Proteínas: Funções, Tipos, Aminoácidos e Estruturas

Funções e Tipos de Proteínas

Proteínas Estruturais

Conferem proteção ou resistência a estruturas biológicas. Por exemplo: colágeno, presente em tecidos de sustentação como cartilagens, pele, ossos e dentes, e a queratina, presente no cabelo, pelos e unhas.

Proteínas de Defesa

Atuam na proteção do organismo. Exemplos incluem:

• Anticorpos: Defendem contra a invasão de agentes patogênicos.
• Em plantas: Produção de substâncias relacionadas à defesa química, como alcaloides, fenóis, saponinas, lectinas, RIPs (proteínas inativadoras de ribossomos), quitinases, glucanases, flavonoides, inibidores de proteases e alérgenos.

Proteínas Transportadoras

Transportam íons e moléculas em diversas situações. Por exemplo, a hemoglobina, que transporta oxigênio (O₂), e proteínas que transportam substâncias como glicose e aminoácidos através da membrana plasmática, do meio extracelular para o intracelular (citoplasma).

Proteínas Nutrientes

Servem como fonte de nutrientes. Por exemplo, sementes (milho, trigo e arroz) armazenam proteínas que nutrem o embrião vegetal. Exemplos notáveis são a albumina, presente no endosperma dos grãos, o glúten, a ovoalbumina (principal proteína do ovo) e a caseína (proteína do leite).

Proteínas Reguladoras (Hormônios)

Regulam processos fisiológicos. Exemplos:

• Animais: Hormônio do crescimento, hormônios de reprodução, insulina, etc.
• Vegetais: Auxinas, etileno, citocininas, giberelinas, ácido abscísico, etc.

Enzimas

As enzimas são proteínas que atuam como catalisadores biológicos, acelerando reações que seriam muito lentas para ocorrer espontaneamente. O processo geral é: Substrato + Enzima → Complexo Enzima-Substrato → Produto + Enzima.

O Que São Aminoácidos?

Proteínas são cadeias de aminoácidos. Cada aminoácido é composto por um carbono central ligado a quatro grupos diferentes: um grupo amina (NH₂), um grupo carboxílico (COOH), um átomo de hidrogênio (H) e uma cadeia lateral ou radical (R), que varia entre os diferentes aminoácidos.

Os 20 Aminoácidos

1. Ácido aspártico (ASP)
2. Ácido glutâmico (GLU)
3. Alanina (ALA)
4. Arginina (ARG)
5. Asparagina (ASN)
6. Cisteína (CYS)
7. Fenilalanina (PHE)
8. Glicina (GLY)
9. Glutamina (GLN)
10. Histidina (HIS)
11. Isoleucina (ILE)
12. Leucina (LEU)
13. Lisina (LYS)
14. Metionina (MET)
15. Prolina (PRO)
16. Serina (SER)
17. Tirosina (TYR)
18. Treonina (THR)
19. Triptofano (TRP)
20. Valina (VAL)

Aminoácidos Essenciais e Não Essenciais

Essenciais

São aqueles que o organismo não consegue sintetizar. A única forma de obtê-los é por meio da ingestão de alimentos como carne, ovos, leite e derivados, vegetais, etc.

Não Essenciais

São aqueles que o organismo consegue produzir, geralmente sintetizados no fígado. Incluem: alanina, ácido aspártico, ácido glutâmico, cisteína, glicina, glutamina, prolina, serina e tirosina.

Estrutura das Proteínas

As ligações entre diferentes números e tipos de aminoácidos constituem combinações que formam as diversas proteínas. Uma sequência de aminoácidos é chamada de cadeia polipeptídica.

Estrutura Primária

• É a estrutura mais simples, correspondendo à sequência linear de aminoácidos na cadeia polipeptídica.
• Assemelha-se a um colar de pérolas.
• A sequência é determinada geneticamente e se apresenta na direção do terminal amina para o terminal carboxila.

Estrutura Secundária

• É uma estrutura tridimensional formada pelo enrolamento da cadeia polipeptídica.
• As formas mais comuns são a α-hélice (espiral) e a folha-β (folha pregueada).
• Esta estrutura é estabilizada por pontes de hidrogênio entre os hidrogênios do grupo amina e os oxigênios do grupo carboxila de aminoácidos próximos na cadeia.

Estrutura Terciária

Corresponde ao dobramento final da cadeia polipeptídica, resultando em uma forma tridimensional complexa e funcional. Essa estrutura é estabilizada por interações entre as cadeias laterais (radicais R) dos aminoácidos, que podem incluir:

• Pontes de hidrogênio: Entre as cadeias laterais de aminoácidos polares.
• Ligações hidrofóbicas (Forças de Van der Waals): Ocorrem entre cadeias laterais apolares.
• Pontes salinas (interações iônicas): Atração entre cadeias laterais com cargas opostas.
• Pontes de enxofre (ligações dissulfeto): Ligação covalente forte entre os grupos tiol (-SH) de dois aminoácidos de cisteína.

Estrutura Quaternária

• É a estrutura mais complexa, presente apenas em proteínas formadas por duas ou mais cadeias polipeptídicas (subunidades).
• Descreve o arranjo espacial resultante da união dessas subunidades para formar uma proteína funcional.
• As subunidades são unidas pelas mesmas forças intermoleculares que estabilizam a estrutura terciária.