Estrutura, Digestão e Metabolismo das Proteínas

Formação das Proteínas (PTN)

A macromolécula estrutural é o aminoácido (AA), constituído por carbono, oxigênio, hidrogênio e nitrogênio. As proteínas são fontes de 20 aminoácidos. A ordem desses AA e a frequência com que aparecem permitem que as proteínas sejam diferentes uma da outra.

Composição e Estrutura

• Proteínas Simples: São aquelas que, pela hidrólise, fornecem apenas aminoácidos.
  • Fibrosas: Pouco solúveis, consistência rígida e função estrutural (ex: colágeno, queratina, elastina).
  • Globulares: Função dinâmica na célula (ex: anticorpos, enzimas, proteínas carreadoras).
• Proteínas Conjugadas: Combinadas com outros grupos além de aminoácidos.
  • Lipoproteínas: Complexo lipídico com proteínas (ex: LDL, HDL, VLDL).
  • Glicoproteínas: Proteínas ligadas a moléculas de glicídios (ex: fito-hemaglutinina, ovomucina).
  • Metaloproteínas: Complexo de proteínas e metais (ex: ferritina, mioglobina, hemoglobina).
  • Fosfoproteínas: Proteínas que possuem grupo fosfato na molécula (ex: caseína do leite, vitelina da gema de ovo).
  • Nucleoproteínas: Complexo de proteínas com ácido nucleico encontrado no núcleo celular (ex: histonas e protaminas).

Classificação dos Aminoácidos

• Não essenciais: Aminoácidos sintetizados pelo organismo.
• Essenciais: Aminoácidos que não podem ser sintetizados no organismo ou são sintetizados em quantidade insuficiente para suprir as necessidades (devem provir da dieta).
• Condicionalmente essenciais: Aminoácidos que, em certas situações, se tornam essenciais.

Valor Biológico

• Proteínas de Alto Valor Biológico (AVB): Possuem todos os AA essenciais em proporções adequadas (ex: proteínas da carne, ovo e leite).
• Proteínas de Baixo Valor Biológico (BVB): Deficiência de um ou mais AA essenciais (ex: cereais são deficientes em lisina; leguminosas em metionina).

Digestão e Absorção das Proteínas

Digestibilidade: Possibilidade de ser transformado em seus componentes (aminoácidos). Proteínas de origem animal têm digestibilidade em torno de 90% a 95% (leite, carne, ovo). De origem vegetal, a digestibilidade é menor.

• Gastrina: Hormônio secretado pela mucosa gástrica que estimula a produção de HCl.
• HCl (Ácido Clorídrico): Desnatura as proteínas, facilita sua degradação e leva à conversão de pepsinogênio em pepsina.
• Pepsina: Hidrolisa as proteínas da dieta em pequenos peptídeos (pH ótimo: 1,8).

Digestão no Duodeno: As proteínas e peptídeos estimulam a secreção de enzimas pancreáticas: tripsina, elastase e quimiotripsina. As peptidases produzidas pela microvilosidade (aminopolipeptidase e dipeptidase) completam a digestão dos peptídeos até aminoácidos.

Enzimas por Órgão:

• Estômago: Pepsina.
• Pâncreas: Tripsina, quimiotripsina, elastase, aminopeptidase, carboxipeptidases.
• Intestino Delgado: Aminopolipeptidase, dipeptidase, tripeptidase.

Mecanismo de Absorção e Transporte

• Transporte Co-ativo de Sódio: Transporta os AA contra seu gradiente de concentração (baixa extracelular, alta intracelular). Íons de sódio a favor do gradiente fornecem energia para o transporte.
• Difusão Facilitada: Ligação a uma proteína transportadora específica na membrana das vilosidades dos enterócitos.

Destino das Proteínas e Aminoácidos

Após a absorção intestinal, os AA são transportados para o fígado através do sistema porta. 30% dos AA que entram no fígado são liberados para a circulação sistêmica, 60% são transformados em ureia e 10% em proteínas plasmáticas.

O destino dos AA varia de acordo com as necessidades do momento daquele tecido. O Pool de AA Circulantes é o conjunto de AA presentes na circulação geral. Praticamente não há armazenamento de AA no corpo.

Turnover Proteico: Contínuo estado de síntese e degradação de proteínas. A velocidade depende da função da proteína e do tipo de tecido ou órgão.

Exemplos de renovação proteica diária:

• Pele: 5g/dia.
• Sangue: 25g/dia.
• Trato gastrointestinal: 70g/dia.
• Músculo: 75g/dia.

Vida Média das Proteínas: Tempo que o organismo leva para renovar a metade da quantidade dessa proteína. Enzimas: algumas horas; Hemoglobina: 120 dias; Colágeno: 365 dias.

Recomendação e Vias Metabólicas

Um adulto de 70kg tem de 10 a 13kg de proteínas distribuídas nos tecidos (maior parte no músculo esquelético). Os AA seguem duas rotas metabólicas:

• Via Anabólica (Síntese): Todos os AA devem estar disponíveis ao mesmo tempo. É controlada em cada célula pelo DNA-molde. Uso: síntese de enzimas, hormônios, vitaminas e proteínas estruturais.
• Via Catabólica (Degradação): Separação do grupo alfa-amino do esqueleto de carbono. O fígado é o órgão regulador do catabolismo de AA essenciais. Cada AA segue um caminho diferente na rota metabólica.

Pool de Aminoácidos Livres e Precursores

• Glutamina: Purina.
• Glicina: Purina.
• Metionina: Poliaminas e doadoras de metil.
• Fenilalanina: Catecolaminas.
• Tirosina: Hormônios da tireoide.
• Lisina: Carnitina.
• Arginina: Creatina.
• Histidina: Histamina.
• Aspartato: Pirimidina e purina.
• Triptofano: Serotonina e ácido nicotínico.