Guia Completo sobre Enzimas: Estrutura e Cinética

1. Estrutura e Funcionalidade das Enzimas

1. A atividade da enzima depende da integridade de sua estrutura; a manutenção das estruturas primária, secundária, terciária e quaternária torna possível que a enzima mantenha sua funcionalidade.
2. Algumas enzimas requerem a participação de outros componentes químicos: quando se trata de um ou mais íons metálicos (como ferro, magnésio e zinco), são designados como cofatores.
3. Se os componentes químicos forem moléculas orgânicas mais complexas, são chamados de coenzimas.
4. Quando a coenzima ou cofator se liga à enzima através de uma ligação covalente, é designado como grupo prostético. O complexo enzima + cofator + coenzima é chamado de holoenzima. A porção proteica é chamada de apoenzima ou apoproteína.

Classificação das Enzimas

1. Oxidorredutases: reações de transferência de elétrons.
2. Transferases: transferência de grupos funcionais.
3. Hidrolases: reações de hidrólise.
4. Liases: adição a ligações duplas.
5. Isomerases: reações de isomerização.
6. Ligases: formação de ligações com clivagem de ATP.

3.1 Mecanismos de Ação Enzimática

1. A capacidade catalítica das enzimas está relacionada a uma estrutura chamada sítio ativo, onde o substrato se liga, formando o complexo enzima-substrato.
2. Modelo chave-fechadura: o substrato se liga ao sítio ativo da enzima de forma análoga ao inserir uma chave em uma fechadura.
3. Ajuste induzido (Induced fit): o substrato é capaz de induzir mudanças na conformação do sítio ativo, permitindo a orientação adequada dos grupos químicos envolvidos na reação catalítica.

3.2 Cinética Enzimática

1. É o estudo da taxa de reações enzimáticas e como elas mudam em resposta a determinadas condições experimentais.
2. Estes estudos analisam o encontro entre substrato e enzima para formar um ou mais produtos, representados em um gráfico chamado curva de progresso, que mostra a velocidade em função da concentração.
3. A concentrações muito elevadas, a velocidade da reação atinge um máximo e permanece constante.
4. Enzimas reguladoras: aumentam ou diminuem sua atividade frente a determinados produtos químicos, agindo como pontos de controle de uma via metabólica. Elas estão localizadas no início das vias para garantir que cumpram os requisitos celulares.
5. Moduladores: afetam a função enzimática (estimulando (+) ou inibindo (-)). A ligação do modulador determina uma mudança na conformação do sítio ativo, alterando a afinidade pelo substrato.

3.3 Inibição Enzimática

1. Produtos químicos que afetam o funcionamento de uma enzima, diminuindo total ou parcialmente sua atividade.
2. Inibição competitiva: diminuição da atividade resultante da união de um composto similar ao substrato. O inibidor compete pelo sítio ativo.
3. Inibição não competitiva: os inibidores se ligam ao complexo enzima-substrato ou à enzima livre em um local diferente do sítio ativo.
4. Inibição acompetitiva: o inibidor liga-se diretamente ao complexo enzima-substrato, mas não à enzima livre, afetando a estrutura do sítio ativo.