Conceito de Proteínas e suas Funções

CONCEITO DE PROTEÍNAS:

Um dos principais nutrientes que nosso corpo necessita / Nome vem do grego proteios, que significa que tem primazia / Presentes em toda matéria viva / De fato são essenciais à vida.

PROTEÍNAS:

Adquiridas por meio da dieta / Metabolizadas em aminoácidos (AA) / Importantes em quantidade e qualidade / Devem ser ingeridas conforme as necessidades decorrentes

Qualidade Biológica:

Ingestão adequada de calorias (CHO, LIP) / Ser digeríveis e palatáveis / Não tóxicas / Distribuição qualitativa e quantitativa de AA / Teor e proporções dos AA essenciais (organismo não produz)

FUNÇÃO BIOLÓGICA DAS PROTEÍNAS:

Contrátil: contração muscular. Ex: actina e miosina.

Estrutural: pele, músculo, ossos, membrana celular. Ex.: colágeno, queratina.

Defesa: ação no sistema imunológico; Ex.: Imunoglobulinas.

Transporte: transporte de O2 , CO2. Ex.: hemoglobina, transferrina.

Nutritivas e de reserva: Ex: ovo albúmina, caseína

Catalizadores: acelera reações químicas Ex: enzimas→ lipases

Hormônios: Ex: insulina, glucagon, hormônios da tireóide.

Tecnológica: textura (ingrediente usado na fabricação de diversos produtos alimentícios)

COMPOSIÇÃO E ESTRUTURA:

COMPOSIÇÃO: 50 a 55% de carbono, 20 a 23% oxigênio, 15 a 18% de nitrogênio, 6 a 8 % de hidrogênio, 0 a 4% de enxofre.

21 aminoácidos diferentes ligados entre si por meio de ligação peptídica

AMINOÁCIDOS ESSENCIAIS E NÃO ESSENCIAIS

Essenciais: Leucina, Isoleucina, Lisina, Metionina, Fenilalanina, Treonina, Triptofano, Valina, Histidina

Não essenciais: Alanina, Asparagina, Ácido aspártico, Cistina, Ácido glutâmico, Glutamina, Glicina, Prolina, Serina, Tirosina, Arginina (semi essenciais)

PEPTÍDIOS:

Peptídeo é uma molécula formada pela união de aminoácidos através de uma ligação peptídica.

Oligopeptídeo é um peptídeo formado por poucos aminoácidos (oligo= poucos).

Polipeptídeos são peptídeos formados por muitos aminoácidos (poli = muitos)

ESTRUTURA DAS PROTEÍNAS

Primária: Sequência de aminoácidos que forma a molécula. Identidade de uma proteína.

A modificação de apenas um aminoácido altera a estrutura primária e cria outra proteína.

Esta outra proteína pode ser inativa ou ter outra função biológica. Propriedades e funções

Secundária: A estrutura secundária de uma proteína é a maneira com que os aminoácidos interagem.

Estas interações criam uma conformação espacial de polipeptídios.

Arranjo espacial, regular, repetitivo dos aminoácidos no espaço

Terciária: A estrutura terciária de uma proteína é uma conformação adicional à estrutura secundária em que a macromolécula dobra-se sobre si mesma.

A cadeia polipeptídica encurva-se, dobra-se em três dimensões.

Quaternária: São duas ou mais cadeias polipeptídicas que se associam para formar a estrutura total da proteína

Interações entre diferentes cadeias polipeptídicas de uma mesma proteína

Somente em proteínas que contêm mais de uma cadeia polipeptídica

PROTEÍNAS FIBROSAS:

São moléculas em forma de bastonetes / Cadeias peptídicas arranjadas em longas fitas ou folhas / Desempenham papel de suporte, proteção e forma / Predominância de um único tipo de estrutura secundária (conformação espacial) / Insolúveis em água / Exemplo: colágeno, elastina.

PROTEÍNAS GLOBULARES:

Cadeias peptídicas arranjadas em formas esféricas / Estruturalmente mais complexas / Vários tipos de estrutura secundária / Funções biológicas variadas (necessitam de mobilidade) / Podem ser solúveis em água, em soluções de sais neutros, em soluções ácidas e alcalinas / Exemplos: Anticorpos (enzimas), hemoglobina, albumina do soro.

CLASSIFICAÇÃO DAS PROTEÍNAS:

Proteínas simples: compostas apenas por AA. Ex.: albumina, glutenina e gliadina (trigo).

Proteínas conjugadas: compostas por uma parte protéica (AA) + parte não protéica (que pode ser um LIP, CHO, ácido nucléico etc). Ex.: glicoproteínas, lipoproteínas.

