Catabolismo e anabolismo: Metabolismo

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A ingestão, digestão e celular egestion
Muitos nutrientes entram nas células em seu interior, a redução (se aplicável) monômeros e, às vezes, eliminar o desperdício. Por analogia com o processo digestivo do organismo, pode-se falar de digestão, ingestão e telefones egestion.
· Ingestão. Íons e moléculas pequenas podem atravessar a membrana celular por difusão ou transporte ativo, mas partículas de alta massa molecular deve penetrar no interior da célula por endocitose. Alguns protozoários ingerem grandes objetos, tais como bactérias, graças a uma variante de endocitose: fagocitose. Mas nos vertebrados, apenas determinadas células, como neutrófilos e macrófagos realizam esse processo para eliminar as células morrem ou microorganismos infecciosos, nunca para fins nutricionais.
· Digestão. Em termos químicos, digerir é hidrolisada, ou seja, romper vínculos específicos pela reação com a água. Nas células eucarióticas este processo ocorre nos lisossomos, através de proteínas especiais conhecidas como hidrolases.
· Egestion. Dependendo do tipo de célula, o material não pode ser digerida por hidrolases podem ser expelidos por exocitose ou detidos por tempo indeterminado, caso em que as células estão em um estado de "constipação crônica."
Formas de produção de energia
agências fototróficos
capturar uma pequena fração da energia solar que atinge a Terra eo "foco" na forma de moléculas complexas, o resto é refletida ou re-emitida como radiação infravermelha, e se dissipa no espaço. O montante disperso é superior ao concentrado, por isso não é quebrada a segunda lei da termodinâmica. Exemplos clorofiladas células do parênquima de plantas e células das algas.

Por seu lado, quimiotróficas corpos extrair energia armazenada nas ligações químicas das moléculas nutritivas. Novamente dissipar uma fração significativa da energia recebida, e desviar uma pequena parte para todos os tipos de trabalho celular, incluindo a síntese de macromoléculas complexas. quimiotróficos células conhecidas como, entre os quais incluem todas as células animais e mais protozoários, obter energia livre de energia química, ou seja, moléculas associadas, seguindo a analogia anterior, são como parcialmente molas comprimidas. células quimiotróficos ingerir essas moléculas e as moléculas menores degradam gradualmente, liberando assim a energia dessas "molas comprimidas."

Formas de se obter eletrônica
O fluxo de elétrons nas reações redox é responsável, direta ou indiretamente, todo o trabalho realizado pelas células. De fato, nas vias do catabolismo de doadores de elétrons, muitas vezes atuam como fontes de energia. Na natureza há muitos doadores de elétrons e as agências de acordo com sua natureza, podem ser:
· Quimiolitotrofia. São aquelas agências que extraem os elétrons das moléculas inorgânicas. Por exemplo, plantas oxidar a água, produzindo O 2 como subproduto.
· CRESCIMENTO QUIMIOAUTOTRÓFICO. São os organismos que, como animais, oxidar materiais orgânicos, a partir da qual extraem os elétrons, além de energia química.
Tenha em mente que o que realmente a energia livre é o doador de elétrons para si, mas a reação química que oxida. Se o doador tem uma menor afinidade para o receptor de elétrons, os elétrons fluirão espontaneamente de primeira ao segundo, e liberar a energia no processo. As células têm vários mecanismos para aproveitar essa energia e fazer o trabalho biológico.
Metabolismo
A
utilização pela soma de todas as mudanças químicas que ocorrem nas células.

O metabolismo é uma atividade altamente coordenada celular, consistindo de uma série de reações químicas chamadas vias metabólicas. A via metabólica é composto por entre 2 e 20 reações consecutivas, organizado de tal forma que o produto da primeira reação torna-se o reagente do segundo, e assim por diante.

Em cada etapa do caminho há uma mudança química de pequeno porte, normalmente adicionando, transferência ou alienação de um átomo ou grupo funcional. O resultado é a transformação de uma molécula precursora chamada do produto final através de uma série de intermediários metabólicos ou metabolitos.

Algumas vias metabólicas são lineares, outras são ramificada (por exemplo, vários produtos são formados a partir de um precursor) e outros são cíclicas (um componente do caminho é regenerada durante a transformação do precursor no produto).

A equação geral de uma via metabólica é obtido somando membro a membro as equações químicas que formam (ou seja, escrever todos os reagentes à esquerda e todos os produtos à direita), e eliminando os metabólitos que aparecem em quantidades iguais em ambos os os lados da equação. Então, o caminho cíclico da figura à direita, as equações são:
1.A + X 1 -> B
2.B -> C + Y
3.C + X 2 -> D
4.D -> 2A
A equação global é X1 + X2 -> Y + A


Você pode classificar as vias em duas categorias:
Catabolismo. · É a fase de degradação do metabolismo: as moléculas complexas, tais como polissacarídeos e proteínas, são convertidos em moléculas simples (etanol, CO 2, NH 3 ...). As vias catabólicas liberam energia, parte dela é recuperado, principalmente sob a forma de certos nucleotídeos como ATP, NADH e FADH2, eo restante é dissipada na forma de calor. Rotas tendem a ser, ou seja, convergente, a partir de vários precursores diferentes são formados os mesmos produtos.
· Anabolismo. É a fase da biossíntese: a partir de precursores simples e os nutrientes são obtidas moléculas complexas (proteínas, ácidos nucléicos ...). As vias anabólicas necessitam de energia a partir de moléculas como o ATP ou NADPH ou fontes externas de energia como a luz. Em geral, eles são caminhos divergentes: a partir de metabólitos específicos formou muitos produtos finais.
Enzimas
Uma característica comum de todas as reações metabólicas é que eles tendem a correr muito lentamente, apesar de serem favorecidos energeticamente, ou seja, embora os produtos da reação (P) têm uma menor energia livre dos reagentes e substratos (S) .

