Enzimas e Metabolismo de Proteínas: Guia Completo

O que são Enzimas?

Enzimas são catalisadores biológicos. Catalisadores são substâncias que aceleram reações químicas sem participar delas como reagentes.

Equação geral do processo: E (enzima) + S (substrato) → ES → P (produto) + E (enzima). A enzima forma um complexo com o substrato, a reação se desenvolve e se obtém o(s) produto(s).

As enzimas são uma das biomoléculas mais importantes envolvidas nas reações bioquímicas. Enzima é uma proteína: "Toda enzima é uma proteína, mas nem toda proteína é uma enzima".

Especificidade e Funcionamento

A característica mais importante das enzimas é a especificidade. O sítio ativo da enzima corresponde à "fechadura" e o substrato à "chave".

Hipótese atual: o sítio ativo de uma enzima tem uma conformação que se molda e se adapta apenas a um tipo de substrato. Exemplo: hexoquinase é a enzima que catalisa a fosforilação inicial da glicose (Glicose → hexoquinase → glicose-6-P).

Invertase: a substância inicial (sacarose) é transformada pela enzima invertase em produtos (glicose + frutose). À substância inicial, que é transformada na reação catalisada pela enzima, dá-se o nome de substrato.

• Sacarose → invertase = glicose + frutose

Cofatores e Nomenclatura

As enzimas atuam na presença de cofatores enzimáticos, que podem ser:

• Inorgânicos: íons metálicos (Fe⁺², Mg⁺², Zn⁺², etc.).
• Orgânicos: recebem o nome de coenzima.

A maioria das enzimas possui o sufixo -ase no nome. Exemplos: invertase, amilase, catalase, peroxidase, citocromo oxidase, hexoquinase, etc. Exceções: pepsina e tripsina.

Fatores que Influenciam a Atividade Enzimática

Os principais fatores que influenciam na atividade das enzimas e na velocidade das reações são o pH e a temperatura (T).

• pH: a velocidade máxima de reação será no valor de pH ótimo da atividade da enzima. Para a maioria das enzimas, o pH ótimo situa-se entre 4,5 e 8,0.
• Temperatura: a velocidade da reação aumenta com o aumento da temperatura até que seja atingida uma velocidade máxima. Depois, começa a decrescer devido à inativação da enzima pelo aumento da temperatura.

Desnaturação de Proteínas

Toda enzima (ou qualquer outra proteína) só é funcional em seu estado nativo (íntegro). Se houver perda da sua forma, ocorre a desnaturação e perda de função, geralmente causada por calor e alteração da acidez.

Principais agentes desnaturantes:

• Físicos: calor, luz, frio, micro-ondas, agitação e pressão.
• Químicos: ácidos e bases fortes e solventes orgânicos.

A desnaturação (inativação) de proteínas possui vantagens, como a esterilização de frascos, utensílios e alimentos, e desvantagens, como em casos de febres altas (> 40°C).

Fenóis e derivados: possuem ação antimicrobiana, causando lesão nas membranas plasmáticas e atuando na desnaturação de proteínas. O grupo dos cresóis e bifenóis (desinfetantes de superfícies e antifúngicos) oferece uma ação residual prolongada.

Distúrbios Metabólicos Relacionados

Fenilcetonúria: é uma doença genética causada pela ausência ou diminuição da atividade de uma enzima do fígado que transforma a fenilalanina (aminoácido presente nas proteínas) em outro aminoácido chamado tirosina.

A fenilalanina é um aminoácido que, após a ingestão, é quebrado e absorvido pelo intestino. Na gestação, a mãe metaboliza a fenilalanina e a criança nasce normal. Manifestações clínicas no bebê ocorrem entre os 3 e 6 meses de vida: convulsão, erupções cutâneas e odor típico (bebê com "cheiro de rato").

Tratamento e Diagnóstico: o tratamento consiste em restringir alimentos ricos em fenilalanina (leite, carne, ovos, etc.) e adotar uma dieta com suplementação proteica. O diagnóstico é feito pelo teste do pezinho, exame que quantifica a fenilalanina no sangue (8 mg/dl até os 7 anos e 10 mg/dl após essa idade). A duração da dieta fica a critério médico, sendo geralmente mais rígida até a adolescência.

Galactosemia: deficiência de enzimas responsáveis pelo processamento do açúcar do leite (galactose), o que pode causar cegueira.

• Tipo I: deficiência da enzima galactose-1-fosfato uridil transferase.
• Tipo II: deficiência da enzima galactoquinase.

Icterícia neonatal: causada pela deficiência de glicose-6-fosfato desidrogenase. Pacientes podem apresentar destruição de hemácias.

Metabolismo de Proteínas

Os aminoácidos sofrem degradação oxidativa em três diferentes circunstâncias metabólicas:

1. Quando aminoácidos são liberados a partir de proteína degradada e não são usados para uma nova síntese proteica.
2. Quando a dieta é rica em proteínas e a ingestão ultrapassa as necessidades do organismo (o excedente é catabolizado, pois aminoácidos não são estocados).
3. Durante o jejum prolongado ou Diabetes mellitus não controlada, quando carboidratos estão indisponíveis ou não são devidamente utilizados, as proteínas são usadas como fonte energética.