Enzimas e aminoácidos: classificação, funções e importância biológica

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Resumo

O documento explica o que são enzimas como catalisadores biológicos, como são nomeadas e classificadas (oxidorredutases, transferases, hidrolases, liases, isomerases e ligases). Em seguida, apresenta os aminoácidos como monômeros das proteínas, a formação de ligações peptídicas, a classificação segundo a cadeia lateral e a distinção entre aminoácidos essenciais e não essenciais.

Pontos-chave

  • Enzimas são proteínas que catalisam reações químicas nos tecidos vivos, sem se alterarem nem alterarem o equilíbrio da reação.
  • O nome de uma enzima deriva geralmente do substrato acrescido do sufixo -ase.
  • Existem seis grandes classes de enzimas: oxidorredutases, transferases, hidrolases, liases, isomerases e ligases.
  • Aminoácidos são os monômeros das proteínas, unidos por ligações peptídicas formadas por reações de condensação com liberação de água.
  • Uma cadeia polipeptídica é considerada proteína quando tem geralmente mais de 50 aminoácidos; existem 20 aminoácidos diferentes que formam proteínas.
  • Aminoácidos essenciais devem ser obtidos pela alimentação, enquanto os não essenciais podem ser sintetizados pelo organismo.

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Enzimas: Catalisadores Biológicos Essenciais

As enzimas são substâncias proteicas que catalisam reações químicas. Termodinamicamente, sempre que possível, são moléculas de proteínas que têm a capacidade de facilitar e acelerar as reações químicas que ocorrem nos tecidos vivos. As enzimas não reagem quimicamente com as substâncias sobre as quais atuam (chamadas substratos), nem alteram o equilíbrio da reação.

Classificação das Enzimas

O nome da enzima é geralmente derivado do substrato, acrescido do sufixo -ase. Os nomes das enzimas revelam sua função específica:

  • Oxidorredutases

    Catalisam reações redox que envolvem o ganho (redução) ou a perda (oxidação) de elétrons. As mais importantes são as desidrogenases e oxidases.

  • Transferases

    Transferem grupos funcionais de uma molécula para outra. Por exemplo, as quinases transferem grupos fosfato do ATP para outras moléculas.

  • Hidrolases

    Quebram ligações químicas pela adição de água (hidrólise), introduzindo radicais -H e -OH.

  • Liases

    Adicionam grupos funcionais a duplas ligações ou removem grupos para formar duplas ligações.

  • Isomerases

    Convertem substratos em seus isômeros.

  • Ligases (ou Sintases)

    Catalisam a formação de novas ligações entre moléculas, utilizando a energia da quebra de ATP. Por exemplo, as polimerases.

As enzimas são essenciais para todas as funções corporais e são encontradas principalmente na boca, estômago, intestinos, sangue e em cada órgão do corpo.

Aminoácidos: Os Blocos Construtores das Proteínas

Aminoácidos são os monômeros das proteínas. Dois aminoácidos (AA) combinam-se em uma reação de condensação que libera água para formar uma ligação peptídica. Estes dois resíduos de aminoácidos formam um dipeptídeo. Se um terceiro aminoácido se junta, forma-se um tripeptídeo, e assim sucessivamente para formar um polipeptídeo. Os aminoácidos são formados por um carbono alfa unido a um grupo carboxila, um grupo amino, um átomo de hidrogênio e uma cadeia lateral (grupo R).

Uma cadeia polipeptídica é considerada uma proteína quando possui geralmente mais de 50 aminoácidos. Existem 20 aminoácidos diferentes que formam as proteínas.

Classificação dos Aminoácidos

Os aminoácidos são classificados de acordo com as propriedades da cadeia lateral (grupo R):

  • Polar Neutro (Hidrofílicos)

    Serina (Ser, S), Treonina (Thr, T), Cisteína (Cys, C), Asparagina (Asn, N), Glutamina (Gln, Q) e Tirosina (Tyr, Y).

  • Não Polares (Apolares ou Hidrofóbicos)

    Glicina (Gly, G), Alanina (Ala, A), Valina (Val, V), Leucina (Leu, L), Isoleucina (Ile, I), Metionina (Met, M), Fenilalanina (Phe, F), Prolina (Pro, P) e Triptofano (Trp, W).

  • Carregados Negativamente (Ácidos)

    Ácido Aspártico (Asp, D) e Ácido Glutâmico (Glu, E).

  • Carregados Positivamente (Básicos)

    Lisina (Lys, K), Arginina (Arg, R) e Histidina (His, H).

  • Aromáticos

    Fenilalanina (Phe, F), Tirosina (Tyr, Y) e Triptofano (Trp, W).

Aminoácidos Essenciais e Não Essenciais

  • Aminoácidos Essenciais

    São aqueles que o corpo não consegue sintetizar ou produz em quantidades muito limitadas, devendo ser obtidos através da alimentação ou suplementos. Incluem: Fenilalanina, Metionina, Histidina, Triptofano, Treonina, Leucina, Isoleucina, Lisina e Valina.

  • Aminoácidos Não Essenciais

    São aqueles que o corpo pode sintetizar a partir de outros aminoácidos ou precursores. Incluem: Ácido Aspártico, Alanina, Glicina, Serina, Asparagina, Ácido Glutâmico, Arginina, Cistina, Tirosina, Glutamina, Cisteína e Prolina.

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Perguntas frequentes

O que são enzimas?

Enzimas são substâncias proteicas que catalisam reações químicas, facilitando e acelerando as reações que ocorrem nos tecidos vivos. Não reagem quimicamente com os substratos sobre os quais atuam.

Como se dá o nome às enzimas?

O nome da enzima é geralmente derivado do substrato, acrescido do sufixo -ase. Esse nome revela a sua função específica.

Qual a diferença entre aminoácidos essenciais e não essenciais?

Os aminoácidos essenciais não podem ser sintetizados pelo corpo em quantidades suficientes e devem ser obtidos pela alimentação ou suplementos. Os não essenciais podem ser sintetizados pelo organismo a partir de outros aminoácidos ou precursores.

Quantos aminoácidos diferentes formam as proteínas?

Existem 20 aminoácidos diferentes que formam as proteínas. Uma cadeia polipeptídica é considerada proteína quando possui geralmente mais de 50 aminoácidos.

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1. Qual é a principal função das enzimas?
2. Como são geralmente nomeadas as enzimas?
3. Qual classe de enzimas quebra ligações químicas pela adição de água?
4. Que ligação une dois aminoácidos na formação de um dipeptídeo?
5. Quantos aminoácidos diferentes formam as proteínas, segundo o texto?
6. Qual destes é um aminoácido essencial?
7. Quais aminoácidos são classificados como aromáticos?

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