Bioquímica: Aminoácidos, Proteínas e Enzimas

Aminoácidos

Aminoácidos: valina, leucina, isoleucina (Ile), metionina, fenilalanina (Phe), lisina (Lys), treonina (Thr), triptofano.

Biomoléculas são moléculas que compõem as células: carboidratos, proteínas, lipídios, vitaminas e hormônios.

- Aminoácidos polares se ligam com H₂O (pontes de hidrogênio) (OH, SH, NH). A maioria são apolares.

- Ligação peptídica: ligação entre aminas (amina + carboxila), formando o grupamento amida.

- Cistina: ligação entre cisteínas que ocorre por meio de ponte de dissulfeto.

Proteínas

Funções das proteínas: estrutural, reguladora, defesa, transporte, contrátil, reserva e enzimática (catálise).

Efeito tampão

Meio ácido = H⁺; meio básico = OH^-. Efeito tampão: capacidade de adaptar-se ao meio, pois não permite que o meio se torne excessivamente ácido ou básico; não permite grande variação de pH ácido ou básico.

Estruturas das proteínas

Estrutura primária: dada pela sequência de aminoácidos e ligações peptídicas da molécula. É apenas a sequência de aminoácidos, sem se preocupar com a orientação espacial da molécula.

Estrutura secundária: dada pelo arranjo espacial de aminoácidos próximos entre si na sequência primária da proteína. Dobramentos regulares: alfa-hélice e beta-pregueada.

Estrutura terciária: dada pelo arranjo espacial de aminoácidos distantes entre si na sequência polipeptídica. Forma tridimensional (como a proteína se enrola), empacotamento/dobramento da cadeia.

Estrutura quaternária: nem todas as proteínas possuem. Dada pela distribuição espacial de mais de uma cadeia polipeptídica no espaço.

Classificação das proteínas

Proteínas conjugadas: formadas por grupos proteicos e não proteicos (hemoglobina e mioglobina).

Proteínas fibrosas: insolúveis em água.

Proteínas globulares: solúveis em água.

Hemoglobina e mioglobina

Hemoglobina: transporta gases. O O₂ é pouco solúvel no plasma, por isso precisa ser transportado. Oxi-Hb: carregada de O₂; desoxi-Hb: sem O₂.

Mioglobina: composta por uma cadeia polipeptídica; é uma proteína armazenadora de O₂ presente no tecido muscular dos mamíferos.

Heme: composto por 4 cadeias polipeptídicas, com afinidade variável por O₂.

Enzimas

Enzimas: são moléculas proteicas especializadas que aceleram reações químicas. São proteínas catalisadoras que aumentam a velocidade das reações sem serem alteradas nesse processo. Catalisam reações que ocorrem nas vias metabólicas e atuam como catalisadores de uma reação química, pois reduzem a energia de ativação e aceleram a reação.

Fatores que alteram a velocidade enzimática

• Especificidade: cada enzima atua em uma molécula específica.
• Temperatura: cada enzima possui uma temperatura ótima para funcionar; cada grau acima favorece a desnaturação.
• Concentração de substrato: concentrações muito altas diminuem a velocidade.
• pH.

Especificidade enzimática

Hexoquinase: atua sobre a glicose presente em todas as células.

Glicoquinase: atua sobre a glicose presente no fígado.

Maior afinidade da enzima pelo substrato corresponde a baixa especificidade.

Classes enzimáticas

• Oxidorredutases: adicionam ou removem H.
• Transferases: transferem grupos entre duas moléculas.
• Hidrolases: adicionam H₂O a uma ligação, hidrolisando-a.
• Liases: adicionam H₂O, amônia ou dióxido de carbono a duplas ligações, ou removem esses elementos para produzir duplas ligações.
• Isomerases: catalisam reações de isomeração do tipo L para D, ou mutação.
• Ligases: catalisam reações em que dois grupos químicos são unidos utilizando energia fornecida pelo ATP. Ex.: ATP + L-glutamato + NH₃ = ADP + fosfato + L-glutamina.