Isto porque, para a reação ser concluída em ambos os sentidos (S? P ou P? S), deve chegarestado de transição em que os grupos químicos estão alinhados, formando cargas elétricas ser reordenadas links e realizar outras mudanças que exigem uma alta energia de ativação.

A taxa de reação pode ser aumentada de duas maneiras:
· O aumento da temperatura, ou seja, aumentar a energia cinética média das moléculas (energia térmica). Este método aumenta a fração de moléculas cuja energia exceda a ativação, mas é impraticável, porque as células são essencialmente máquinas isotérmico, ou seja, funcionam a temperatura constante.
Busca de alternativa caminhos de reação com energia de ativação menor. Este método se baseia em moléculas conhecidas como catalisadores que reduzem o "a" altura do estado de transição e permitir o acesso de muitas moléculas que têm pouca energia. Os catalisadores aumentam a velocidade de reacção sem ser consumido no processo e sem alterar o balanço final da energia livre da reação se uma reação não é espontânea, sem catalisador, nem será com ele.
A maioria dos catalisadores têm natureza protéica e são conhecidos como enzimas, mas eles também descobriram moléculas de RNA catalítico chamado ribozimas.

Algumas enzimas têm um nome clássico, que geralmente é formado pela adição do sufixo-ase ao nome do substrato. Assim, urease catalisa a hidrólise da uréia. O nome sistemático chamado, porém, identifica tanto o substrato e do tipo de reação catalisada. De acordo com essa reação, as enzimas são classificadas em seis classes e suas subdivisões, todos numerados de forma específica.
Propriedades das enzimas
Para entender como as enzimas reduzem a energia de ativação é necessário conhecer especialmente 4 de suas características:
· Centro ativa. reações metabólicas ocorrem em depressões na superfície de enzimas chamadas de sítios ativos. Todos enzima tem um ou mais sítios ativos, geralmente abranger mais de três ou quatro aminoácidos, que são às vezes muito distantes na estrutura primária da enzima. O ponto-chave na ação de uma enzima é a ligação do substrato (S) para o site amino ácido ativo, que faz uma enzima-substrato (ES). Ocorrer após os resultados reação química em um produto enzimático complexo PE). Finalmente, o produto P é liberada, deixando a enzima pronto para um novo ciclo:
Estas três etapas são moléculas reversível S pode ter que ser transformada em P, P moléculas que se tornam moléculas S e S ou P para aderir à enzima e liberados antes de sofrer qualquer alteração. A predominância de uma ou outra reação dependerá da proporção final de S e P para fazer a energia livre mínima do sistema, a enzima simplesmente acelera a realização desse equilíbrio.

· Saturação com o substrato. ES formação do complexo foi obtido como resultado de experiências nas quais eles se prepararam vários tubos de ensaio com a mesma quantidade de enzima E livre e será introduzida progressivamente quantidades crescentes de seu substrato S. Seria então de esperar que a taxa inicial de reação de cada tubo (medida pela quantidade do produto P formada logo nos primeiros momentos) também aumentou progressivamente, como o equilíbrio da reação Imagemse deslocaria para a direita, como cresceu a concentração [S].
No entanto, quando [S] é muito alto, todas as moléculas de enzima rapidamente formam complexo ES, e um aumento adicional de [S] não tem efeito sobre a velocidade inicial, as moléculas extra S vai ter que esperar para ser lançado produto P e as enzimas estão disponíveis para se juntar a eles. Foi uma velocidade máxima, e depois diz que a enzima está saturada com seu substrato.
• Eficácia. As reações catalisadas por enzimas são 5 outubro - 17 outubro vezes mais rápido do que as reações catalisadas correspondente.

Especificações °. As enzimas são muito específicas de duas maneiras:
o A única enzima age sobre um determinado substrato ou um grupo deles com um denominador comum. Em contrapartida, catalisadores inorgânicos podem atuar em muitas substâncias diferentes. Adicionar especificidade de ação clara e substrato

ou apenas uma reação química ocorre, sem causar reações colaterais ou subprodutos. Ou seja, em reações enzimáticas é dado um retorno de 100%. Em contraste, um catalisador artificial raramente atinge um rendimento de 90%.
cinética enzimática

Para uma concentração fixa de enzima, a velocidade inicial V 0 de muitas reações enzimáticas (a quantidade de produto formado no primeiro minuto) hiperbólica varia com a concentração de substrato [S]
Conforme aumenta a [S], V 0 também aumenta. Na primeira aumenta quase linearmente, mas quando [S] é alta, a enzima está saturada com o substrato, e V 0 só vai crescer, que chegou a velocidade máxima (V max) da reação.

A relação entre V 0 e [S] pode ser expresso pela equação matemática formulada em 1913 pelo bioquímico alemão Leonor Michaelis (1875-1949) e da Canadian Medical Maud Leonora Menten (1879-1960):
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Nesta equação, K M é uma constante da enzima e seu substrato, conhecida como constante de Michaelis. Para reações simples, K M pode ser interpretada como uma medida da afinidade da enzima ao seu substrato, baixa os valores de K M indicam que o complexo ES é muito próximo, e raramente se dissocia sem o substrato para reagir e formar o produto.

