proteínas: Estrutura, Funções e Classificação

Estrutura das Proteínas

A estrutura da proteína refere-se à sua conformação natural, essencial para desempenhar suas funções biológicas. As proteínas são macromoléculas formadas pela união de aminoácidos. Os aminoácidos são unidos entre si por ligações peptídicas. As moléculas resultantes da união de aminoácidos são denominadas peptídeos.

Estrutura Básica de um Aminoácido

Todos os aminoácidos possuem a mesma estrutura geral; o que os difere é o grupo R (radical). Um aminoácido é composto por um grupo amina (-NH₂), um grupo carboxila (-COOH), um átomo de hidrogênio e um grupo lateral R (radical), todos ligados a um carbono central (carbono alfa).

Estrutura Primária das Proteínas

A estrutura primária corresponde à sequência linear de aminoácidos unidos por ligações peptídicas. Em algumas proteínas, a substituição de um aminoácido por outro pode causar doenças e até mesmo levar à morte.

Estrutura Secundária

A estrutura secundária corresponde ao primeiro nível de enrolamento helicoidal. É caracterizada por padrões regulares e repetitivos que ocorrem localmente, causados pela atração entre certos átomos de aminoácidos próximos. Os dois arranjos locais mais comuns que correspondem à estrutura secundária são a alfa-hélice e a beta-folha (ou beta-pregueada).

Estrutura Terciária

A estrutura terciária corresponde ao dobramento da cadeia polipeptídica sobre si mesma. Na estrutura terciária, a proteína assume uma forma tridimensional específica devido ao enovelamento global de toda a cadeia polipeptídica.

Estrutura Quaternária

Enquanto muitas proteínas são formadas por uma única cadeia polipeptídica, outras são constituídas por mais de uma cadeia polipeptídica. A estrutura quaternária corresponde a duas ou mais cadeias polipeptídicas, idênticas ou não, que se agrupam e se ajustam para formar a estrutura total da proteína. Por exemplo, a molécula da insulina é composta por duas cadeias interligadas, enquanto a hemoglobina é composta por quatro cadeias polipeptídicas.

Ligação Peptídica

As ligações peptídicas são ligações químicas covalentes (ligações moleculares) que ocorrem entre dois aminoácidos ou peptídeos, através da reação entre um grupo carboxílico (-COOH) e um grupo amina (-NH₂), liberando uma molécula de água (H₂O) em um processo denominado síntese de desidratação. Assim, um hidrogênio (H) proveniente do grupo amina se une a uma hidroxila (-OH) do grupo carboxílico, formando a molécula de água.

Por outro lado, para quebrar ou desfazer uma ligação peptídica, basta adicionar uma molécula de água, o que causará o processo inverso ao da desidratação, denominado hidrólise.

Vale lembrar que os peptídeos são biomoléculas formadas por dois ou mais aminoácidos, e a união de muitos peptídeos compõe as proteínas. Em resumo, as ligações peptídicas formam as proteínas, essenciais para o bom funcionamento do corpo.

Aminoácidos

Vale lembrar que os aminoácidos são moléculas orgânicas formadas por um grupo amina (-NH₂) e um grupo carboxila (-COOH), sendo considerados as unidades básicas dos peptídeos e das proteínas. Assim, um conjunto de aminoácidos forma as proteínas, sendo utilizados na síntese delas. São classificados em aminoácidos naturais (sintetizados pelo próprio corpo) e essenciais (encontrados na natureza, ou seja, nos alimentos).

Proteínas

As proteínas são macromoléculas formadas pelo encadeamento de aminoácidos. São compostos extremamente importantes para o bom funcionamento do corpo, sendo formadas basicamente por carbono, hidrogênio, nitrogênio e oxigênio.

Proteínas Simples

São aquelas que, pela hidrólise, fornecem apenas aminoácidos.

Fibrosas

• São pouco solúveis, de consistência rígida e têm funções estruturais.
• Exemplos: Colágeno, queratina, elastina.

Globulares

• Têm funções dinâmicas na célula.
• Exemplos: Anticorpos, enzimas, hormônios, proteínas carreadoras (albumina e hemoglobina).

Proteínas Conjugadas

São aquelas combinadas com outros grupos, além de aminoácidos.

Lipoproteínas

• São complexos de lipídios com proteínas.
• Exemplos: LDL, VLDL, HDL.

Glicoproteínas

• São proteínas ligadas a moléculas de glicídios.
• Exemplos: Fito-hemaglutininas (feijão), ovomucina (clara do ovo).

Metaloproteínas

• São complexos de proteínas e metais.
• Exemplos: Ferritina, hemoglobina e mioglobina.

Fosfoproteínas

• São proteínas que possuem grupo fosfato na molécula.
• Exemplos: Caseína (leite) e vitelina (gema de ovo).

Nucleoproteínas

• São complexos de proteínas com ácidos nucleicos encontrados no núcleo celular.
• Exemplos: Histonas e protaminas.

Funções das Proteínas

• Estruturais
• Motoras
• Hormonais
• Enzimáticas
• Transporte
• Anticorpos
• Nucleoproteínas
• Reserva
• De membrana

Classificação dos Aminoácidos

Não Essenciais

• São aminoácidos que podem ser sintetizados pelo organismo.
• Exemplos: Alanina, ácido aspártico, asparagina, ácido glutâmico, serina.

Essenciais

• São os aminoácidos que não podem ser sintetizados no organismo ou são sintetizados em quantidade insuficiente para suprir as necessidades, devendo, portanto, provir da dieta.
• Exemplos: Valina, leucina, isoleucina, fenilalanina, triptofano, metionina, lisina, histidina e treonina.

Condicionalmente Essenciais

• São aminoácidos que, em determinadas situações, se tornam essenciais.
• Exemplos: Arginina, cisteína, glutamina, glicina, prolina, tirosina.
• Exemplo 1: Glutamina no trauma grave e no jejum.
• Exemplo 2: Arginina no período de rápido crescimento celular.

Proteína de Alto Valor Biológico (AVB)

Possui todos os aminoácidos essenciais em proporções adequadas. Exemplos: proteínas da carne, do ovo e do leite.

Proteína de Baixo Valor Biológico (BVB)

Apresenta deficiência em um ou mais aminoácidos essenciais (aminoácidos limitantes).

• Cereais: lisina
• Leguminosas: metionina

Digestão e Absorção das Proteínas

1. Aquecimento dos alimentos.
2. Aumento da digestibilidade das proteínas.
3. Destruição da conformação espacial.
4. Facilita a ação de enzimas no trato digestório.

Digestibilidade das Proteínas

É a capacidade de ser transformada em seus componentes: os aminoácidos.