Proteínas: Guia sobre Estrutura, Funções e Classificação

Conceito de Proteínas

As proteínas são um dos principais nutrientes que nosso corpo necessita. O nome vem do grego proteios, que significa "que tem primazia". Estão presentes em toda matéria viva e, de fato, são essenciais à vida.

São polímeros constituídos a partir de unidades estruturais menores (os monômeros), formados por alguns dos 20 aminoácidos diferentes. Estes são interligados por ligações peptídicas, formando cadeias que diferem em peso molecular, carga e característica polar. Seu teor varia nos alimentos.

Aquisição e Qualidade Biológica

As proteínas são adquiridas por meio da dieta e metabolizadas em aminoácidos (AA). São importantes tanto em quantidade quanto em qualidade, devendo ser ingeridas conforme as necessidades decorrentes de:

• Idade (crianças e idosos);
• Condições fisiológicas (patologias, gestação, lactação).

Qualidade Biológica: Para uma qualidade biológica adequada, é necessária a ingestão correta de calorias (carboidratos e lipídios). As proteínas devem ser digeríveis, palatáveis e não tóxicas. A qualidade depende da distribuição qualitativa e quantitativa de AA, bem como do teor e proporções dos aminoácidos essenciais (aqueles que o organismo não produz).

Funções Biológicas das Proteínas

• Contrátil: Atua na contração muscular. Ex: actina e miosina.
• Estrutural: Presente na pele, músculos, ossos e membrana celular. Ex: colágeno e queratina.
• Defesa: Ação no sistema imunológico. Ex: imunoglobulinas.
• Transporte: Transporte de O₂ e CO₂. Ex: hemoglobina e transferrina.
• Nutritivas e de reserva: Ex: ovalbumina e caseína.
• Catalisadores: Aceleram reações químicas. Ex: enzimas como as lipases.
• Hormônios: Ex: insulina, glucagon e hormônios da tireoide.
• Tecnológica: Atuam na textura como ingrediente usado na fabricação de diversos produtos alimentícios.

Composição e Estrutura

Composição Química: 50 a 55% de carbono, 20 a 23% de oxigênio, 15 a 18% de nitrogênio, 6 a 8% de hidrogênio e 0 a 4% de enxofre. São 21 aminoácidos diferentes ligados entre si por meio de ligações peptídicas.

Aminoácidos Essenciais e Não Essenciais

• Essenciais: Leucina, Isoleucina, Lisina, Metionina, Fenilalanina, Treonina, Triptofano, Valina e Histidina.
• Não Essenciais: Alanina, Asparagina, Ácido aspártico, Cistina, Ácido glutâmico, Glutamina, Glicina, Prolina, Serina, Tirosina e Arginina (semi-essencial).

Peptídeos

• Peptídeo: Molécula formada pela união de aminoácidos através de uma ligação peptídica.
• Oligopeptídeo: Formado por poucos aminoácidos.
• Polipeptídeos: Formados por muitos aminoácidos.

Composição de Aminoácidos: Nos 20 aminoácidos mais frequentes, variam o número, a sequência, o tamanho da cadeia e a conformação da molécula.

Níveis de Estrutura das Proteínas

• Primária: Sequência de aminoácidos que forma a molécula; é a identidade de uma proteína. A modificação de apenas um aminoácido altera a estrutura primária e cria uma outra proteína, que pode ser inativa ou ter outra função biológica.
• Secundária: É a maneira como os aminoácidos interagem, criando uma conformação espacial de polipeptídeos. É um arranjo espacial regular e repetitivo.
• Terciária: Conformação adicional à estrutura secundária em que a macromolécula dobra-se sobre si mesma em três dimensões.
• Quaternária: Associação de duas ou mais cadeias polipeptídicas para formar a estrutura total da proteína. Ocorre somente em proteínas que contêm mais de uma cadeia.

Proteínas Fibrosas vs. Globulares

• Proteínas Fibrosas: Moléculas em forma de bastonetes com cadeias arranjadas em longas fitas ou folhas. Desempenham papel de suporte e proteção. São insolúveis em água. Ex: colágeno e elastina.
• Proteínas Globulares: Cadeias arranjadas em formas esféricas, estruturalmente mais complexas. Possuem funções biológicas variadas e podem ser solúveis em água ou soluções salinas, ácidas e alcalinas. Ex: anticorpos, hemoglobina e albumina.

Classificação das Proteínas

• Proteínas simples: Compostas apenas por aminoácidos. Ex: albumina, glutenina e gliadina.
• Proteínas conjugadas: Compostas por uma parte proteica (AA) e uma parte não proteica (lipídios, carboidratos, ácido nucleico, etc). Ex: glicoproteínas e lipoproteínas.
• Proteínas derivadas: Formadas a partir de outras proteínas por hidrólise ácida ou enzimática. Ex: proteases e peptonas.

Classificação quanto aos Aminoácidos

• Proteínas Completas: Principalmente de origem animal (carnes, peixe, ovos, leite e queijo), contêm um perfil adequado de aminoácidos.
• Proteínas Incompletas: Apresentam deficiência em um ou mais aminoácidos essenciais (fator limitante). Comumente de origem vegetal (cereais e leguminosas).
• Exceções: Gelatina (colágeno) e globina do sangue são proteínas animais incompletas.

Proteínas nos Alimentos e Processamento

A composição dos aminoácidos influencia as propriedades funcionais e tecnológicas dos alimentos, afetando o processamento, sabor e flavor. Por exemplo, proteínas da carne desnaturam entre 57-75ºC, alterando a retenção de água e textura. Aminoácidos podem ter sabores adocicados (Gli, Ala, Glu, Ser), amargos (Tir, Val, Met, His) ou azedos (Glu, Asp).

Principais Proteínas por Alimento:

• Carne: Miosina, actina e colágeno.
• Leite: Caseína, lactoalbumina e lactoglobulina.
• Ovo: Na clara (ovalbumina, canalbumina, glicoproteína, avidina); na gema (lipovitelina, fosfovitina, livitina).
• Trigo: Prolamina (gliadina) e glutelina (glutenina).

Proteínas de origem vegetal podem apresentar menor aproveitamento devido à resistência à hidrólise e maior retenção de água, aumentando o volume do alimento.

Desnaturação Proteica

A desnaturação é a modificação das estruturas secundária, terciária ou quaternária, tornando a proteína biologicamente inativa, sem alterar a estrutura primária. Do ponto de vista nutricional, a desnaturação melhora a digestibilidade e a disponibilidade de aminoácidos. Processos como branqueamento e pasteurização provocam desnaturação para inativação enzimática.

Agentes Desnaturantes: Temperatura, pH, solventes orgânicos (álcool, acetona), ureia e detergentes. A reação com constituintes da fumaça (defumação) pode causar escurecimento e diminuição de aminoácidos.

Determinação de Proteína Bruta: Método de Kjeldahl

O método de Kjeldahl é a técnica oficial para determinação de proteínas, baseada na medição do nitrogênio orgânico total.

• Vantagens: Aplicável a todos os alimentos, simples, econômico e preciso. Existe a variação micro-Kjeldahl para pequenas amostras.
• Desvantagens: Mede todo o nitrogênio orgânico (não só o proteico), é demorado e utiliza reagentes corrosivos.

Etapas do Método:

1. Mineralização/Digestão: Digestão da amostra em H₂SO₄ (ácido sulfúrico).
2. Destilação: Liberação da amônia por adição de NaOH (hidróxido de sódio).
3. Titulação: Titulação da amônia com HCl (ácido clorídrico).