Como pode ser visto na equação, quando [S] = K M, V 0 = 1? 2 V máx.
Mecanismo de ação enzimática
A enumeração das propriedades das enzimas levanta várias questões: por que a sua eficácia e especificidade são tão impressionantes? Se activa, o site é responsável para a atividade enzimática, porque você precisa fazer o resto da molécula de Atendimento estas questões tem duas partes, distintas mas complementares
Rearranjos · de ligações covalentes. Em muitas enzimas forma transitória ligações covalentes entre resíduos de aminoácidos do sítio ativo eo substrato, que elevem o nível de energia dos últimos e se aproximar do estado de transição. Também é comum a transferência de prótons ou grupos funcionais entre a enzima e substrato para estabilizar uma reação intermediária que poderiam se decompõem rapidamente, formando reagentes ao invés de produtos.
· Interações não covalentes. A eficácia de uma enzima é baseado na diminuição drástica da energia de ativação (AG ‡) catalisa a reação. AG Mas, para reduzir uma quantidade específica, o sistema deve adquirir energia em um montante equivalente. A maior parte dessa energia vem das chamadas fixo de energia para (AG B), que é liberado para formar um grande número de interações fracas, como o hidrogénio ou ligações iônicas entre o substrato ea enzima.
A necessidade de múltiplos covalentemente explica que uma enzima é muito mais do que seu sítio ativo: a enzima deve fornecer grupos funcionais para estabelecer as ligações, dividido pela sua estrutura terciária. Ele também realiza a sua especificidade: apenas os substratos que possuem uma estrutura particular, podem interagir com os grupos funcionais da enzima dispostas ordenadamente.


Neste diagrama reflete as mudanças na energia de uma reação na ausência (azul) e presença (vermelho) da enzima. A energia de ativação necessária para alcançar o estado de transição, representada por ‡, é menor no segundo caso (AG cat ‡) no primeiro (AG NoCat ‡).
A diferença entre os dois é a energia da configuração B AG.
Fatores que afetam a atividade da enzima
A atividade da enzima pode ser interrompida por diversos fatores físicos como pH e temperatura.

Uma mudança no pH pode afetar a carga elétrica de cadeias laterais de aminoácidos que deve interagir com o substrato, de modo que cada enzima tem um pH ótimo ou faixa de pH onde sua atividade é máxima. Um pH extremo ou a temperatura pode desnaturar a proteína.

Você também pode alterar a atividade da enzima pela presença de inibidores, moléculas que retardar ou parar as reações e são classificados em duas categorias:
· Inibidores irreversíveis. Eles se ligam à sua actividade, geralmente covalentemente, a um grupo de enzimas essenciais que destrói ou permanentemente inutilizado. Incluindo muitas drogas e venenos, como o gás de nervos.
· Inibidores reversíveis. Formulário de títulos não-covalente. Pode ser:
ou inibidores competitivos. Assemelham-se ao substrato e se ligam ao sítio ativo da enzima, mas não reagem. Reduzir a afinidade da enzima por seu substrato (M aumenta K), mas não afetam a velocidade da reação: basta aumentar a concentração de substrato para a enzima funcionar normalmente.
acompetitivos ou inibidores. Corrigindo apenas o complexo ES, e não da enzima livre E. A enzima-substrato, inibidor (ESI) é cataliticamente inativos, assim diminui a velocidade, mas também diminui o KM.
ou inibidores mistos. Eles se ligam aos dois E e ES, mas nunca para o sítio ativo. Inibidor de ligação reduz a afinidade da enzima pelo seu substrato (ou seja, aumenta KM) como a velocidade da reação.

Cofatores e coenzimas
A atividade da enzima pode ser afetada não só por factores físicos ou químicos, mas também pela presença denão-protéico substâncias, geralmente de baixa massa molecular, chamados cofatores.

Se o co-fatores são essenciais para a atividade enzimática, a enzima completa é chamada de holoenzima, e sua parte protéica (cataliticamente inativo por si só) que da apoenzima.

Um cofator pode ser a natureza inorgânica ou orgânica, algumas enzimas requerem.
Inorgânicos cofatores ·. Eles são os íons metálicos como Fe 2 +, Cu +, Mg 2 + ou Zn 2 +, que apenas necessários em quantidades diárias de miligramas ou microgramas. Alguns podem atuar como grupos de transição, simultaneamente, aderir ao substrato e do sítio ativo da enzima. Outros podem atrair elétrons de um substrato (alterando, por exemplo, o íon Fe 3 + para Fe 2 +) para vendê-los a uma outra molécula. Finalmente, alguns íons como ferro ou cobre, por si só, tem alguma atividade catalítica, a qual, no entanto, é muito amplificado pela proteína.
· Cofatores orgânicos ou organometálicos. Elas são conhecidas como coenzimas se as moléculas fracamente ligado à apoenzima, se a união é forte (covalentes) são chamados grupos prostéticos.
Em geral, estas moléculas atuam como intermediários entre as transportadoras enzimas que catalisam reações de transferência eletrônica ou grupos funcionais. Cada classe tem sua reação coenzima específico que é consumido por um conjunto de enzimas e é regenerado por um conjunto diferente.
Muitas coenzimas são modificadas solúveis em água vitaminas, mas as vitaminas são coenzimas substâncias como ATP ou coenzima Q também não é solúvel em água.
Regulação da atividade da enzima
Todos complexa rede de reações metabólicas ocorrem em uma cela minúscula, e cada reação requer uma enzima diferente. Muitas vezes, o metabolito mesma faz parte das diferentes vias metabólicas, se todos eles funcionam ao mesmo tempo, competem entre si, o que os tornaria ineficaz. Além disso, a taxa de absorção de nutrientes ou a biossíntese de macromoléculas devem ser adaptados em todos os momentos com as necessidades da célula. Finalmente, a diferenciação das células em um organismo multicelular, exige que cada célula do tipo de trabalho diferentes enzimas.

