Guia de Bioquímica: Metabolismo de Nutrientes e Enzimas

Digestão de Carboidratos e Proteínas

Digestão da Sacarose

Sacarose + H₂O → Sacarase → Glicose + Frutose

Digestão da Lactose

Lactose + H₂O → Lactase → Galactose + Glicose (absorvidos pela corrente sanguínea)

Metabolismo e Vias Energéticas

Qual a importância dos aminoácidos absorvidos?

Os aminoácidos absorvidos são essenciais para o organismo. Suas principais funções incluem:

• Síntese de novas proteínas.
• Degradação para gerar energia, podendo ser convertidos em piruvato, intermediários do ciclo de Krebs, glicose ou corpos cetônicos, conforme a necessidade do corpo.

Quais as vias metabólicas da frutose até a conversão em ATP?

Após a digestão da sacarose, a frutose entra na corrente sanguínea e é metabolizada principalmente no fígado, onde é convertida em intermediários que entram na via da glicólise e, subsequentemente, no ciclo de Krebs para a produção de ATP durante a respiração celular.

Qual o produto da fosforilação oxidativa e onde ocorre?

O principal produto gerado é o ATP (adenosina trifosfato). Esta reação ocorre nas cristas mitocondriais, na membrana interna da mitocôndria, onde se localiza a cadeia transportadora de elétrons (cadeia respiratória).

O que é a gliconeogênese e quais são seus precursores?

A gliconeogênese é a via metabólica responsável por sintetizar glicose a partir de precursores não-glucídicos. Os principais precursores são:

• Lactato
• Piruvato
• Glicerol
• Aminoácidos (glicogênicos)

Esta via ocorre principalmente no fígado e, em menor grau, nos rins. É crucial durante o jejum, exercícios prolongados, dietas ricas em proteínas e em situações de estresse. A sua regulação é feita hormonalmente, sendo estimulada pelo glucagon e inibida pela insulina.

Glossário de Conceitos Bioquímicos

Glicose

Principal fonte de energia para o organismo, utilizada para produzir ATP através da respiração celular.

Glicólise

Via metabólica que converte uma molécula de glicose em duas moléculas de piruvato, gerando ATP e NADH.

Insulina

Hormônio hipoglicemiante produzido pelo pâncreas que facilita a entrada de glicose nas células.

Ciclo de Krebs

Também conhecido como ciclo do ácido cítrico, é uma rota anfibólica (catabólica e anabólica) que oxida o acetil-CoA, proveniente da degradação de carboidratos, ácidos graxos e aminoácidos, a CO₂ para produzir energia (ATP, NADH e FADH₂).

Carboidratos

São classificados em:

• Monossacarídeos: Glicose, frutose, galactose, ribose.
• Dissacarídeos: Maltose (glicose + glicose), sacarose (glicose + frutose), lactose (glicose + galactose).

Enzimas: Catalisadores Biológicos

O que são enzimas?

Enzimas são catalisadores biológicos, geralmente proteínas, que aceleram a velocidade das reações químicas ao diminuir a energia de ativação necessária para que ocorram.

Cofatores e Coenzimas

• Cofatores (Íons Metálicos): Fe (ferro), Zn (zinco), Mg (magnésio).
• Coenzimas (Moléculas Orgânicas): NAD (nicotinamida adenina dinucleotídeo), FAD (flavina adenina dinucleotídeo).

Especificidade Enzimática

As enzimas são altamente específicas para seus substratos. Por exemplo, uma protease atua sobre proteínas, mas não sobre amido.

• Reação: Proteína (Substrato) + Protease (Enzima) → Peptídeos + Aminoácidos (Produtos)
• Não reação: Amido (Substrato) + Protease (Enzima) → Não há catálise

Exemplos de Enzimas Digestivas

• Pepsina: Protease que atua no estômago.
• Tripsina: Protease que atua no intestino.
• Quimiotripsina: Protease que atua no intestino.
• Ptialina (Amilase Salivar): Amilase que inicia a digestão do amido na boca.

Fatores que Afetam a Atividade Enzimática

Temperatura

Temperaturas baixas diminuem a atividade enzimática por reduzirem a energia cinética das moléculas. Temperaturas muito altas causam a desnaturação da enzima, uma alteração em sua estrutura tridimensional que a torna inativa, pois o substrato não consegue mais se encaixar em seu sítio ativo.

pH

Cada enzima possui um pH ótimo de funcionamento. Variações extremas de pH, tanto para acidose (pH baixo) quanto para alcalose (pH alto), causam a desnaturação da enzima e a perda de sua atividade.

Inibidores Enzimáticos

São moléculas que se ligam às enzimas e diminuem sua atividade. O princípio ativo de muitos fármacos, como antibióticos, baseia-se na inibição de enzimas essenciais para o patógeno.

Inibição Reversível Competitiva

O inibidor "compete" com o substrato pelo mesmo sítio ativo da enzima. A inibição pode ser revertida aumentando-se a concentração do substrato.

Inibição Reversível Não Competitiva

O inibidor se liga a um local diferente do sítio ativo (sítio alostérico), alterando a forma da enzima e impedindo que ela funcione corretamente. O aumento da concentração do substrato não reverte este tipo de inibição.