Proteínas e Aminoácidos: Estrutura, Função e Metabolismo

Proteínas: definição e composição

Proteínas: São macromoléculas cuja unidade estrutural são os aminoácidos. São constituídas por carbono, hidrogênio, oxigênio e cerca de 16% de nitrogênio; há um total de 20 aminoácidos. A ordem desses aminoácidos e a frequência com que aparecem determinam as funções das proteínas, tornando-as diferentes umas das outras.

Estrutura molecular do aminoácido

A estrutura básica do aminoácido não muda: grupo amino (–NH3+), carbono α e grupo carboxila (–COOH). O que muda entre os aminoácidos é o radical (cadeia lateral) ligado ao carbono α.

Ligações peptídicas

A ligação peptídica é a ligação entre o grupo amino de um aminoácido e o grupo carboxílico de outro, formando a cadeia polipeptídica.

Estrutura das proteínas

- União de 2 aminoácidos: dipeptídeo;
- União de até 100 aminoácidos: polipeptídeo;
- União de mais de 100 aminoácidos: proteína.

Níveis de organização estrutural

• Primária: cadeia linear de aminoácidos.
• Secundária: estruturas locais como alfa-hélice e folha beta, mantidas por pontes de hidrogênio.
• Terciária: conformação tridimensional da cadeia polipeptídica.
• Quaternária: associação de várias estruturas terciárias (subunidades) interligadas.

Tipos de proteínas

Proteínas simples: quando hidrolisadas fornecem apenas aminoácidos.

Fibrosas

São pouco solúveis, rígidas e têm funções estruturais. Exemplos: colágeno, queratina, elastina.

Globulares

Têm funções dinâmicas na célula. Exemplos: anticorpos, enzimas, hormônios e proteínas carreadoras (albumina e hemoglobina).

Proteínas conjugadas

São proteínas combinadas com outros grupos além de aminoácidos:

• Lipoproteínas: lipídios com proteínas. Exemplos: LDL, VLDL.
• Glicoproteínas: glicídios com proteínas. Exemplo: feijão (contém glicoproteínas).

Funções das proteínas

• Transporte: hemoglobina, albumina.
• Estrutural: colágeno, queratina.
• Enzimática: lipase, amilase.
• Hormonal: GH, insulina, glucagon.
• Contração: actina e miosina.

Classificação dos aminoácidos

Não essenciais

Podem ser sintetizados pelo organismo. Exemplos: alanina, ácido aspártico, asparagina, ácido glutâmico.

Essenciais

Não podem ser sintetizados no organismo ou são sintetizados em quantidade insuficiente; devem provir da dieta. Exemplos: valina, leucina, isoleucina, fenilalanina, triptofano, metionina, lisina.

Condicionalmente essenciais

Em determinadas situações tornam-se essenciais. Exemplos: arginina, cisteína, glutamina.

• Ex. 1: glutamina no trauma grave e no jejum.
• Ex. 2: arginina no período de rápido crescimento celular.

Classificação das proteínas segundo o valor biológico

Proteína de alto valor biológico (AVB)

Possui todos os aminoácidos essenciais em proporções adequadas. Exemplos: proteínas da carne, do ovo e do leite.

Proteína de baixo valor biológico (BVB)

Apresenta deficiência em um ou mais aminoácidos essenciais (aminoácidos limitantes):

• Cereais: limitante em lisina.
• Leguminosas: limitante em metionina.

Desnaturação das proteínas

O aquecimento dos alimentos aumenta a digestibilidade das proteínas ao destruir a conformação espacial, facilitando a ação de enzimas no trato digestório.

Digestão das proteínas

Digestão no estômago

• Gastrina: hormônio secretado pela mucosa gástrica que estimula a produção de HCl.
• HCl: desnatura as proteínas, facilitando sua degradação, e promove a conversão do pepsinogênio em pepsina.
• Pepsina: hidrolisa as proteínas da dieta em pequenos peptídeos (pH ótimo ≈ 1,8).

Digestão no duodeno

No duodeno, proteínas e peptídeos estimulam a secreção de enzimas pancreáticas: tripsina, elastase, quimiotripsina, carboxipeptidase e aminopeptidase → digestão dos peptídeos até dipeptídeos e tripeptídeos.

As peptidases produzidas pelas microvilosidades (duodeno e jejuno): aminopolipeptidases e dipeptidases completam a digestão dos peptídeos até aminoácidos.