Por todas estas razões, a atividade da enzima tem de ser devidamente regulamentado. Essa regulação ocorre em dois níveis diferentes:

  • Modificação da atividade de enzimas-chave. Metabólica ação regulatória é geralmente localizado no enzimas que catalisam reacções que estão no início de uma via metabólica. Existem dois mecanismos principais:
ou transições alostéricas. A estrutura em três dimensões da enzima sofre mudanças induzidas pela ligação de uma molécula, o efetor ou modulador, para um local diferente do sítio ativo. Às vezes, o modulador estimula a atividade da enzima e é chamado demodulador positivo ou um ativador, mais frequentemente, o modulador age como um inibidor misto e é conhecido como um modulador negativo. Muitas vezes, o modulador positivo é o substrato em si, e menos o produto final da via.
ou covalente modulação. É típico de enzimas que podem existir em duas formas, inativos e ativos, interconversíveis por ligações covalentes, por exemplo, grupos fosforila, essa união é catalisada por enzimas denominadas quinases.
  • Alterando a quantidade de enzima. Um segundo nível de regulação é o de destruir as estruturas chamadas lisossomos ou proteasomas para as enzimas responsáveis ​​pela produção em excesso de um produto, bem como sobre os ribossomos produzem enzimas que a célula precisa em todos os momentos.

Respiração e fermentação
Tradicionalmente, os processos catabólicos são agrupados em duas grandes categorias, conhecida como respiração e fermentação.

No entanto, existe uma classificação formal, uma vez que muitas reações metabólicas são comuns a ambos fermentação e respiração.

A respiração é um processo químico que ocorre em todas as células e que é a combustão de compostos de hidrocarbonetos, de preferência de glicose, que pode ser simbolizada pela seguinte equação global:

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Na equação global da respiração da glicose pode entrar no estados de oxidação dos átomos de carbono envolvidos, calculado como o número de ligações directas com o oxigênio, menos o número de ligações directas com o hidrogênio:

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O estado de oxidação líquido de glicose, no que diz respeito a sua átomos de carbono é 0, enquanto que, das seis moléculas de CO 2 é de 6 × (4) = 24. Isto significa que os átomos de carbono são oxidados, seus blogs têm dado um total de 24 elétrons, que têm ido para outros links com mais "ganância" por esses elétrons.

A "vontade" ou afinidade eletrônica pode ser quantificado pelo potencial redox, que nada mais é do que uma tensão, uma medida da energia potencial capaz de elétrons deslocando alguns links para outros. Os elétrons, com moléculas carregadas negativamente tendem a ser transferidos para um potencial redox mais positivo.

Uma substância que pode existir em duas formas, oxidada (por exemplo, o NAD +) e reduzida (NADH) é um par redox (o casal NAD + / NADH, neste caso). A tendência da forma oxidada para ganhar elétrons e se tornar reduzido é medido pelo seu potencial de oxidação-redução ou potencial redox, que é representado por E, e é expressa em milivolts (mV).

Se a combustão respiração era um mero elétrons dar um grande salto único entre glicose e O 2 e este salto quântico responsável pela liberação repentina de energia como calor e luz. Este não é o caso, como em glicose respiração é dividida em pequenos passos e elétrons enzimaticamente controlada cedendo para baixo "passo" a passo, através de NAD + como coenzimas e citocromos, espaçadas umas das outras por pequenas diferenças no potencial redox . Desta forma, eles liberam energia em um montante comparável ao necessário para a síntese de ATP.
Consequentemente, a respiração envolve a quebra de moléculas orgânicas de átomos de carbono que chegam ao estado de oxidação máximo para o CO2, juntamente várias etapas que liberam energia em pequenas quantidades.

O papel de O 2 é concebida como um aceitador final de elétrons do C - H de nutrientes orgânicos, e incorporá-los em títulos O - H da água. Ele é chamado de respiração aeróbia.

Algumas bactérias empregam aceitador final alternativo, como SO4 2 - (reduzida a S ou H 2 S), o íon Fe 3 + (que acontece de Fe 2 +), NO 3 - (reduzido a NO 2 - e até NH 3) ou CO 2 (que é reduzido para CH 4). O tipo de respiração que realizam estas bactérias são chamadas de respiração anaeróbica.

Se o aceptor final de elétrons não era uma substância inorgânica, tal como aceptores alternativos 02 ou acima, mas outra substância orgânica obtida a partir da molécula doadora de elétrons próprio processo catabólico anaeróbio e, logicamente, ser chamado de fermentação.

Entre os mais importantes são a fermentação e bebidas lácteas, que responder à seguinte equação global definido:

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reações catabólicos incluem essencialmente três vias principais: a glicólise, o caminho das pentoses fosfato e do ciclo de Krebs. Uma das descobertas mais notáveis ​​da primeira metade do século XX foi que a fermentação alcoólica e respiração e compartilhando reações lático para a primeira dessas rotas.
Glicólise
A glicólise é a via metabólica mais universal é encontrado em praticamente todas as células, procariotos e eucariotos. Devido a seus descobridores, é também muitas vezes conhecido como caminho Embden-Meyerhof-Parnas ou EMP.

Na glicólise, uma molécula de glicose é dividido em dois compostos de três carbonos forma ionizada chamada piruvato piruvato, através de uma seqüência de dez reações catalisadas por enzimas (E1 a E10).
Através da glicólise, a célula recebe alta energia, tais como moléculas de NADH e ATP da oxidação da glicose. Esta oxidação afeta um grupo aldeído (- CHO), no curso das reações catalisadas por enzimas central E6 e E7 dos rendimentos seqüência acima de dois elétrons como um íon hidreto H e aceita um ânion O2-óxido , transformando em um carboxilato (- COO):

O NAD + pode, então, coletar íons: H-NADH forma e, enquanto a energia restante pode ser usado para converter uma molécula de ADP em ATP.

