Guia de Estudo: Estrutura e Função das Proteínas

1. Ligação Peptídica

Pergunta: Escreva a ligação química de estabelecimento de uma ligação peptídica.

R: Grupo α-carboxílico + grupo α-amino = ligação peptídica.

2. Proteínas Multiméricas

Pergunta: O que é uma proteína multimérica?

R: É uma proteína composta por mais do que uma cadeia polipeptídica.

3. Estabilização Estrutural

Pergunta: Que tipo de interações estabilizam a estrutura tridimensional de uma proteína?

R: Pontes dissulfureto, pontes de hidrogénio, interações iónicas e interações hidrofóbicas.

4. Localização dos Resíduos

Afirmação: "Numa proteína, os resíduos de aminoácidos com cadeias laterais hidrofóbicas encontram-se voltados para o interior e os com cadeias laterais hidrofílicas para o exterior."

R: Verdadeiro. As cadeias hidrofóbicas encontram-se voltadas para o interior (longe da água) e as hidrofílicas para o exterior (próximo da água).

5. Níveis de Estrutura

Pergunta: Quais são os tipos de estruturas que se encontram nas proteínas?

R: Primária, secundária, terciária e quaternária.

6. Evolução Proteica

Pergunta: Se duas proteínas com a mesma função não apresentam homologia significativa, estamos perante evolução divergente ou convergente?

R: Convergente, pois apesar da falta de homologia significativa, desempenham a mesma função.

7. Estrutura Secundária

Pergunta: Quais os tipos de estrutura secundária?

R: Hélices α, conformação β e loops.

8. Folhas β: Paralelas vs. Antiparalelas

Pergunta: Qual a diferença entre folhas β paralelas e antiparalelas?

R: Na paralela, a orientação amino-carboxiterminal é igual; na antiparalela, é oposta.

9. Estrutura Condensada vs. Estendida

Pergunta: Por que a hélice α é considerada estrutura condensada e a folha β estendida?

R: As hélices α têm um arranjo helicoidal, enquanto as folhas β têm conformação distendida em ziguezague.

10. Generalização Estrutural

Pergunta: "Todas as proteínas apresentam os quatro tipos de estrutura."

R: Falsa. Apenas proteínas multiméricas apresentam estrutura quaternária, e proteínas natively unfolded possuem apenas primária e secundária.

11. Classes Estruturais

R:

• Fibrosas: Forma alongada, baixa solubilidade, único tipo de estrutura secundária, providenciam suporte (ex: α-queratina e colagénio).
• Globulares: Vários tipos de estrutura secundária, forma esferoide, alta solubilidade (ex: enzimas e proteínas regulatórias).
• Natively Unfolded: Destituídas de estrutura terciária, muito flexíveis, alta solubilidade, envolvidas no tráfego celular.

12. Proteínas Fibrosas

Pergunta: O que contribui para a insolubilidade das proteínas fibrosas?

R: Elevada percentagem de resíduos hidrofóbicos e empacotamento estabilizado por inúmeras interações intra e intermoleculares.

13. Base Bioquímica das Permanentes

R: Capacidade de estiramento das α-queratinas e as pontes de dissulfureto existentes no cabelo.

14. Aminoácidos em Proteínas Globulares

• Interior: Cadeias laterais hidrofóbicas (ex: valina, leucina, isoleucina).
• Exterior: Cadeias hidrofílicas com ou sem carga (ex: glutamato, asparagina, treonina).

15. Desnaturação Proteica

Pergunta: O que é a desnaturação?

R: Processo de perda da estrutura tridimensional e, consequentemente, da sua função biológica.

16. Priões e Doenças

R: Quando a estrutura de uma proteína é alterada, pode tornar-se um prião. O prião induz a transformação de proteínas normais em alteradas (efeito dominó). Exemplos: Kuru e Creutzfeldt-Jakob.

17. Ponto Isoelétrico (pI)

Pergunta: O que afeta diretamente o pI de uma proteína?

R: A substituição de aminoácidos com propriedades de carga diferentes (ex: Histidina por Glutamato altera o pI, pois altera os grupos ionizáveis).

18. Nucleósidos e Nucleótidos

R: Nucleósido = base azotada + pentose. Nucleótido = base azotada + pentose + grupo fosfato.

19. Bases Azotadas

R: Compostos heterocíclicos. Purinas (Adenina, Guanina) e Pirimidinas (Citosina, Timina no DNA; Citosina, Uracilo no RNA).