99% dos produtos finais da digestão das proteínas que são absorvidos são aminoácidos livres. A absorção de peptídeos é rara e a de proteínas inteiras é extremamente rara, associada a graves distúrbios alérgicos ou imunológicos.

Transporte intestinal dos aminoácidos

• Transporte coativo de sódio: transporta os aminoácidos contra seu gradiente de concentração (baixa [ ] extracelular para alta [ ] intracelular); íons de sódio movimentam-se a favor do gradiente de concentração e fornecem energia para o transporte.
• Difusão facilitada: ligação a uma proteína transportadora específica na membrana das vilosidades dos enterócitos.

Destino pós-absorção

Após a absorção intestinal, os aminoácidos são transportados diretamente para o fígado através do sistema porta.

- Cerca de 30% dos aminoácidos que entram no fígado são liberados para a circulação sistêmica; 60% são transformados em ureia; e 10% em proteínas plasmáticas.

Metabolismo dos aminoácidos

O destino dos aminoácidos em cada tecido varia conforme as necessidades daquele tecido no momento. Há um equilíbrio entre os aminoácidos ingeridos na dieta e os aminoácidos circulantes.

Pool de aminoácidos circulantes

Conjunto de aminoácidos presentes na circulação geral. Praticamente não há armazenamento de aminoácidos no corpo; qualquer quantidade acima das necessidades será excretada.

Turnover proteico

Estado contínuo de síntese e degradação de proteínas, necessário para manter o pool de aminoácidos.

• A velocidade do turnover proteico depende da função da proteína e do tipo de tecido ou órgão.
• A taxa média diária de renovação de proteína em um adulto é de aproximadamente 3% do total proteico do organismo.

Recomendação de proteína

Entre 0,8 g/kg/dia a 2,8 g/kg/dia ou entre 12% a 15% do VCT (valor calórico total).

Caminhos metabólicos no fígado

No fígado, os aminoácidos podem seguir duas rotas metabólicas:

• Anabolismo: síntese de proteínas; necessita que todos os aminoácidos necessários estejam disponíveis simultaneamente; a síntese de uma proteína é controlada pelo DNA molde e necessita de ATP. Uso dos aminoácidos para síntese de enzimas, hormônios e algumas vitaminas.
• Via catabólica: degradação; separação do grupo α-amino do esqueleto de carbono. O fígado é o órgão regulador do catabolismo dos aminoácidos essenciais (exceto AACR). Cada aminoácido segue um caminho específico na rota metabólica.

Destino do grupo amino separado do esqueleto carbônico

• Pode ser reutilizado para a síntese de novos aminoácidos ou de outros compostos nitrogenados.
• O produto final principal do metabolismo do nitrogênio das proteínas é a uréia. Uma pequena parte é convertida em ácido úrico, amônia e creatinina.
• A separação do grupo amino do esqueleto de carbono é feita por dois tipos de reações enzimáticas: transaminação e desaminação.

Transaminação

É a transferência do grupo amino para um α-cetoácido intermediário do metabolismo da glicose.

• É catalisada por transaminases, enzimas dependentes da vitamina B6.
• O catabolismo do grupo amino gera três produtos principais, dependendo do receptor cetoácido:
  • Alanina → se o receptor for o piruvato.
  • Aspartato → se o receptor for o oxalacetato.
  • Glutamato → se o receptor for o α-cetoglutarato.

Desaminação oxidativa

Resulta na formação de amônia e na separação do esqueleto de carbono. O nitrogênio do grupo amino é liberado na forma de amônia e convertido em ureia para eliminação pela urina.

Classificação segundo destino metabólico

Aminoácidos glicogênicos

Alanina, arginina, aspartato, asparagina, cisteína, glicina, glutamato, glutamina, histidina, metionina, prolina, serina, valina.

Aminoácidos cetogênicos

Leucina, lisina.

Aminoácidos glicogênicos e cetogênicos

Fenilalanina, isoleucina, tirosina, treonina, triptofano.

Transporte da amônia

• A amônia é prejudicial a determinadas estruturas; por isso é necessária sua excreção na forma de ureia (mais solúvel e menos tóxica).
• A amônia é convertida em glutamina (amônia + glutamato = glutamina) — forma não tóxica para transportar a amônia formada na maioria dos tecidos até o fígado.
• Quando formada nos músculos, a amônia é convertida em alanina (amônia + piruvato = alanina).