Para ocorrer a reação de oxidação, a molécula de glicose é dividida em duas triose. Isto é porque a glicose tem um grupo aldeído no carbono 1 single, se apenas oxidar o carbono, a molécula resultante seria reter quase toda a energia da glicose original. A desagregação da hexose fornece dois grupos aldeído oxidáveis, que dobra o desempenho do processo.

Intermediários da glicólise (entre as moléculas de glicose e piruvato) são ligados covalentemente grupos fosforila (PO3 -), dando-lhes uma carga negativa e, portanto, não pode atravessar a membrana plasmática, que carece de transportadores de açúcares fosforilados, ou sair da célula. Além disso, a ligação dos grupos fosforila aos centros ativos de enzimas fornecimento de configuração de energia que contribui para abaixar a energia de ativação, aumentando ainda mais a eficácia das reações.

Decote e fosforilação da hexose produzidos intermediários, incluindo seis dos 13 precursores metabólicos necessários para a síntese de macromoléculas. Com efeito, a glicólise é um caminho-anfibólio, que está envolvido em processos anabólicos e catabólicos, pois a maior parte de suas reações são reversíveis e podem ser usadas em processos que geram hexoses a partir de moléculas pequenas.

Na glicólise pode distinguir duas fases:
escola 1.Fase
Durante esta fase, as hexoses é "preparado" para a reação chave da rota, ou seja, para a oxidação de grupos aldeído de duas triose fosfatos através dos seguintes passos:
ou fosforilação da glucose
A glicose entra na célula por difusão (transporte passivo) e ao fazê-lo o-OH do grupo hidroxila do carbono 6 recebe um grupo fosfato do ATP para se tornar a glicose-6-fosfato (e não pode sair da célula).
O Preparação da clivagem da hexose
Para a molécula de hexose é dividido em duas triose previamente fosforilada na posição 3 deve ser fosforilada não apenas no carbono 6, mas também em 1.
Isto requer:
- Isso 6-fosfato isomerice glicose para a frutose 6-fosfato
- É uma segunda fosforilação ocorre, o que é gasto
outra molécula de ATP e forma de frutose 1,6-bifosfato
O Formação de duas triose fosforilada
Abre o anel de frutose 1,6-bisfosfato, e depois quebra a ligação entre carbonos 3 e 4. Originam e gliceraldeído 3-fosfato e dihidroxiacetona fosfato.
O grupo carbonilo da cetona não oxida tão facilmente como o aldeído, faltando um C - H. Portanto, o fosfato de dihidroxiacetona é isomerizada a uma segunda molécula de gliceraldeído-3-fosfato.
benefícios 2.Fase
Paradoxalmente, uma rota, como a glicólise, projetada para produzir ATP, começar a gastá-lo: a primeira fase tem duas moléculas de ATP, aumentando o conteúdo de energia livre de intermediários. Este investimento inicial deve ser recuperado na segunda fase, juntamente com o "interesse" que corresponde, portanto, é conhecida como uma fase de benefícios para esse conjunto de cinco reações que ocorre duas vezes, uma vez que uma molécula de glicose é dividida em duas de gliceraldeído 3-fosfato.
É uma seqüência de dois eventos:
o O gliceraldeído 3-fosfato é oxidado pela transferência enzimática de um íon hidreto (: H -) do grupo aldeído a NAD +. O NAD + é reduzido a NADH, mas o grupo aldeído não é oxidado diretamente a um grupo carboxilato, mas o grupo acil fosfato de 1,3-bisfosfoglicerato.
Acil grupo fosfato de 1,3-bisfosfoglicerato é convertido para o grupo carboxilato de 3-fosfoglicerato pela transferência de um fosforila o ADP, formando ATP.
vínculo fosfoéster outr restantes no terceiro carbono do 3-fosfoglicerato tem uma energia relativamente baixa de hidrólise. Para a transferência do grupo fosforila volta a ADP e ATP consumido na fase preparatória, é necessário primeiro mover a ligação do carbono 3 a 2 de carbono, tornando o 3-fosfoglicerato em2-fosfoglicerato.
Após esta reorganização, o carbono central é oxidado de 2-fosfoglicerato, que se torna fosfoenolpiruvato, de alta energia, compostos fosforilados.
Em seguida, transfere o grupo fosfato a partir deste composto de alta energia ao ADP, formando ATP e piruvato
Você pode obter a equação global da glicólise pela adição de membro para membro reações que compõem e simplificando os termos comuns em ambos os lados. Tendo em conta que na fase preparatória, duas moléculas de ATP consumida, mas na fase de lucro, que é dada em duplicado, há quatro anos, o resultado é:
ImagemA taxa de glicólise descrito ocorre no citosol da maioria dos procariontes e eucariontes. O mais notável excepção diz respeito à usina, onde também ocorre nos cloroplastos. Embora as enzimas que catalisam as reações da via pode ser diferente de uma célula para outra, o resultado final é o mesmo em todos os casos.

