Aminoácidos e Proteínas: Estrutura, Classificação e Funções

As proteínas são as biomoléculas mais abundantes nos seres vivos e exercem funções fundamentais em todos os processos biológicos. São polímeros formados por unidades monoméricas chamadas α-aminoácidos, unidos entre si por ligações peptídicas. As proteínas são constituídas de 20 aminoácidos-padrão diferentes reunidos em combinações praticamente infinitas, possibilitando a formação de milhões de estruturas diversas.

Aminoácidos

Os α−aminoácidos com um único grupo amino e um único grupo carboxila, ocorrem em pH neutro na forma de íons dipolares (“zwitterions”) eletricamente neutros. O grupo α−amino está protonado (íon amônio, −NH₃⁺) e o grupo α−carboxílico está dissociado (íon carboxilato, –COO⁻).

Os aminoácidos apresentam as seguintes propriedades gerais:

• Com exceção da glicina, todos os aminoácidos são opticamente ativos – desviam o plano da luz polarizada – pois o átomo de carbono α de tais moléculas é um centro quiral. São átomos de carbono ligados a quatro substituintes diferentes arranjados numa configuração tetraédrica e assimétrica. Os aminoácidos com átomos quirais podem existir como estereoisômeros – moléculas que diferem somente no arranjo espacial dos átomos.
• Os α−aminoácidos que constituem as proteínas têm a configuração estereoquímica L. Por convenção, na forma L, o grupo α−NH₃⁺ está projetado para a esquerda, enquanto na forma D, está direcionado para a direita. Os D-aminoácidos são encontrados em alguns antibióticos: valinomicina e actinomicina D; e em paredes de algumas bactérias: peptidoglicano. A designação L ou D de um aminoácido não indica a sua capacidade para desviar o plano da luz polarizada.
• A cadeia lateral (R) determina as propriedades de cada aminoácido.

Os α-aminoácidos são classificados em classes, com base na natureza das cadeias laterais (grupo R). Os 20 tipos de cadeias laterais dos aminoácidos variam em tamanho, forma, carga, capacidade de formação de pontes de hidrogênio, características hidrofóbicas e reatividade química.

Os 20 aminoácidos-padrão são classificados pelos seus grupos R (cadeias laterais):

Aminoácidos incomuns em proteínas

Várias proteínas contêm aminoácidos incomuns formados por modificação de resíduos de aminoácidos existentes na cadeia polipeptídica após a sua síntese. Entre eles está o ácido γ−carboxiglutâmico, um aminoácido ligado ao cálcio e encontrado na protrombina, uma proteína da cascata de coagulação sanguínea. A hidroxiprolina e a hidroxilisina, produtos de hidroxilação da prolina e lisina, respectivamente, são importantes componentes estruturais do colágeno (ver adiante). A fosforilação dos aminoácidos contendo grupos hidroxila, tais como a serina, a treonina e a tirosina é empregada para regular a atividade das proteínas.

Aminoácidos biologicamente ativos

Além da função primária como componentes das proteínas, os aminoácidos têm vários outros papéis biológicos.

• Vários α-aminoácidos ou seus derivados atuam como mensageiros químicos entre as células. Por exemplo, glicina, ácido γ−aminobutírico (GABA, um derivado do glutamato), serotonina e melatonina (derivados do triptofano) são neurotransmissores, substâncias liberadas de uma célula nervosa e que influenciam outras células vizinhas (nervosas ou musculares). A tiroxina (um derivado da tirosina produzida pela glândula tireóide) e ácido indolacético (um derivado do triptofano e encontrado nas plantas) são exemplos de hormônios.

Os aminoácidos são precursores de várias moléculas complexas contendo nitrogênio. Exemplos incluem as bases nitrogenadas componentes dos nucleotídeos e ácidos nucléicos, o heme (grupo orgânico contendo ferro) e clorofila (pigmento de importância crítica na fotossíntese).

• Vários aminoácidos-padrão e aminoácidos−não−padrão atuam como intermediários metabólicos. Por exemplo, arginina, citrulina e ornitina são aminoácidos−não−padrão componentes do ciclo da uréia. A síntese da uréia – uma molécula formada no fígado – é o principal mecanismo de excreção do excesso de nitrogênio proveniente do catabolismo dos aminoácidos.

Reações dos aminoácidos

Os aminoácidos com seus grupos carboxílicos, grupos amino primários e os grupos presentes nas cadeias laterais podem sofrer diferentes reações químicas. Duas reações – ligação peptídica e a oxidação da cisteína (formação de pontes dissulfeto) – são de especial interesse por afetar a estrutura das proteínas.

1. Formação de ligação peptídica. Os polipeptídeos são polímeros lineares compostos de aminoácidos ligados covalentemente entre si por ligações amida do grupo α−COOH de um aminoácido com o grupo α−NH₂ de outro, com a remoção da água (reação de condensação) para formar ligações peptídicas.

Após incorporação a peptídeos, os aminoácidos individuais são denominados resíduos de aminoácidos. A estrutura que contém dois resíduos de aminoácidos é chamada dipeptídeo; com três aminoácidos tripeptídeo, etc. Quando um grande número de aminoácidos estão unidos dessa forma, o produto é denominado polipeptídeo. As proteínas podem conter centenas ou milhares de resíduos de aminoácidos. Os polipeptídeos são geralmente representados com o grupo amino livre chamado aminoterminal ou N−terminal à esquerda e o grupo carboxílico livre denominado carbóxi−terminal ou C−terminal à direita.

As principais características das ligações peptídicas são:

• Os seis átomos que formam a ligação Cα−CO−NH−Cα, estão no mesmo plano (Cα é o carbono alfa de aminoácidos adjacentes).
• O C=O e N−H da ligação são trans um em relação ao outro.
• A ligação C−N apresenta algumas características de dupla ligação parcial não podendo girar livremente.
• A livre rotação é possível para as ligações carbono−carbono e nitrogênio−carbono (não−carbonila), permitindo variações na conformação.