Proteínas derivadas: se formam a partir de outras proteínas simples ou conjugadas, por hidrólise ácida ou enzimática. Ex.: proteases e peptonas.

CLASSIFICAÇÃO PROTEÍNAS quanto aos aminoácidos (AA):

PROTEÍNAS COMPLETAS: são principalmente as de origem animal (carnes, peixe, ovos, leite e queijo) que contêm um perfil, qualitativo e quantitativo, adequado de aminoácidos.

PROTEÍNAS INCOMPLETAS: são as que apresentam deficiências em um ou mais dos aminoácidos essenciais, esse aminoácido que está em falta ou em quantidade insuficiente na proteína é conhecido como fator limitante. Comumente as proteínas de origem vegetal, como as de cereais (trigo, arroz, milho) e leguminosas (feijões), folhas.

EXCEÇÕES: Gelatina (colágeno) proteínas animais Globina sangue incompletas

AMINOÁCIDOS E ALIMENTOS:

COMPOSIÇÃO DOS AMINOÁCIDOS NAS PROTEÍNAS INFLUENCIA ALÉM DE PROPRIEDADES FUNCIONAIS DOS ALIMENTOS, TAMBÉM AS TECNOLÓGICAS

PROCESSAMENTO, SABOR E FLAVOR Exemplos: Proteínas carne desnaturadas (57-75ºC) capacidade de retenção água e textura // Diversos AA possuem sabor adocicado (Gli, Ala, Glu, Ser), amargo (Tir, Val, Met, His) e azedo (Glu, Asp)

IMPORTANTES PROTEÍNAS EM ALIMENTOS:

CARNE: miosina, actina, colágeno

LEITE: caseína, lactoalbumina, lactoglobulina

OVO: Clara - (ovalbumina, canalbumina, glicoproteína, avidina/biotina). Gema - (lipovitelina, fosfovitina, livitina)

TRIGO: prolamina (gliadina); glutelina (glutenina).

Origem animal e vegetal

Com exceção da PTN animal, as demais são deficientes em determinados tipos de AA

Podem também apresentar problemas nutricionais – substâncias tóxicas

Principais alterações PTN animal:

reação de Maillard ou ruptura e formação de novas cadeias peptídicas

PROTEÍNAS DE ORIGEM ANIMAL: CARNE DE MAMÍFEROS

60-80% água, 15% proteína, restante de gorduras, sais, pigmentos, vitaminas Classificadas quanto à função: miofibrilares (actina e miosina) tecido conjuntivo (colágeno e elastina)

PROTEÍNAS DO OVO:

estão na clara (59%) e gema (30%) PTN leite: caseína, globulina, albumina

Proteína de origem vegetal:

Alguns vegetais têm menos AA que o preconizado para dieta humana / Maior resistência à hidrólise / menor aproveitamento alimento / Maior retenção de água / maior volume e peso alimento

DESNATURAÇÃO PROTEICA:

As estruturas secundárias, terciárias e quaternárias são estruturas espaciais.

Desnaturação é a modificação de qualquer uma destas organizações da molécula

Faz com que a proteína fique biologicamente inativa / Não envolve alterações na estrutura primária

Do ponto de vista nutricional, a desnaturação melhora a digestibilidade e a disponibilidade biológica de aminoácidos essenciais.

Estrutura primária mantida – AA presentes

É mais sensível à hidrólise (enzimas proteolíticas), aumentando digestibilidade e utilização pelo organismo

Branqueamento e pasteurização provocam desnaturação proteica, levam à inativação enzimática e eliminação dos efeitos tóxicos de várias proteínas.

AGENTES DESNATURANTES:

Temperatura, pH, solventes orgânicos (álcool cetona), ureia, detergentes

Reação das proteínas com constituintes da fumaça:

Escurecimento do produto e diminuição de AA (processo de defumação)

MÉTODO QUÍMICO DE DETERMINAÇÃO DE PROTEÍNA BRUTA - TÉCNICA DE KJELDAHL

TÉCNICA DE KJELDAHL: VANTAGENS

Aplicável a todos os tipos de alimentos, relativamente simples, não é caro, preciso. Trata-se de um método oficial para a determinação de proteínas

Vem sendo modificado para análise de microgramas de proteína (micro Kjeldahl)

DESVANTAGENS:

Mede Nitrogênio orgânico total, não apenas nitrogênio de proteínas

Demorado, utiliza reagentes corrosivos.

DETERMINAÇÃO DE PROTEÍNA BRUTA:

O método de Kjeldahl pode ser quimicamente resumido e compreendido em 3 etapas: Mineralização, Digestão da amostra em H2SO4 (ác. Sulfúrico), Liberação da amônia por adição de NaOH (hidróxido de sódio), Titulação da amônia com HCl. Digestão, Destilação, Titulação