Muitos outros hidratos de carbono do que a glicólise a glicose entrar último mandato, tendo sido transformado em um dos intermediários no caminho:
· A reserva de polissacarídeos intracelulares, tais como glicogênio são mobilizados dentro da própria célula por enzimas que extrair os restos de glicose, um por um, na forma de 1-fosfato de glicose, que é convertida em glicose-6-fosfato .
· Os carboidratos ingeridos na dieta, como a lactose, amido ou sacarose é hidrolisada pela ação de enzimas digestivas chamadas hidrolases. Os monossacarídeos resultantes, como frutose, galactose ... atravessar o epitélio intestinal e, após serem transportados para as células, foi utilizada na glicólise e são fosforiladas e se tornar, finalmente, a glicose-6-fosfato e frutose 6-fosfato.
Rotas após a glicólise
Os produtos da glicólise, o piruvato, o NADH e várias substâncias intermediárias, como a glicose-6-fosfato pode seguir vários caminhos:

1.Ruta da pentose fosfato ou fosfogluconato
Em sua parte da glicose-6-fosfato produzido na glicólise é "desviantes" do caminho e oxidado exclusivamente no citosol, com as seguintes funções:
oUtilizar cinco dos seis carbonos da glicose para sintetizar uma pentose, ribose 5-fosfato, que é um componente essencial de nucleotídeos e ácidos nucléicos.
OProducir NADPH como fonte de elétrons necessários para sintetizar os ácidos graxos, colesterol e hormônios esteróides.
pentoses oMetabolizar da digestão dos ácidos nucléicos e transformados em produtos intermédios glicolíticas como gliceraldeído-3-fosfato.

2.Camino de piruvato e NADH em condições anaeróbicas
Na oxidação de compostos orgânicos para liberar elétrons que reduzem NAD + a NADH. Como as células têm uma quantidade limitada de NAD +, NADH deve ser reciclado para se regenerar. Se tivesse reduzido O 2 tomadas e os elétrons se oxida NADH a NAD +, mas na falta de oxigênio as células anaeróbicas e usar o piruvato mesma aceptor de elétrons (fermentação), que é reduzido para produtos tais como lactato (fermentação láctica ), etanol (fermentação alcoólica), propionato ou acetona

3.Camino de piruvato e NADH em aeróbica
A maioria das células eucarióticas e um grande número de bactérias são aeróbicas. Para estes organismos, a glicólise é apenas o primeiro estágio da degradação completa da glicose através de respiração, um processo em que o piruvato formado na glicólise, em vez de ser reduzido a lactato ou outro produto de fermentação, é oxidado para formar CO2. Por conseguinte, sem mais elétrons são recolhidos por aceptores como o NAD +. O NAD + é regenerado consumidos pela transferência de elétrons do NADH ao longo de uma seqüência de transportadores, chamada cadeia respiratória, até que o O 2. O processo libera grandes quantidades de energia, que é usado como ATP.
ocorre a oxidação de piruvato pelo ciclo de Krebs em células eucarióticas ocorre na matriz mitocondrial.

Além disso, o carbono é "entrar" neste ciclo, de um grupo acetila ligado a coenzima A por ligação tioéster, a molécula resultante é acetil-coenzima A (abreviado, acetil-CoA).

Assim, o piruvato formado no citoplasma deve ser transportada para a mitocôndria. Pode livremente difundir através da membrana externa mitocondrial através porinas, mas atravessar a membrana interna exige a participação de transporte ativo, translocase piruvato, que troca piruvato por íons OH -.

Posteriormente, o piruvato é convertido em acetil-CoA pela piruvato desidrogenase (complexo é composto por três enzimas e coenzimas vários), um processo chamado descarboxilação oxidativa, cuja equação é geral:

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A descarboxilação oxidativa começa com a remoção do carbono 1 de piruvato como o CO2. Carbono 2 torna-se então um grupo aldeído "ativado", como na glicólise, é oxidada, gerando elétrons para o NAD +. A energia liberada na oxidação é conservada na ligação tioéster de acetil-CoA.
Ciclo de Krebs
O ciclo de Krebs é central na rede metabólica da célula. Não é apenas o caminho para a degradação aeróbica de todas as moléculas que podem se tornar um grupo acetil, é também uma importante fonte de moléculas precursoras metabólicas, tais como aminoácidos, bases nitrogenadas ou colesterol.

O nome do ciclo é devido ao seu descobridor principal, o germano-britânica bioquímico Hans Adolf Krebs (1900 -1981) que o nomeou como o ciclo do ácido cítrico, como a primeira molécula que se formou na estrada. É um ácido que tem três grupos carboxila, para o percurso também foi chamado ciclo do ácido tricarboxílico. O ciclo de Krebs é uma seqüência de oito reações são organizados de modo que um substrato do primeiro, o oxaloacetato, é o produto do último.

Em cada volta os seguintes processos ocorrerão:

  • Introduza os dois átomos de carbono relativamente pequena na forma de acetil-CoA e H 2 O dosmoléculas de reações de condensação e hidratação.Salen, em contrapartida, dois átomos de carbono oxidado a CO 2 e dois prótons H +.

· Nós dar três pares de elétrons para o NAD +, formado após três NADH. Às vezes, ao invés de NADH NADPH é produzido.
• Um quarto par de elétrons são menos energéticos do que os anteriores e não pode reduzir o NAD +, mas a ubiquinona ou coenzima Q, dando (QH2). Ela usa uma enzima que utiliza como um cofactor FAD e está ancorado à membrana interna da mitocôndria dos eucariontes ou a membrana plasmática de procariontes, enquanto o restante do ciclo enzimas são solúveis na matriz mitocondrial ou citosol, respectivamente.
• Um de oxidação é acoplado a um processo de fosforilação que gera ATP. Em vez disso, em células animais podem formar GTP, embora esta molécula vezes dá o seu grupo fosfato para uma molécula de ADP, dando ATP.
O resultado global do ciclo de Krebs é:

E até agora, a equação global da oxidação de uma glicose seis de CO 2 pelo ciclo de Krebs é:


intermediários do ciclo são usados ​​como precursores em diversas vias de anabolizantes. Por exemplo, succinil-CoA é um intermediário na síntese de hemoglobina e clorofila. Ou seja, o ciclo de Krebs é um anfibólio caminho.

