Bioquímica: Enzimas, Proteínas e Metabolismo

Correlacione o consumo de sacarose e o índice de cárie

A nossa dieta é rica em carboidratos fermentáveis, principalmente a sacarose, que é fundamental para a instalação de cárie. A enzima glucosiltransferase quebra a sacarose em glicose e frutose; da glicose forma-se um polissacarídeo bacteriano oral, a glucana, responsável por aumentar a adesividade entre as bactérias e a superfície do dente. Além desta, a frutosiltransferase quebra a sacarose em glicose e frutose, e da frutose obtém-se a frutana, que serve como reserva energética para as bactérias nos momentos de abstinência de alimento.

A sacarose é o substrato único das bactérias orais; ela diminui o pH bucal, dissolvendo a superfície dentária.

Comente sobre enzimas alostéricas

São enzimas flexíveis e reguladoras que apresentam uma região separada do centro ativo. Possuem:

• Modulador positivo: adapta o centro ativo para facilitar a formação do complexo enzima-substrato, aumenta a velocidade da reação e diminui o Km.
• Modulador negativo: impede a formação do complexo enzima-substrato, diminui a velocidade da reação e aumenta o Km.

Os moduladores podem ser ATP, proteínas de baixo peso molecular, produtos da reação ou substratos. Eles inibem ou ativam funções no metabolismo celular.

Comente sobre detergência

Caracteriza-se pelo fracionamento de substâncias gordurosas, transformando-as em uma emulsão estável de substâncias apolares no meio polar, por meio de micelas espalhadas na água que agilizam o processo de limpeza. Em um tratamento de canal, é utilizado detergente para a limpeza das paredes do dente.

O que é inibição enzimática?

A enzima é impedida de trabalhar. Pode ocorrer de forma:

• Reversível (Competitiva): o inibidor é extremamente semelhante ao substrato, por isso a enzima não o reconhece e ocorre a competição no centro ativo. A inibição dependerá da concentração de cada um; o modo reversível acontece quando aumenta a concentração de substrato.
• Reversível (Não competitiva): o inibidor se liga tanto à enzima quanto ao complexo enzima-substrato, ocorrendo no centro alostérico. O inibidor não bloqueia a ligação do substrato, mas modifica o centro ativo, evitando a formação do produto. O processo reversível acontece com o aumento do modulador positivo que desloca o inibidor.
• Irreversível: envolve modificação covalente e permanente dos grupos funcionais necessários para a catálise, tornando a enzima inativa.

Comente sobre o amido

É um polissacarídeo de reserva energética vegetal. É formado por:

• Amilose (20%): polímero de alfa-D-glicose, não redutor.
• Amilopectina (80%): polímero ramificado de alfa-D-glicose, com pontes glicosídicas.

Na digestão, o amido é hidrolisado em carboidratos menores pelas enzimas amilases presentes na saliva e no suco pancreático. É encontrado em grãos de várias plantas (trigo, arroz, feijão, etc.).

Comente sobre o centro ativo

É uma depressão ou fenda na superfície da enzima onde o substrato se liga transitoriamente para ser transformado em produto. Possui estrutura configurada por poucos radicais de aminoácidos de forma tridimensional, o que aumenta a especificidade. Apresenta ligações compatíveis não covalentes.

Os cofatores complementam o centro ativo e se localizam junto a ele, auxiliando no encaixe enzima-substrato. Dividem-se em:

• Orgânicos (Coenzimas): quando firmemente ligados, chamam-se grupo prostético; quando frouxamente ligados, chamam-se co-substrato.
• Inorgânicos: íons-metais.

Fisher estabelece o modelo chave-fechadura (rígido), enquanto Koshland propõe o encaixe por indução (ambos sofrem conformação).

O que é desnaturação de proteínas?

Modifica a forma das proteínas, fazendo com que percam suas funções nobres, mas mantendo a nutricional; não rompe as ligações peptídicas. Quando o agente desnaturante é forte (ex: calor), o processo é irreversível. Caso seja fraco (ex: ureia), após a retirada do agente, ocorre a renaturação, rompendo as pontes S-S.

Fale sobre a interferência do pH nas enzimas

A variação do pH interfere na protonação dos grupos químicos que configuram o centro ativo. O valor de pH no qual a atividade da enzima é máxima é chamado de pH ótimo. Exemplo: a pepsina apresenta pH ótimo 2.

Comente sobre o tampão da saliva

O tampão resiste à variação de pH caso seja adicionado ácido ou base de forma moderada. O tampão da saliva evita a colonização por microrganismos patogênicos e controla a acidez bucal, evitando a desmineralização do esmalte dentário. O tampão bicarbonato é o mais importante para a saliva.

O que são anfifilos?

• Fosfoacilglicerol: parte hidrófoba (cadeias de AG), parte hidrófila (álcool fosforilado).
• Esfingolipídio: parte hidrófoba (cadeias de AG, esfingosina), parte hidrófila (fósforo, colina).
• Colesterol: parte hidrófoba (tudo menos OH no C3), parte hidrófila (OH no C3).

Comente sobre o glicogênio

É um polissacarídeo de reserva animal, não redutor e ramificado, encontrado principalmente nos músculos e no fígado. É produzido a partir de moléculas de alfa-D-glicose.

Comente sobre o P.F. dos ácidos graxos

O ponto de fusão aumenta com o crescimento da cadeia e diminui com o número de insaturações. A configuração cis das duplas ligações provoca uma dobra na cadeia, dificultando a agregação. Ácidos graxos saturados possuem arranjos lineares, permitindo maior proximidade entre as cadeias, exigindo mais energia para fundir.

Quais os fatores impeditivos da alfa-hélice?

• Sequência de aminoácidos com radicais volumosos (aromáticos);
• Sequência de aminoácidos com a mesma carga (repulsão);
• A prolina, que estabelece uma dobradura.

Estrutura do centro ativo das enzimas

Estrutura tridimensional configurada por radicais de aminoácidos, localizada normalmente numa fenda da enzima onde o substrato é encaixado.

Tamponamento sanguíneo

Ocorre principalmente por meio do tampão ácido carbônico/bicarbonato. Capta H+ do meio (evitando acidez) e OH- (liberando água, evitando basicidade), mantendo o pH sanguíneo em 7,34.

O que é ponto isoelétrico e sua importância?

É o valor de pH no qual o aminoácido está neutro (número igual de cargas positivas e negativas). A diferença no ponto isoelétrico permite a separação de proteínas.

Características e manutenção dos protômeros

Características: Estrutura compacta, cadeia enovelada, forma alfa-hélice com momentos de folha-beta, possui prolina e é mantida por ligações.

Fatores de manutenção:

• Pontes de hidrogênio;
• Interação hidrofóbica;
• Pontes salinas (atração iônica);
• Pontes dissulfeto (ligações fortes).

Estrutura terciária: Protômero

Relações entre aminoácidos distantes na sequência, mas próximos pelo enovelamento. Exemplo: mioglobina (solúvel, radiais polares para fora). Estabilizada por pontes de H, pontes salinas, interações hidrofóbicas e pontes dissulfeto (única covalente forte).