Estrutura e Classificação das Proteínas

Os 20 aminoácidos encontrados nas proteínas estão ligados entre si por ligações peptídicas.

Ligações Peptídicas: são ligações amida entre um grupo alfa-carboxila de um aminoácido e o grupo alfa-amino de outro, permitindo a formação de peptídeos e proteínas.

Peptídeos: são compostos cuja complexidade de estrutura está situada entre os aminoácidos e as proteínas e são classificados de acordo com o número de unidades de aminoácidos de que são formados, em di, tri, tetrapeptídeos. A ligação de muitos aminoácidos através de ligações peptídicas resulta em uma cadeia não ramificada denominada polipeptídeo. Cada aminoácido componente de um polipeptídeo é chamado de resíduo.

As proteínas são constituídas de mais de uma cadeia polipeptídica, tendo cada uma muitos resíduos de α-aminoácidos ligados covalentemente por ligações peptídicas.

Proteínas Simples: apenas aminoácidos.
Proteínas Conjugadas: aminoácidos + grupo prostético.

Classificação das Proteínas

Proteínas Simples: São substâncias que por hidrólise total resultam em α-aminoácidos como únicos produtos.

Proteínas Conjugadas: São moléculas mais complexas, nas quais as proteínas se encontram combinadas com substâncias de caráter não proteico formando complexos mais ou menos estáveis; a parte proteica nessas proteínas é denominada grupo prostético, que pode ser orgânico ou inorgânico.

Estrutura das Proteínas

Estrutura Primária: refere-se apenas à sequência de aminoácidos na sua cadeia peptídica.

Estrutura Secundária: é o arranjo estendido ou helicoidal da cadeia polipeptídica ao longo do eixo, podendo adquirir várias conformações:

• Alfa-hélice: Estrutura espiral, constituída de um esqueleto polipeptídico central bem agrupado e espiralado, com as cadeias laterais dos aminoácidos componentes estendendo-se para fora do eixo central.
  Exemplos: queratinas (proteínas fibrosas) e hemoglobina (proteína globular e flexível).
  Observações: Uma alfa-hélice é estabilizada por pontes de hidrogênio entre os oxigênios da carbonila e hidrogênios da amida com ligação peptídica que são parte do esqueleto polipeptídico. Cada volta de uma alfa-hélice contém 3,6 aminoácidos. Quando dobrados na alfa-hélice, estão espacialmente mais próximos.
• Beta-folhas: É outra forma de estrutura secundária, na qual todos os componentes da ligação peptídica estão envolvidos nas pontes de hidrogênio.
  Observações: Ao contrário da alfa-hélice, as beta-lâminas são compostas por duas ou mais cadeias peptídicas (lâminas paralelas e antiparalelas). Assim como as alfa-hélices, as beta-lâminas são encontradas em proteínas fibrosas e globulares.
• Beta-curvaturas: revertem a direção de uma cadeia polipeptídica. Conectam sucessivas estruturas de beta-folhas antiparalelas.
• Estruturas supersecundárias: as proteínas globulares são construídas combinando-se elementos estruturais secundários (alfa-hélices, beta-lâminas, sequências não repetitivas).

Estrutura Terciária: se refere à maneira pela qual as cadeias polipeptídicas estão enoveladas tridimensionalmente para formar proteínas globulares.

Interações que estabilizam a estrutura terciária: Quatro tipos de interações cooperam para estabilizar a estrutura terciária das proteínas globulares:

• Pontes dissulfeto: é uma ligação covalente formada pelo grupo sulfidrila (-SH) de cada um dos resíduos de cisteína, para produzir um resíduo de cistina.
• Interações hidrofóbicas: aminoácidos com cadeias laterais apolares tendem a se localizar no interior da molécula polipeptídica, onde se associam a outros aminoácidos hidrofóbicos.
• Pontes de hidrogênio: a formação de pontes de hidrogênio entre grupos polares na superfície de uma proteína e o solvente aquoso aumentam a solubilidade da proteína.
• Interações iônicas: grupos carregados negativamente como o grupo carboxila (-COO^-) podem interagir com grupos carregados positivamente, como o grupo amino (-NH₃⁺).

Função das chaperonas: a maioria das proteínas quando desnaturadas não retorna à sua conformação nativa, as chaperonas são requeridas para o enovelamento adequado, atuam como catalisadores aumentando a velocidade dos estágios finais no processo de dobramento.

Estrutura Quaternária: Nas proteínas que contêm duas ou mais cadeias polipeptídicas, o termo