Intermediários que são utilizados nos processos anabólicos têm de recuperar ou não, não irá fechar o ciclo. Ele é responsável por determinados processos conhecidos como reações anaplerotic (literalmente, "encher"), que convertem o piruvato ou fosfoenolpiruvato a oxaloacetato ou malato.
Lipídico e catabolismo protéico
Acetil-CoA
representa um ponto de convergência, onde outros processos catabólicos, bem como a degradação de carboidratos.
ácidos graxos 1.Catabolismo
A oxidação dos ácidos graxos ocorre principalmente em peroxissomos de plantas e animais mitocôndrias. O processo envolve três etapas:
ou ativação. ácidos graxos com 12 carbonos ou menos livremente entrar na mitocôndria, e não são ativados. Mas a ativação desses com 14 carbonos ou mais geralmente ocorre no lado citosólico da membrana externa mitocondrial. Para superar a relativa estabilidade do C - C em um ácido graxo, o grupo carboxila é ativado através da formação de uma ligação tioéster com a coenzima A, gerando um acil-CoA (não acetil-CoA). No processo de hidrólise produz duas ligações de alta energia do ATP e um pirofosfato (PPi), cuja hidrólise imediata de dois fosfato (Pi) liberado grandes quantidades de energia que impulsiona a reação no sentido da formação da acil CoA.
o Transporte. ácidos graxos ativado no lado citosólico da membrana externa da mitocôndria deve atravessar a membrana mitocondrial interna, para os quais a acil-CoA formada transitoriamente se liga à carnitina, que se espalha pelo transportador chamado acil-carnitina na matriz mitocondrial.
ou â? oxidação. É um ciclo repetitivo de quatro etapas. Os três primeiros envolvem a oxidação do carbono para a acil-CoA, segundo carbono depois que o grupo carboxila. A quarta etapa, a clivagem entre os carbonos A e gera uma molécula de acetil-CoA e acil-CoA com dois carbonos a menos.
2.Catabolismo de triglicérides, ou gorduras
Os ácidos graxos
utilizados como combustível para células de origem animal pode ser derivado de triacilgliceróis ingerido, armazenados nos tecidos de armazenamento, como adiposo ou fabricados no fígado do excesso de carboidratos na dieta.
As gorduras são corpo principal reserva de energia, porque seus átomos de carbono são quase completamente reduzida em comparação com os de açúcares ou aminoácidos, de modo que a oxidação fornece mais ATP. Para ser insolúvel em água são hidratados, e pode "pacote" mais em tecidos de reserva.
Para entrar nas células, triacilgliceróis devem ser hidrolisados ​​por enzimas chamadas lipases, resultando glicerol e ácidos graxos:

triacilglicerol + 3 H 2O? + 3 ácidos graxos de glicerol

Os ácidos graxos são transportados para dentro da célula, onde eles sofrem oxidação ng-beta.
Por seu lado, o glicerol é fosforilada por uma ATP e glicerol 3-fosfato é oxidado resultante NADH e dihidroxiacetona fosfato, que entra na glicólise.
3.Catabolismo de proteínas
Em animais, os aminoácidos também podem contribuir para a produção de energia. As plantas, porém, nunca utiliza aminoácidos como fonte de energia.
Em humanos, a oxidação de aminoácidos ocorre em três situações diferentes:
Durante o volume normal de proteínas celulares
A maioria das proteínas da célula tem uma vida limitada e torna-se degradado. Esta reciclagem permite estruturas para renovar e rejuvenescer os telefones celulares e se livrar de proteínas estranhas, e as proteínas desnaturadas ou deformadas. Estes últimos curta duração e são degradados no citoplasma, em complexos de proteína chamada proteassoma, enquanto que a duração mais proteínas acabam sendo digeridas pelos lisossomos.
ou a dieta de alta proteína
proteínas alimentares são degradadas em aminoácidos no trato intestinal por enzimas chamadas proteases. Em caso de ingestão de aminoácidos exceder as necessidades do corpo para a síntese protéica, o excesso é catabolizado, e que os aminoácidos não podem ser armazenados.
ou durante a inanição ou de doenças como diabetes mellitus
Em tais situações, não há reserva de hidratos de carbono ou que não possam ser utilizados de forma adequada, e são usados ​​como proteínas de células de combustível.

O primeiro passo na degradação dos aminoácidos é a separação do grupo amino e esqueletos de carbono.
Geralmente o grupo amino é transferido para a-cetoglutarato por enzimas chamadas transaminases e glutamato é formado, que atinge as mitocôndrias do fígado, onde o grupo amino é liberado na forma de íons de amônio (NH 4+) que é tóxico, e fígado de muitos animais é convertido em uréia (H 2 N - CO - NH2) através de um processo chamado ciclo da ureia. Uréia entra na corrente sanguínea atinge os rins e excretada na urina.
O esqueleto de carbono resultantes da oxidação de intermediários do ciclo de Krebs, particularmente acetil-CoA, a-cetoglutarato, succinil CoA, fumarato e oxaloacetato. Alguns aminoácidos também são degradados a piruvato.
Cadeia respiratória, transporte de elétrons e fosforilação oxidativa
O ATP é formado pela adição de um grupo fosfato, ou seja, por fosforilação - a ADP. Este processo é sempre associada à transferência de um par de elétrons entre duas substâncias são separadas por uma diferença de potencial redox de 300 mV.

-No nível de fosforilação do substrato doador de elétrons é um metabólito como gliceraldeído 3-fosfato, e é um composto de alta energia fosforilada, que transfere um grupo fosfato para ADP. A quantidade de ATP obtida por este método é pequena.

A maior parte do ATP feita na respiração celular provém da redução de O 2 com elétrons doados pelo NADH coenzimas ou outro (FADH2, Quinones ...) através de um sistema de transportadores de membrana chamada cadeia respiratória. O processo é chamado fosforilação oxidativa depende do fluxo de H + ou Na + através das membranas.

A cadeia respiratória está localizada na membrana plasmática de bactérias ou na membrana interna mitocondrial de células eucarióticas. É constituída por transportadoras de elétrons que agem seqüencialmente, a maioria dos quais são proteínas integrais de membrana com grupos prostéticos capazes de dar e aceitar um ou dois elétrons.
Reconhecer quatro classes destes transportadores, flavoproteína (FAD), coenzima Q ou ubiquinona (a transportadora de elétrons único que não faz parte da proteína, e move-se livremente através da bicamada fosfolipídica da membrana interna mitocondrial), citocromo (a, a 3, b, r. 1) e de enxofre centros de ferro.

Exceto para a ubiquinona, que é distribuído pela bicamada lipídica e citocromo c, localizado no espaço intermembranar, os transportadores de elétrons da cadeia respiratória formar complexos supramoleculares na membrana interna mitocondrial. Nas mitocôndrias de células animais estão localizadas quatro grandes complexos:
· I complexas ou NADH desidrogenase. É maior do que um ribossomo, e transfere elétrons do NADH para a ubiquinona. Contém como grupos prostéticos FMN e pelo menos seis centros de FeS.
· II Complexo ou succinato desidrogenase. É a enzima que catalisa a passagem de suucinato a fumarato no ciclo de Krebs e fornece elétrons para a ubiquinona. Contém FAD e três centros de FeS como grupos protéticos.
· III complexo ou um complexo bc. O nome do meio é porque este complexo contém citocromos por c1, e um centro especial de ferro-enxofre chamado Rieske Center. As transferências de elétrons ubiquinona para o citocromo c.
· Complexo IV e citocromo-oxidase. Contém citocromos ae a3 e átomos de cobre capazes de transmitir o estado oxidado (Cu 2 +) para reduzir (Cu +). As transferências de elétrons do citocromo c para O 2.

Nas células vegetais não está orientada para a desidrogenase citosol que as transferências de elétrons diretamente do NADH formado na glicólise para a ubiquinona. Esta enzima está ausente a partir de células animais.

Esta falta cria um problema em células animais: complexo Eu só recolhe os elétrons do NADH, se este se encontra na matriz mitocondrial, de forma NADH gerado na glicólise não poderia, em princípio, ser reoxidadas pela cadeia respiratória, como ocorre no citosol e na membrana mitocondrial interna é impermeável a NADH. No entanto, existem sistemas de transporte que carregam os elétrons do NADH citosólico na cadeia respiratória através de uma rota indireta. O mais ativo deles, chamadoCiclo malato-aspartato, transfere elétrons do NADH citosólico a molécula de NAD + na matriz, que é reduzido a NADH e transfere seus elétrons para complexo I. O glicerol 3-fosfato de transporte, característica de músculo esquelético e cérebro, passa elétrons diretamente para a ubiquinona, "ignorando" o complexo I.

O fluxo de elétrons de um transportador para outro com um potencial redox mais positivo, e este processo libera energia que pode ser acoplado à síntese de ATP. Este acoplamento se dá através do mecanismo sugerido em 1961 pelo bioquímico britânico Peter Dennis Mitchell, que nomeou sua proposta com o nome de hipótese quimiosmótica, um processo que ocorre em duas etapas:
· Constituição de um gradiente de prótons
Complexos I, III e IV da cadeia respiratória como ato de bomba de prótons: o uso da energia fornecida pelo fluxo de um par de elétrons para ejetar da mitocôndria 4, 4 e 2 H +,respectivamente. No total, 10 H + bombeados por NADH fornece elétrons à cadeia respiratória, e 6 H + são transferidos diretamente se
ubiquinona. O resultado é a formação de um gradiente de concentração de prótons em ambos os lados da membrana interna mitocondrial.
· Utilização do gradiente de prótons para produzir ATP
Uma vez que o H + levar uma carga elétrica, eles se acumulam em um dos lados da membrana resulta tanto potencial elétrico diferença de um parente para o outro lado como uma diferença de pH, o que representa um acúmulo de energia. Essa energia é liberada quando os fluxos de H + passivamente de volta ao útero. Este retorno ocorre através de um complexo chamado ATPase da membrana interna ou ATP sintase.

Comparando o número de H + que são bombeados através da cadeia respiratória e do número de H + necessários para fazer ATP, concluímos que para cada NADH transfere os seus electrões para gerar 3 ATP. No entanto, deve notar-se que o gradiente de H + não é usada apenas para produzir ATP. Muitas transportadoras que operam na membrana interna mitocondrial obtêm sua energia gradiente de H +, ATP não diretamente. Este é o caso dos transportadores a ser introduzido na matriz mitocondrial moléculas de Pi e ADP necessária para a síntese de ATP, deixando de fora o recém-formado ATP. Estes processos consomem H + adicionais, de modo que a síntese de ATP três especificar, na realidade, o fluxo de H + 13 (10 para completar uma volta do rotor e 3 para o ADP correspondentes e Pi).

A cada dia descobrimos mais processos celulares como fonte de energia é a hidrólise de ATP, mas o fluxo de íons de H + ou gradiente de concentração, em muitos casos, o fluxo de íons Na +. Podemos, então, estender a analogia de Lipmann e concluir que todas as células conhecidas têm duas moedas de energia, um solúvel-ATP, ou, às vezes, o GTP e um gradiente de prótons da membrana-associados e / ou íons de sódio. A ATP sintase seria uma espécie de "agência de câmbio", capaz de converter uma moeda em outra.

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